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万見
- PDB-1ft2: CO-CRYSTAL STRUCTURE OF PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE COMPLEXED WIT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ft2
タイトルCO-CRYSTAL STRUCTURE OF PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE COMPLEXED WITH A FARNESYL DIPHOSPHATE SUBSTRATE
要素(PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE) x 2
キーワードTRANSFERASE / PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE / FARNESYL DIPHOSPHATE / CANCER THERAPEUTICS / PRENYLTRANSFERASE / ISOPRENOID
機能・相同性
機能・相同性情報


Apoptotic cleavage of cellular proteins / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / RAS processing / protein geranylgeranyltransferase activity / peptide pheromone maturation / protein farnesylation / protein geranylgeranyltransferase type I / CAAX-protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase complex / protein farnesyltransferase ...Apoptotic cleavage of cellular proteins / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / RAS processing / protein geranylgeranyltransferase activity / peptide pheromone maturation / protein farnesylation / protein geranylgeranyltransferase type I / CAAX-protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase complex / protein farnesyltransferase / protein farnesyltransferase activity / protein farnesyltransferase complex / Rab geranylgeranyltransferase activity / regulation of fibroblast proliferation / protein geranylgeranylation / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / geranylgeranyl diphosphate synthase activity / microtubule associated complex / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / positive regulation of Rac protein signal transduction / alpha-tubulin binding / positive regulation of cell cycle / wound healing / : / receptor tyrosine kinase binding / lipid metabolic process / positive regulation of fibroblast proliferation / microtubule binding / fibroblast proliferation / molecular adaptor activity / cell population proliferation / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein farnesyltransferase subunit beta / Protein prenylyltransferase / Prenyltransferase subunit beta / Protein prenyltransferase, alpha subunit / Protein prenyltransferase alpha subunit repeat / Protein prenyltransferases alpha subunit repeat profile. / PFTB repeat / Prenyltransferase alpha-alpha toroid domain / Glycosyltransferase - #20 / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid ...Protein farnesyltransferase subunit beta / Protein prenylyltransferase / Prenyltransferase subunit beta / Protein prenyltransferase, alpha subunit / Protein prenyltransferase alpha subunit repeat / Protein prenyltransferases alpha subunit repeat profile. / PFTB repeat / Prenyltransferase alpha-alpha toroid domain / Glycosyltransferase - #20 / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FARNESYL DIPHOSPHATE / Protein farnesyltransferase subunit beta / Protein farnesyltransferase/geranylgeranyltransferase type-1 subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / MOLECULAR REPLACEMENT USING 1FT1 COORDINATES / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Beese, L.S. / Casey, P.J. / Long, S.B.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Cocrystal structure of protein farnesyltransferase complexed with a farnesyl diphosphate substrate.
著者: Long, S.B. / Casey, P.J. / Beese, L.S.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1997
タイトル: Crystal Structure of Protein Farnesyltransferase at 2.25 Angstrom Resolution
著者: Park, H.W. / Boduluri, S.R. / Moomaw, J.F. / Casey, P.J. / Beese, L.S.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1997
タイトル: Erratum. Crystal Structure of Protein Farnesyltransferase at 2.25 Angstrom Resolution
著者: Park, H.W. / Boduluri, S.R. / Moomaw, J.F. / Casey, P.J. / Beese, L.S.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1993
タイトル: High Level Expression of Mammalian Protein Farnesyltransferase in a Baculovirus System. The Purified Protein Contains Zinc
著者: Chen, W.J. / Moomaw, J.F. / Overton, L. / Kost, T.A. / Casey, P.J.
履歴
登録1998年6月2日処理サイト: BNL
改定 1.01998年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE
B: PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,3064
ポリマ－82,8582
非ポリマー4482
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7680 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area27880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)166.660, 166.660, 98.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE


分子量: 38028.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: CDNA / 器官: BRAIN / プラスミド: BACULOVIRUS / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q04631, 転移酵素; メチル基以外のアルキル基またはアリル基を移すもの; -
#2: タンパク質 PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE


分子量: 44829.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: CDNA / 器官: BRAIN / プラスミド: BACULOVIRUS / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q02293, 転移酵素; メチル基以外のアルキル基またはアリル基を移すもの; -
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-FPP / FARNESYL DIPHOSPHATE / 二りん酸α-(3,7,11-トリメチル-2,6,10-ドデカトリエニル)


分子量: 382.326 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H28O7P2
構成要素の詳細THIS PDB ENTRY CONTAINS THE COORDINATES OF A 3.4 ANGSTROM RESOLUTION CO-CRYSTAL STRUCTURE OF ...THIS PDB ENTRY CONTAINS THE COORDINATES OF A 3.4 ANGSTROM RESOLUTION CO-CRYSTAL STRUCTURE OF PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE COMPLEXED WITH ITS NATURAL SUBSTRATE FARNESYL DIPHOSPHATE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 68 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: HANGING DROP, PROTEIN CONCENTRATION OF 16MG/ML IN 20 MM KCL, 10UM ZNCL, 10MM DTT, 20MM TRIS PH 7.7, 0.12% OCTYL-BETA-D-GLUCOPYRANOSIDE, AND 1MM FARNESYL DIPHOSPHATE; RESERVOIR SOLUTION OF 15% ...詳細: HANGING DROP, PROTEIN CONCENTRATION OF 16MG/ML IN 20 MM KCL, 10UM ZNCL, 10MM DTT, 20MM TRIS PH 7.7, 0.12% OCTYL-BETA-D-GLUCOPYRANOSIDE, AND 1MM FARNESYL DIPHOSPHATE; RESERVOIR SOLUTION OF 15% PEG 8000, 200MM AMMONIUM ACETATE, PH 7.0, vapor diffusion - hanging drop
PH範囲: 7.0-7.7
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 17 ℃ / pH: 7.7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mMTris-HCl1drop
20.6 %(w/v)octyl-beta-D-glucopyranoside1drop
31 mMFPP1drop
40.14 mMFTase1drop
515 %(w/v)PEG80001reservoir
6200 mMammonium acetate1reservoir
7100 mMimidazole-malic acid1reservoir
810 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 96 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年4月27日 / 詳細: MSC DOUBLE-MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→35 Å / Num. obs: 17125 / % possible obs: 79.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 3.4→3.44 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.199 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Rsym value: 0.199 / % possible all: 56.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 42609
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 58.1 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: MOLECULAR REPLACEMENT USING 1FT1 COORDINATES
開始モデル: PDB ENTRY 1FT1

1ft1


解像度: 3.4→35 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THE CRYSTAL STRUCTURE OF PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE WITHOUT SUBSTRATE BOUND WAS DETERMINED TO 2.25 ANGSTROM RESOLUTION (APO FTASE, PDB ID CODE: 1FT1). PHASES FOR THE CO-CRYSTAL STRUCTURE OF ...詳細: THE CRYSTAL STRUCTURE OF PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE WITHOUT SUBSTRATE BOUND WAS DETERMINED TO 2.25 ANGSTROM RESOLUTION (APO FTASE, PDB ID CODE: 1FT1). PHASES FOR THE CO-CRYSTAL STRUCTURE OF PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE WITH FARNESYL DIPHOSPHATE BOUND WERE DERIVED FROM THIS HIGH RESOLUTION APO FTASE CRYSTAL STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 865 5.1 %SEE BELOW
Rwork0.219 ---
obs0.219 17125 79.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 40.4 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.61 Å0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5839 0 25 0 5864
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.36
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.141.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.622
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.852
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.492.5
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.036 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 78 5.1 %
Rwork0.274 1460 -
obs--58.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM.ZNKTOP.ZNK
X-RAY DIFFRACTION3FPP_043198.XPRMFPP_043198.XPSF
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.36
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.32

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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