[日本語] English
万見
- PDB-1fob: CRYSTAL STRUCTURE OF BETA-1,4-GALACTANASE FROM ASPERGILLUS ACULEA... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fob
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF BETA-1,4-GALACTANASE FROM ASPERGILLUS ACULEATUS AT 100K
要素BETA-1,4-GALACTANASE
キーワードHYDROLASE / B/A barrel / glycosyl hydrolase / family 53 / clan GH-A
機能・相同性
機能・相同性情報


arabinogalactan endo-beta-1,4-galactanase / arabinogalactan endo-1,4-beta-galactosidase activity / glucosidase activity / pectin catabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycosyl hydrolase family 53 / Glycosyl hydrolase family 53 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Arabinogalactan endo-beta-1,4-galactanase
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus aculeatus (カビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Ryttersgaard, C. / Larsen, S.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Aspergillus aculeatus beta-1,4-Galactanase: Substrate Recognition and Relations to Other Glycoside Hydrolases in Clan GH-A
著者: Ryttersgaard, C. / Leggio, L.L. / Coutinho, P.M. / Henrissat, B. / Larsen, S.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Crystallization and Preliminary X-ray Studies of beta-1,4-galactanase from Aspergillus aculeatus
著者: Ryttersgaard, C. / Poulsen, J. / Christgau, S. / Sandal, T. / Dalboge, H. / Larsen, S.
履歴
登録2000年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: diffrn_source / software / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: BETA-1,4-GALACTANASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8162
ポリマ－36,7751
非ポリマー401
水3,477193
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.700, 87.980, 128.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-408-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 BETA-1,4-GALACTANASE


分子量: 36775.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Aspergillus aculeatus (カビ)
参照: UniProt: P48842, arabinogalactan endo-beta-1,4-galactanase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 193 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.24 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 400, calcium chloride, sodium hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Ryttersgaard, C., (1999) Acta Crystallogr.,Sect.D, 55, 929.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
130 %(v/v)PEG4001reservoir
20.2 M1reservoirCaCl2
30.1 Msodium HEPES1reservoirpH7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.0874
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 2000年1月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0874 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→28.59 Å / Num. all: 31237 / Num. obs: 31237 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 23.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.354 / Num. unique all: 1477 / % possible all: 91.4
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.83 Å / % possible obs: 97.7 % / Mean I/σ(I) obs: 66.6

-
解析

ソフトウェア
名称分類
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化解像度: 1.8→28.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2119317.83 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 1576 5 %RANDOM
Rwork0.211 ---
all0.211 31237 --
obs0.211 31237 98.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 51.01 Å2 / ksol: 0.3744 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.09 Å20 Å20 Å2
2---2.82 Å20 Å2
3---2.73 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→28.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2607 0 1 193 2801
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.31.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.882
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.92
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.682.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 249 5.2 %
Rwork0.271 4522 -
obs--91.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.252 / Rfactor Rwork: 0.212
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.77

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る