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- PDB-1fs5: A DISCOVERY OF THREE ALTERNATE CONFORMATIONS IN THE ACTIVE SITE O... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fs5
タイトルA DISCOVERY OF THREE ALTERNATE CONFORMATIONS IN THE ACTIVE SITE OF GLUCOSAMINE-6-PHOSPHATE ISOMERASE
要素GLUCOSAMINE-6-PHOSPHATE DEAMINASE
キーワードISOMERASE / ALLOSTERIC ENZYME / ENTROPIC EFFECTS / ALDOSE-KETOSE ISOMERASE / MULTIPLE CONFORMERS
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosamine catabolic process / glucosamine-6-phosphate deaminase / glucosamine-6-phosphate deaminase activity / N-acetylglucosamine catabolic process / N-acetylneuraminate catabolic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / carbohydrate metabolic process / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glucosamine-6-phosphate isomerase, conserved site / Glucosamine/galactosamine-6-phosphate isomerases signature. / Glucosamine-6-phosphate isomerase / Glucosamine/galactosamine-6-phosphate isomerase / Glucosamine-6-phosphate isomerases/6-phosphogluconolactonase / Rossmann fold - #1360 / NagB/RpiA transferase-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-16G / L(+)-TARTARIC ACID / Glucosamine-6-phosphate deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.73 Å
データ登録者Rudino-Pinera, E. / Morales-Arrieta, S. / Rojas-Trejo, S.P. / Horjales, E.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Structural flexibility, an essential component of the allosteric activation in Escherichia coli glucosamine-6-phosphate deaminase.
著者: Rudino-Pinera, E. / Morales-Arrieta, S. / Rojas-Trejo, S.P. / Horjales, E.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Structure and catalytic mechanism of glucosamine-6-phosphate deaminase from Escherichia coli at 2.1A resolution
著者: Oliva, G. / Fontes, M.R.M. / Garratt, R.C. / Altamirano, M.M. / Calcagno, M.L. / Horjales, E.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1999
タイトル: The allosteric transition of glucosamine-6-phosphate deaminase: the structure of the T state at 2.3A resolution
著者: Horjales, E. / Altamirano, M.M. / Calcagno, M.L. / Garratt, R.C. / Oliva, G.
履歴
登録2000年9月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年1月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSAMINE-6-PHOSPHATE DEAMINASE
B: GLUCOSAMINE-6-PHOSPHATE DEAMINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,3775
ポリマ－59,6242
非ポリマー7523
水18,7001038
1
A: GLUCOSAMINE-6-PHOSPHATE DEAMINASE
B: GLUCOSAMINE-6-PHOSPHATE DEAMINASE
ヘテロ分子

A: GLUCOSAMINE-6-PHOSPHATE DEAMINASE
B: GLUCOSAMINE-6-PHOSPHATE DEAMINASE
ヘテロ分子

A: GLUCOSAMINE-6-PHOSPHATE DEAMINASE
B: GLUCOSAMINE-6-PHOSPHATE DEAMINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,13115
ポリマ－178,8736
非ポリマー2,2579
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area15670 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area60370 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)124.228, 124.228, 222.724
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Cell settingrhombohedral
Space group name H-MH32
詳細The biological assembly is a hexamer constructed from monomers A and B generated by the three-fold.

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要素

#1: タンパク質 GLUCOSAMINE-6-PHOSPHATE DEAMINASE / E.C.5.3.1.10 / GLUCOSAMINE-6-PHOSPHATE DEAMINASE / GNPDA / GLCN6P DEAMINASE


分子量: 29812.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PTZ18-R / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A759, EC: 5.3.1.10
#2: 糖 ChemComp-16G / 2-acetamido-2-deoxy-6-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE-6-PHOSPHATE / N-acetyl-6-O-phosphono-alpha-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-6-O-phosphono-alpha-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-6-O-phosphono-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-6-O-phosphono-glucose


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 301.188 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H16NO9P
識別子タイププログラム
a-D-GlcpNAc6PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 化合物 ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1038 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.63 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: HEPES, sodium potassium tatrate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 291K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
115 mg/mlprotein1drop
20.75 Msodium tartrate1reservoir
3200 mMHEPES1reservoirpH7.0
40.050 mMGlcNAc6P1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.782
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年1月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.782 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.73→50 Å / Num. all: 65086 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 18.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 1.73→1.85 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.301 / Num. unique all: 10624 / % possible all: 94.8
反射
*PLUS
Num. obs: 65814 / % possible obs: 95.6 % / Rmerge(I) obs: 0.083
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.77 Å / % possible obs: 86.3 % / Rmerge(I) obs: 0.284 / Mean I/σ(I) obs: 2.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
MAR345データ収集
DENZOデータ削減
CCP4データスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 1.73→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 6599 10 %RANDOM
Rwork0.212 ---
all-65086 --
obs-65086 95.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.9097 Å2 / ksol: 0.345187 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 25.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.78 Å2-1.75 Å20 Å2
2--0.78 Å20 Å2
3----1.56 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.73→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4184 0 48 1038 5270
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.92
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.491.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it0.852
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it0.812
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.222.5
LS精密化 シェル解像度: 1.74→1.85 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.281 1100 10.4 %
Rwork0.241 9524 -
obs-9524 94.8 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.212 / Rfactor Rfree: 0.231
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 25.2 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.92
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.491.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it0.812
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it0.852
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.222.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.281 / % reflection Rfree: 10.4 % / Rfactor Rwork: 0.241 / Rfactor obs: 0.241

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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