[日本語] English
万見
- PDB-1ftj: CRYSTAL STRUCTURE OF THE GLUR2 LIGAND BINDING CORE (S1S2J) IN COM... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ftj
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE GLUR2 LIGAND BINDING CORE (S1S2J) IN COMPLEX WITH GLUTAMATE AT 1.9 RESOLUTION
要素GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Ionotropic Glutamate Receptor Ligand Binding Core S1S2 Full Agonist Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine cytoplasm / cellular response to amine stimulus / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine cytoplasm / cellular response to amine stimulus / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / AMPA glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor clustering / kainate selective glutamate receptor activity / immunoglobulin binding / asymmetric synapse / AMPA glutamate receptor complex / regulation of receptor recycling / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / cellular response to glycine / ionotropic glutamate receptor complex / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / conditioned place preference / positive regulation of synaptic transmission / response to fungicide / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate-gated receptor activity / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / cytoskeletal protein binding / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / regulation of long-term synaptic depression / somatodendritic compartment / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / excitatory synapse / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite cytoplasm / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / dendritic shaft / synaptic membrane / SNARE binding / PDZ domain binding / synaptic transmission, glutamatergic / establishment of protein localization / protein tetramerization / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / cerebral cortex development / receptor internalization / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / synaptic vesicle / long-term synaptic potentiation / amyloid-beta binding / synaptic vesicle membrane / presynapse / growth cone / signaling receptor activity / presynaptic membrane / scaffold protein binding / dendritic spine / chemical synaptic transmission / perikaryon / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / external side of plasma membrane / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / membrane / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Periplasmic binding protein-like II / Receptor, ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Periplasmic binding protein-like II / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Periplasmic binding protein-like I / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Armstrong, N. / Gouaux, E.
引用
ジャーナル: Neuron / 年: 2000
タイトル: Mechanisms for activation and antagonism of an AMPA-sensitive glutamate receptor: crystal structures of the GluR2 ligand binding core.
著者: Armstrong, N. / Gouaux, E.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: Probing the ligand binding domain of the GluR2 receptor by proteolysis and deletion mutagenesis defines domain boundaries and yields a crystallizable construct.
著者: Chen, G.Q. / Sun, Y. / Jin, R. / Gouaux, E.
履歴
登録2000年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT 2
B: GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT 2
C: GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,43311
ポリマ－87,6653
非ポリマー7688
水4,810267
1
A: GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4343
ポリマ－29,2221
非ポリマー2132
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5004
ポリマ－29,2221
非ポリマー2783
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5004
ポリマ－29,2221
非ポリマー2783
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
C: GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT 2
ヘテロ分子

A: GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT 2
B: GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,43311
ポリマ－87,6653
非ポリマー7688
水543
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation4_557x+1/2,-y+1/2,-z+21
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2740 Å2
ΔGint-176 kcal/mol
Surface area34020 Å2
手法PISA
5
B: GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT 2
ヘテロ分子

A: GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,9347
ポリマ－58,4432
非ポリマー4905
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_657-x+3/2,y+1/2,-z+21
Buried area430 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area23780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.002, 163.363, 47.396
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT 2 / GLUR-2


分子量: 29221.682 Da / 分子数: 3 / 断片: LIGAND BINDING CORE (S1S2J)) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: BRAIN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19491
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 267 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.12 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Cacodylate 15% PEG 8000 0.2 M Zinc Acetate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 4K
結晶化
*PLUS
pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mMHEPES1drop
220 mM1dropNaCl
31 mMEDTA1drop
410 mML-glutamate1drop
513-18 %PEG80001reservoir
60.1-0.25 M1reservoirZn(OA)2
70.1 Mcacodylate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年1月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. all: 69601 / Num. obs: 69601 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.62 % / Biso Wilson estimate: 20.81 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 24
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.199 / Num. unique all: 6100 / % possible all: 87.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 391030
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87.8 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
精密化解像度: 1.9→20 Å / σ(F): 2 / σ(I): 0
立体化学のターゲット値: Engh, R.A. and Huber, R. (1991)
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.266 3477 random
Rwork0.226 --
all0.278 69506 -
obs0.275 68663 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5888 0 35 267 6190
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.517
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.226
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る