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- PDB-1fp3: CRYSTAL STRUCTURE OF N-ACYL-D-GLUCOSAMINE 2-EPIMERASE FROM PORCIN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fp3
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF N-ACYL-D-GLUCOSAMINE 2-EPIMERASE FROM PORCINE KIDNEY
要素N-ACYL-D-GLUCOSAMINE 2-EPIMERASE
キーワードISOMERASE / ALPHA/ALPHA-BARREL / N-acyl-D-glucosamine 2-epimerase
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of UDP-N-acetyl-glucosamine / N-acylglucosamine 2-epimerase / N-acylglucosamine 2-epimerase activity / N-acetylmannosamine metabolic process / N-acetylglucosamine metabolic process / N-acetylneuraminate catabolic process / peptidase inhibitor activity / carbohydrate metabolic process / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
AGE domain / N-acylglucosamine 2-epimerase/Cellobiose 2-epimerase / N-acylglucosamine 2-epimerase (GlcNAc 2-epimerase) / Glycosyltransferase - #10 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acylglucosamine 2-epimerase
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Itoh, T. / Mikami, B. / Maru, I. / Ohta, Y. / Hashimoto, W. / Murata, K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of N-acyl-D-glucosamine 2-epimerase from porcine kidney at 2.0 A resolution.
著者: Itoh, T. / Mikami, B. / Maru, I. / Ohta, Y. / Hashimoto, W. / Murata, K.
履歴
登録2000年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02000年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-ACYL-D-GLUCOSAMINE 2-EPIMERASE
B: N-ACYL-D-GLUCOSAMINE 2-EPIMERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,9302
ポリマ－92,9302
非ポリマー00
水2,612145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
A: N-ACYL-D-GLUCOSAMINE 2-EPIMERASE

B: N-ACYL-D-GLUCOSAMINE 2-EPIMERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,9302
ポリマ－92,9302
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
Buried area2450 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area31110 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)78.138, 97.193, 100.651
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a dimer related by the two-fold axis.

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要素

#1: タンパク質 N-ACYL-D-GLUCOSAMINE 2-EPIMERASE


分子量: 46465.059 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 組織: KIDNEY / プラスミド: PEP114 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17560, N-acylglucosamine 2-epimerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O / 参照: N-acylglucosamine 2-epimerase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.16 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG 6000, sodium citrate, ammonium acetate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 58 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 詳細: Maru, I., (1996) J. Biochem., 120, 481.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mMTris-HCl1droppH7.2
25 mg/mlprotein1drop
35.5 %(w/v)PEG60001drop
4100 mMammonium acetate1drop
550 mMsodium citrate1droppH5.0
611 %(w/v)PEG60001reservoir
7200 mMammonium acetate1reservoir
8100 mMsodium citrate1reservoirpH5.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: MACSCIENCE / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS HI-STAR / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年4月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.92→25 Å / Num. all: 49059 / Num. obs: 39143 / % possible obs: 82.1 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 10 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056
反射 シェル解像度: 1.92→1.98 Å / 冗長度: 2.54 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Num. unique all: 1270 / % possible all: 82.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 124509

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
X-PLOR3.851精密化
FRAMBOデータ収集
SADIEデータスケーリング
SAINTデータスケーリング
精密化解像度: 2→14.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 667176.13 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 3926 10 %RANDOM
Rwork0.169 ---
obs0.169 39143 74.8 %-
all-124509 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40.37 Å2 / ksol: 0.342 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 25.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.07 Å20 Å20 Å2
2---1.97 Å20 Å2
3---3.03 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→14.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6530 0 0 145 6675
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.64
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.781.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.662
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.042
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.352.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.12 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 427 10 %
Rwork0.249 3839 -
obs--49.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 25.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.32
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.64
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.781.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.042
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.662
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.352.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.294 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.249

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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