[日本語] English
万見
- PDB-1ft3: CRYSTAL STRUCTURE OF TRUNCATED RHOGDI K141A MUTANT -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ft3
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF TRUNCATED RHOGDI K141A MUTANT
要素RHO GDP-DISSOCIATION INHIBITOR 1
キーワードSIGNALING PROTEIN INHIBITOR / immunoglobulin fold / beta sandwich motif / isoprenyl-binding domain / GDP-dissociation inhibitor of Rho GTPases
機能・相同性
機能・相同性情報


Rho GDP-dissociation inhibitor activity / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / regulation of synaptic vesicle cycle / regulation of Rho protein signal transduction / RHOC GTPase cycle / Rho protein signal transduction / semaphorin-plexin signaling pathway / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle ...Rho GDP-dissociation inhibitor activity / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / regulation of synaptic vesicle cycle / regulation of Rho protein signal transduction / RHOC GTPase cycle / Rho protein signal transduction / semaphorin-plexin signaling pathway / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / immunological synapse / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / GTPase activator activity / Schaffer collateral - CA1 synapse / regulation of protein localization / cytoskeleton / negative regulation of apoptotic process / extracellular exosome / membrane / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Coagulation Factor XIII, subunit A, domain 1 / Rho protein GDP-dissociation inhibitor / Rho GDP-dissociation inhibitor domain superfamily / RHO protein GDP dissociation inhibitor / Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 1 / Distorted Sandwich / Immunoglobulin E-set / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Rho GDP-dissociation inhibitor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Longenecker, K.L. / Garrard, S.M. / Sheffield, P.J. / Derewenda, Z.S.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Protein crystallization by rational mutagenesis of surface residues: Lys to Ala mutations promote crystallization of RhoGDI.
著者: Longenecker, K.L. / Garrard, S.M. / Sheffield, P.J. / Derewenda, Z.S.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: A modulator of rho family G proteins, rhoGDI, binds these G proteins via an immunoglobulin-like domain and a flexible N-terminal arm
著者: Keep, N.H. / Barnes, M. / Barsukov, I. / Badii, R. / Lian, L. / Segal, A.W. / Moody, P.C. / Roberts, G.C.
履歴
登録2000年9月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: RHO GDP-DISSOCIATION INHIBITOR 1
B: RHO GDP-DISSOCIATION INHIBITOR 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8222
ポリマ－31,8222
非ポリマー00
水64936
1
A: RHO GDP-DISSOCIATION INHIBITOR 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9111
ポリマ－15,9111
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: RHO GDP-DISSOCIATION INHIBITOR 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9111
ポリマ－15,9111
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1650 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area13580 Å2
手法PISA
4
B: RHO GDP-DISSOCIATION INHIBITOR 1

B: RHO GDP-DISSOCIATION INHIBITOR 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8222
ポリマ－31,8222
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_545y+2/3,x-2/3,-z+1/31
Buried area1000 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area14740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)129.61, 129.61, 164.78
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
詳細The asymmetric unit has two monomers. The biologically active species is one monomer.

-
要素

#1: タンパク質 RHO GDP-DISSOCIATION INHIBITOR 1 / GUANINE NUCLEOTIDE DISSOCIATION INHIBITOR / RHOGDI


分子量: 15911.137 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN / 変異: K141A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52565
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: ammonium sulfate, Na/K tartrate, sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
17-15 mg/mlprotein1drop
250 %satammonium sulfate1reservoir
3200 mMsodium/potassium tartrate1reservoir
4100 mMsodium citrate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9091
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 1999年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9091 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. all: 13249 / Num. obs: 13249 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 80 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.67 / Num. unique all: 689 / % possible all: 87
反射
*PLUS
Num. measured all: 57299
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87 % / Rmerge(I) obs: 0.68 / Mean I/σ(I) obs: 1.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.8→20 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh and Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 869 -Random
Rwork0.216 ---
all-13283 --
obs-13249 99.7 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2147 0 0 36 2183
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0068
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.441
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.733
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.44
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.733

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る