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- PDB-1fn7: COUPLING OF DAMAGE RECOGNITION AND CATALYSIS BY A HUMAN BASE-EXCI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fn7
タイトルCOUPLING OF DAMAGE RECOGNITION AND CATALYSIS BY A HUMAN BASE-EXCISION DNA REPAIR PROTEIN
要素
  • 8-OXOGUANINE DNA GLYCOSYLASE 1
  • DNA (5'-D(*GP*CP*GP*TP*CP*CP*AP*(3DR)P*GP*TP*CP*TP*AP*CP*C)-3')
  • DNA (5'-D(*GP*GP*TP*AP*GP*AP*CP*CP*TP*GP*GP*AP*CP*GP*C)-3')
キーワードHYDROLASE/DNA / DNA REPAIR / DNA GLYCOSYLASE / PROTEIN/DNA / Helix hairpin helix / base recognition / oxoguanine / hydroxyguanine / base flipping / flipped-out base / extrahelical DNA / mechanism-based inhibitor / base-exicision repair / AP lyase / DNA glycosidase / HYDROLASE-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective OGG1 Substrate Binding / Defective OGG1 Substrate Processing / Defective OGG1 Localization / depurination / negative regulation of double-strand break repair via single-strand annealing / oxidized purine nucleobase lesion DNA N-glycosylase activity / base-excision repair, AP site formation / depyrimidination / 8-oxo-7,8-dihydroguanine DNA N-glycosylase activity / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 ...Defective OGG1 Substrate Binding / Defective OGG1 Substrate Processing / Defective OGG1 Localization / depurination / negative regulation of double-strand break repair via single-strand annealing / oxidized purine nucleobase lesion DNA N-glycosylase activity / base-excision repair, AP site formation / depyrimidination / 8-oxo-7,8-dihydroguanine DNA N-glycosylase activity / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / positive regulation of gene expression via chromosomal CpG island demethylation / response to folic acid / oxidized purine DNA binding / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / cellular response to cadmium ion / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / response to light stimulus / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / nucleotide-excision repair / cellular response to reactive oxygen species / response to radiation / base-excision repair / nuclear matrix / response to estradiol / microtubule binding / endonuclease activity / response to oxidative stress / response to ethanol / damaged DNA binding / nuclear speck / mitochondrial matrix / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
TATA-Binding Protein - #40 / 8-oxoguanine DNA-glycosylase / 8-oxoguanine DNA glycosylase, N-terminal / : / 8-oxoguanine DNA glycosylase, N-terminal domain / Helix-hairpin-Helix base-excision DNA repair enzymes (C-terminal) / Endonuclease Iii, domain 2 / Hypothetical protein; domain 2 / HhH-GPD superfamily base excision DNA repair protein / Helix-hairpin-helix, base-excision DNA repair, C-terminal ...TATA-Binding Protein - #40 / 8-oxoguanine DNA-glycosylase / 8-oxoguanine DNA glycosylase, N-terminal / : / 8-oxoguanine DNA glycosylase, N-terminal domain / Helix-hairpin-Helix base-excision DNA repair enzymes (C-terminal) / Endonuclease Iii, domain 2 / Hypothetical protein; domain 2 / HhH-GPD superfamily base excision DNA repair protein / Helix-hairpin-helix, base-excision DNA repair, C-terminal / HhH-GPD domain / endonuclease III / Endonuclease III; domain 1 / DNA glycosylase / TATA-Binding Protein / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / N-glycosylase/DNA lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Norman, D.P.G. / Bruner, S.D. / Verdine, G.L.
引用
ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2001
タイトル: Coupling of substrate recognition and catalysis by a human base-excision DNA repair protein.
著者: Norman, D.P. / Bruner, S.D. / Verdine, G.L.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: Structural basis for recognition and repair of the endogenous mutagen 8-oxoguanine in DNA
著者: Bruner, S.D. / Norman, D.P.G. / Verdine, G.L.
履歴
登録2000年8月21日登録サイト: NDB / 処理サイト: NDB
改定 1.02001年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: DNA (5'-D(*GP*GP*TP*AP*GP*AP*CP*CP*TP*GP*GP*AP*CP*GP*C)-3')
D: DNA (5'-D(*GP*CP*GP*TP*CP*CP*AP*(3DR)P*GP*TP*CP*TP*AP*CP*C)-3')
A: 8-OXOGUANINE DNA GLYCOSYLASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7204
ポリマ－44,6803
非ポリマー401
水2,378132
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)92.113, 92.113, 211.014
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Cell settinghexagonal
Space group name H-MP6522

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要素

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*GP*TP*AP*GP*AP*CP*CP*TP*GP*GP*AP*CP*GP*C)-3')


分子量: 4635.010 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*CP*GP*TP*CP*CP*AP*(3DR)P*GP*TP*CP*TP*AP*CP*C)-3')


分子量: 4396.838 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: タンパク質 8-OXOGUANINE DNA GLYCOSYLASE 1 / E.C.3.2.2.- / HOGG1 / DNA GLYCOSYLASE/AP LYASE


分子量: 35648.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET30A-TRUNC.HOGG1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O15527, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.08 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM sodium cacodylate pH 6.5, 200 mM calcium acetate, 16-18% PEG, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1sodium cacodylate11
2calcium acetate11
3PEG11
4PEG12
結晶化
*PLUS
pH: 7.4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mMTris-HCl1drop
250 mM1dropNaCl
31 mMEDTA1drop
45 mMbeta-mercaptoethanol1drop
5100 mMsodium cacodylate1reservoir
6200 mMcalcium acetate1reservoir
716-18 %PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.0332
検出器タイプ: SBC-1 / 検出器: CCD / 日付: 2000年3月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. all: 18214 / Num. obs: 17653 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.74 % / Biso Wilson estimate: 35.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 2.54→2.69 Å / 冗長度: 3.15 % / Rmerge(I) obs: 0.352 / Num. unique all: 1757 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 83683
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.8 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 2.6→29.85 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 294195.16 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 1
詳細: conformation of the abasic deoxyribose ring was determined by modeling it as RNA (C3'-endo) and DNA (C2'-endo), and performing simulated annealing on both models. When modeled in the C2'-endo ...詳細: conformation of the abasic deoxyribose ring was determined by modeling it as RNA (C3'-endo) and DNA (C2'-endo), and performing simulated annealing on both models. When modeled in the C2'-endo conformation, R and Rfree were lower, and the model fit the experimental Fo-Fc omit density better
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 1505 10.1 %RANDOM
Rwork0.221 ---
obs0.221 14841 87 %-
all-17058 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.06 Å2 / ksol: 0.339 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.05 Å26.93 Å20 Å2
2--4.05 Å20 Å2
3----8.1 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.46 Å0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→29.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2440 598 1 132 3171
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.151.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.982
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.462
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.32.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.361 175 9.1 %
Rwork0.264 1752 -
obs--69.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PADNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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