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- PDB-1fl2: CATALYTIC CORE COMPONENT OF THE ALKYLHYDROPEROXIDE REDUCTASE AHPF... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fl2
タイトルCATALYTIC CORE COMPONENT OF THE ALKYLHYDROPEROXIDE REDUCTASE AHPF FROM E.COLI
要素ALKYL HYDROPEROXIDE REDUCTASE SUBUNIT F
キーワードOXIDOREDUCTASE / alkylhydroperoxide reductase / reactive oxygen / FAD / disulphide oxidoreductase
機能・相同性
機能・相同性情報


alkyl hydroperoxide reductase complex / 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; NADHまたはNADPHが電子受容体 / alkyl hydroperoxide reductase activity / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / FAD binding / cell redox homeostasis / response to reactive oxygen species / hydrogen peroxide catabolic process / NAD binding / response to oxidative stress / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alkyl hydroperoxide reductase subunit F / AhpF, N-terminal domain, C-terminal TRX-fold subdomain / AhpF, N-terminal domain, N-terminal TRX-fold subdomain / Thioredoxin domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class-II, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-II active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Thioredoxin-like fold / Glutaredoxin domain profile. / FAD/NAD(P)-binding domain ...Alkyl hydroperoxide reductase subunit F / AhpF, N-terminal domain, C-terminal TRX-fold subdomain / AhpF, N-terminal domain, N-terminal TRX-fold subdomain / Thioredoxin domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class-II, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-II active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Thioredoxin-like fold / Glutaredoxin domain profile. / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Alkyl hydroperoxide reductase subunit F
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Bieger, B. / Essen, L.-O.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of the catalytic core component of the alkylhydroperoxide reductase AhpF from Escherichia coli.
著者: Bieger, B. / Essen, L.O.
履歴
登録2000年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALKYL HYDROPEROXIDE REDUCTASE SUBUNIT F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1977
ポリマ－32,9321
非ポリマー1,2666
水7,368409
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
A: ALKYL HYDROPEROXIDE REDUCTASE SUBUNIT F
ヘテロ分子

A: ALKYL HYDROPEROXIDE REDUCTASE SUBUNIT F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,39514
ポリマ－65,8632
非ポリマー2,53212
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area9000 Å2
ΔGint-148 kcal/mol
Surface area24340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.440, 60.440, 171.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-840-

HOH

21A-877-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ALKYL HYDROPEROXIDE REDUCTASE SUBUNIT F / ALKYL HYDROPEROXIDE REDUCTASE F52A PROTEIN


分子量: 32931.531 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P35340, 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; NADHまたはNADPHが電子受容体
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 409 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.28 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2.0 M ammonium sulfate, 6% PEG 400, 0.1 M Tris/acetate , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 18K
結晶化
*PLUS
温度: 291 K / pH: 8 / 詳細: Bieger, B., (2000) Acta Crystallogr. D56, 92.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
17 mg/mlprotein1drop
25 mMTris-HCl1drop
32.0 Mammonium sulfate1reservoir
46 %PEG4001reservoir
50.1 MTris-acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1998年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→25 Å / Num. all: 29657 / Num. obs: 126257 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 10.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.109 / % possible all: 99.2
反射
*PLUS
Num. obs: 29657 / Num. measured all: 126257
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.2 % / Mean I/σ(I) obs: 12.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
精密化解像度: 1.9→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2267834.21 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.217 1447 4.9 %RANDOM
Rwork0.197 ---
all0.197 126257 --
obs0.197 29484 99.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.86 Å2 / ksol: 0.418 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 18.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.21 Å2-0.31 Å20 Å2
2--0.21 Å20 Å2
3----0.41 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2311 0 78 409 2798
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.53
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.225 232 4.8 %
Rwork0.199 4573 -
obs--99.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2FAD.PARAMFAD.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PARAM.PO4TOP.PO4
X-RAY DIFFRACTION4WATER.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.53

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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