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- PDB-1fun: SUPEROXIDE DISMUTASE MUTANT WITH LYS 136 REPLACED BY GLU, CYS 6 R... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fun
タイトルSUPEROXIDE DISMUTASE MUTANT WITH LYS 136 REPLACED BY GLU, CYS 6 REPLACED BY ALA AND CYS 111 REPLACED BY SER (K136E, C6A, C111S)
要素SUPEROXIDE DISMUTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / SUPEROXIDE ACCEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


action potential initiation / neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / regulation of organ growth / relaxation of vascular associated smooth muscle / anterograde axonal transport / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / response to superoxide / regulation of T cell differentiation in thymus / peripheral nervous system myelin maintenance ...action potential initiation / neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / regulation of organ growth / relaxation of vascular associated smooth muscle / anterograde axonal transport / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / response to superoxide / regulation of T cell differentiation in thymus / peripheral nervous system myelin maintenance / retina homeostasis / auditory receptor cell stereocilium organization / hydrogen peroxide biosynthetic process / retrograde axonal transport / superoxide anion generation / regulation of GTPase activity / myeloid cell homeostasis / muscle cell cellular homeostasis / superoxide metabolic process / heart contraction / superoxide dismutase / Detoxification of Reactive Oxygen Species / transmission of nerve impulse / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / superoxide dismutase activity / regulation of multicellular organism growth / response to axon injury / ectopic germ cell programmed cell death / neuronal action potential / positive regulation of phagocytosis / ovarian follicle development / axon cytoplasm / dendrite cytoplasm / embryo implantation / glutathione metabolic process / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / removal of superoxide radicals / reactive oxygen species metabolic process / regulation of mitochondrial membrane potential / thymus development / positive regulation of superoxide anion generation / positive regulation of cytokine production / determination of adult lifespan / locomotory behavior / placenta development / sensory perception of sound / response to hydrogen peroxide / small GTPase binding / mitochondrial intermembrane space / regulation of blood pressure / negative regulation of inflammatory response / peroxisome / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / response to heat / cytoplasmic vesicle / gene expression / spermatogenesis / negative regulation of neuron apoptotic process / response to ethanol / intracellular iron ion homeostasis / positive regulation of MAPK cascade / mitochondrial matrix / positive regulation of apoptotic process / copper ion binding / response to xenobiotic stimulus / neuronal cell body / apoptotic process / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Lo, T.P. / Tainer, J.A. / Getzoff, E.D.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 1997
タイトル: Computational, pulse-radiolytic, and structural investigations of lysine-136 and its role in the electrostatic triad of human Cu,Zn superoxide dismutase.
著者: Fisher, C.L. / Cabelli, D.E. / Hallewell, R.A. / Beroza, P. / Lo, T.P. / Getzoff, E.D. / Tainer, J.A.
履歴
登録1998年7月23日処理サイト: BNL
改定 1.01999年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUPEROXIDE DISMUTASE
F: SUPEROXIDE DISMUTASE
B: SUPEROXIDE DISMUTASE
G: SUPEROXIDE DISMUTASE
C: SUPEROXIDE DISMUTASE
H: SUPEROXIDE DISMUTASE
D: SUPEROXIDE DISMUTASE
I: SUPEROXIDE DISMUTASE
E: SUPEROXIDE DISMUTASE
J: SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,17931
ポリマ－157,79410
非ポリマー1,38621
水4,306239
1
A: SUPEROXIDE DISMUTASE
F: SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9137
ポリマ－31,5592
非ポリマー3545
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1640 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area13710 Å2
手法PISA
2
B: SUPEROXIDE DISMUTASE
G: SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8176
ポリマ－31,5592
非ポリマー2584
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1330 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area13600 Å2
手法PISA
3
C: SUPEROXIDE DISMUTASE
H: SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8176
ポリマ－31,5592
非ポリマー2584
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1580 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area13730 Å2
手法PISA
4
D: SUPEROXIDE DISMUTASE
I: SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8176
ポリマ－31,5592
非ポリマー2584
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1450 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area13580 Å2
手法PISA
5
E: SUPEROXIDE DISMUTASE
J: SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8176
ポリマ－31,5592
非ポリマー2584
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area13500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)205.200, 167.000, 145.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質
SUPEROXIDE DISMUTASE / SOD


分子量: 15779.363 Da / 分子数: 10 / 変異: C6A, C111S, K136E / 由来タイプ: 組換発現
詳細: FIVE BIOLOGICAL DIMERS ARE PRESENT IN THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT. THEY ARE A AND F, B AND G, C AND H, D AND I, E AND J.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00441, superoxide dismutase
#2: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 239 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.85 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.0
結晶化
*PLUS
pH: 7.7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Parge, H.E., (1986) J. Biol. Chem., 261, 16215.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
150 mMpotassium phosphate1drop
22 %(w/v)protein1drop
350 mMTris-HCl1reservoir
450 mM1reservoirNaCl
50.1 mMEDTA1reservoir
60.01 %1reservoirNaN3

-
データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→99 Å / Num. obs: 58307 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.105

-
解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.85→8 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.189 --
obs0.189 55654 100 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11090 0 25 239 11354
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.257
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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