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- PDB-1flh: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN UROPEPSIN AT 2.45 A RESOLUTION -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1flh
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN UROPEPSIN AT 2.45 A RESOLUTION
要素UROPEPSIN
キーワードHYDROLASE / ACID PROTEINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


multivesicular body lumen / pepsin A / Surfactant metabolism / digestion / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
Pepsin catalytic domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Pepsin catalytic domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pepsin A-5 / Pepsin A-4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Canduri, F. / Teodoro, L.G.V.L. / Fadel, V. / Lorenzi, C.C.B. / Hial, V. / Gomes, R.A.S. / Neto, J.R. / De Azevedo Jr., W.F.
引用
#1: ジャーナル: BIOCHEM.MOL.BIOL.INT. / 年: 1998
タイトル: Crystallization, Preliminary X-Ray Analysis and Patterson Search of a New Aspartic Protease Isolate from Human Urine
著者: Canduri, F. / Teodoro, L.G.V.L. / Lorenzi, C.C.B. / Gomes, R.A.S. / Fontes, M.R.M. / Arni, R.K. / De Azevedo Jr., W.F.
履歴
登録2000年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UROPEPSIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6181
ポリマ－34,6181
非ポリマー00
水2,576143
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.989, 75.557, 89.896
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 UROPEPSIN


分子量: 34617.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00790, UniProt: P0DJD7*PLUS, pepsin A
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.3 %
結晶化手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 0.1M HEPES BUFFER (pH 7.0), 2% PEG 400, 2.0M AMMONIUM SULFATE., VAPOR DIFFUSION
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.1 MHEPES1reservoir
22 %PEG4001reservoir
32.0 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: D03B-MX1 / 波長: 1.38
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年7月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.38 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→12 Å / Num. obs: 13134 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.26 % / Rmerge(I) obs: 0.077
反射
*PLUS
Num. measured all: 24189
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.45 Å / 最低解像度: 2.51 Å / % possible obs: 99.1 % / Rmerge(I) obs: 0.303

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PSN

1psn


解像度: 2.45→12 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.161 --
obs0.161 24189 99.1 %
原子変位パラメータBiso mean: 15.52 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2437 0 0 143 2580
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.608
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.04
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.306
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 12 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.251
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.04
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.306

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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