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- PDB-1fov: GLUTAREDOXIN 3 FROM ESCHERICHIA COLI IN THE FULLY OXIDIZED FORM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fov
タイトルGLUTAREDOXIN 3 FROM ESCHERICHIA COLI IN THE FULLY OXIDIZED FORM
要素GLUTAREDOXIN 3
キーワードELECTRON TRANSPORT / Active site disulfide / cis Pro 53
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione disulfide oxidoreductase activity / glutathione binding / deoxyribonucleotide biosynthetic process / protein-disulfide reductase activity / cell redox homeostasis / cellular response to oxidative stress / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutaredoxin, GrxC / Glutaredoxin subgroup / Glutaredoxin active site / Glutaredoxin active site. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily ...Glutaredoxin, GrxC / Glutaredoxin subgroup / Glutaredoxin active site / Glutaredoxin active site. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / simulated annealing in torsion angle space, conjugate gradient minimization
データ登録者Nordstrand, K. / Sandstrom, A. / Aslund, F. / Holmgren, A. / Otting, G. / Berndt, K.D.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: NMR structure of oxidized glutaredoxin 3 from Escherichia coli.
著者: Nordstrand, K. / Sandstrom, A. / Aslund, F. / Holmgren, A. / Otting, G. / Berndt, K.D.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: NMR structure of Escherichia coli Glutaredoxin 3 - glutathione mixed disulfide complex: Implications for the enzymatic mechanism
著者: Nordstrand, K. / Aslund, F. / Holmgren, A. / Otting, G. / Berndt, K.D.
履歴
登録2000年8月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAREDOXIN 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,0791
ポリマ－9,0791
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200target function
代表モデルモデル #18closest to the average

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要素

#1: タンパク質 GLUTAREDOXIN 3 / GRX3


分子量: 9079.338 Da / 分子数: 1 / 変異: C65Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PET-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AC62
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR

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試料調製

試料状態イオン強度: unbuffered / pH: 5.5 / 圧: ambient / 温度: 301 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
PROSA3.6Guntert, Billeter, Ohlenschlager, Brown, & Wuthrich解析
XEASY1.4Bartels, Xia, Billeter, Guntert, & Wuthrichデータ解析
DYANA1.5Guntert, Mumenthaler, & Wuthrich精密化
OPAL2.6Luginbuhl, Guntert, Billeter, & Wuthrich精密化
精密化手法: simulated annealing in torsion angle space, conjugate gradient minimization
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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