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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1fs6 | ||||||
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タイトル | GLUCOSAMINE-6-PHOSPHATE DEAMINASE FROM E.COLI, T CONFORMER, AT 2.2A RESOLUTION | ||||||
![]() | GLUCOSAMINE-6-PHOSPHATE DEAMINASE | ||||||
![]() | ISOMERASE / ALLOSTERIC ENZYME / ENTROPIC EFFECTS / ALDOSE-KETOSE ISOMERASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() glucosamine catabolic process / glucosamine-6-phosphate deaminase / glucosamine-6-phosphate deaminase activity / N-acetylglucosamine catabolic process / N-acetylneuraminate catabolic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / carbohydrate metabolic process / identical protein binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Rudino-Pinera, E. / Morales-Arrieta, S. / Rojas-Trejo, S.P. / Horjales, E. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural flexibility, an essential component of the allosteric activation in Escherichia coli glucosamine-6-phosphate deaminase. 著者: Rudino-Pinera, E. / Morales-Arrieta, S. / Rojas-Trejo, S.P. / Horjales, E. #1: ![]() タイトル: Structure and catalytic mechanism of glucosamine-6-phosphate deaminase from Escherichia coli at 2.1A resolution 著者: Oliva, G. / Fontes, M.R.M. / Garratt, R.C. / Altamirano, M.M. / Calcagno, M.L. / Horjales, E. #2: ![]() タイトル: The allosteric transition of glucosamine-6-phosphate deaminase: the structure of the T state at 2.3A resolution 著者: Horjales, E. / Altamirano, M.M. / Calcagno, M.L. / Garratt, R.C. / Oliva, G. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 66.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 49.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 367.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 376.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 7.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 11.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 6||||||||||
単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is a hexamer constructed from monomers A generated by the two fold and three-fold operations |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 29812.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8 詳細: HEPES, sodium acetate, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 291K | ||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法 | ||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 110 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年1月5日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.07 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 31742 / % possible obs: 92.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 21.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 9.64 |
反射 シェル | 解像度: 2.2→2.34 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.316 / Num. unique all: 4108 / % possible all: 73.7 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.1 Å / Num. obs: 31742 / % possible obs: 94.5 % |
反射 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 2.25 Å / % possible obs: 70.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.2→50 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 35.5 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.2→50 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最低解像度: 50 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.214 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 35.5 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.325 / % reflection Rfree: 10.5 % / Rfactor Rwork: 0.326 |