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- PDB-1fks: SOLUTION STRUCTURE OF FKBP, A ROTAMASE ENZYME AND RECEPTOR FOR FK... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fks
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF FKBP, A ROTAMASE ENZYME AND RECEPTOR FOR FK506 AND RAPAMYCIN
要素FK506 AND RAPAMYCIN-BINDING PROTEIN
キーワードCIS-TRANS ISOMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


macrolide binding / activin receptor binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / cytoplasmic side of membrane / transforming growth factor beta receptor binding / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / type I transforming growth factor beta receptor binding / negative regulation of activin receptor signaling pathway / heart trabecula formation / I-SMAD binding ...macrolide binding / activin receptor binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / cytoplasmic side of membrane / transforming growth factor beta receptor binding / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / type I transforming growth factor beta receptor binding / negative regulation of activin receptor signaling pathway / heart trabecula formation / I-SMAD binding / signaling receptor inhibitor activity / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / 'de novo' protein folding / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / FK506 binding / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / mTORC1-mediated signalling / Calcineurin activates NFAT / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of immune response / heart morphogenesis / supramolecular fiber organization / sarcoplasmic reticulum membrane / calcium channel regulator activity / protein maturation / T cell activation / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / sarcoplasmic reticulum / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Z disc / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / protein folding / regulation of protein localization / protein refolding / amyloid fibril formation / Potential therapeutics for SARS / transmembrane transporter binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chitinase A; domain 3 - #40 / : / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR
データ登録者Michnick, S.W. / Rosen, M.K. / Wandless, T.J. / Karplus, M. / Schreiber, S.L.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1991
タイトル: Solution structure of FKBP, a rotamase enzyme and receptor for FK506 and rapamycin.
著者: Michnick, S.W. / Rosen, M.K. / Wandless, T.J. / Karplus, M. / Schreiber, S.L.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: Proton and Nitrogen Sequential Assignments and Secondary Structure Determination of the Human Fk506 and Rapamycin Binding Protein
著者: Rosen, M.K. / Michnick, S.W. / Karplus, M. / Schreiber, S.L.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1990
タイトル: Molecular Cloning and Overexpression of the Human Fk506-Binding Protein Fkbp
著者: Standaert, R.F. / Galat, A. / Verdine, G.L. / Schreiber, S.L.
履歴
登録1992年3月5日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly ...pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FK506 AND RAPAMYCIN-BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8371
ポリマ－11,8371
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Atom site foot note1: THE LIGAND BINDING SITE IS LINED BY A NUMBER OF CONSERVED AROMATIC AND ALIPHATIC RESIDUES. THESE ARE TYR 26, PHE 36, PHE 46, VAL 55, ILE 56, TRP 59, TYR 82 AND PHE 99.
2: THE +3, +1, -3, +1 TOPOLOGY OF THE FKBP12 BETA-SHEET RESULTS IN A CROSSING OF TWO STRAND-CONNECTING LOOPS (PRO 9 TO GLN 20, AND MET 66 TO GLN 70). TO THE BEST OF OUR KNOWLEDGE, THIS WAS THE FIRST ...2: THE +3, +1, -3, +1 TOPOLOGY OF THE FKBP12 BETA-SHEET RESULTS IN A CROSSING OF TWO STRAND-CONNECTING LOOPS (PRO 9 TO GLN 20, AND MET 66 TO GLN 70). TO THE BEST OF OUR KNOWLEDGE, THIS WAS THE FIRST EXAMPLE OF SUCH A STRUCTURE. INTERESTINGLY, THE RECENTLY-REPORTED STRUCTURE OF ANOTHER IMMUNOPHILIN (IMMUNO-SUPPRESSANT-BINDING PROTEIN), CYCLOPHILIN, ALSO CONTAINS THIS TYPE OF TOPOLOGICAL CROSSING OF TWO STRAND-CONNECTING LOOPS. THE SIGNIFICANCE OF THIS SIMILARITY, IF ANY, REMAINS UNKNOWN.
3: THE LOOPS FROM SER 39 TO LYS 44, AND ALA 83 TO HIS 94 ARE UNDERDETERMINED IN COMPARISON TO THE REMAINDER OF THE STRUCTURE. IN THE CRYSTAL STRUCTURES OF THE FKBP12-FK506 AND FKBP12-RAPAMYCIN ...3: THE LOOPS FROM SER 39 TO LYS 44, AND ALA 83 TO HIS 94 ARE UNDERDETERMINED IN COMPARISON TO THE REMAINDER OF THE STRUCTURE. IN THE CRYSTAL STRUCTURES OF THE FKBP12-FK506 AND FKBP12-RAPAMYCIN COMPLEXES, THE LATTER LOOP IS WELL DEFINED, AND MAKES NUMEROUS CONTACTS TO THE BOUND LIGANDS. WE ARE CURRENTLY IN THE PROCESS OF PERFORMING HETERONUCLEAR NOE AND RELAXATION EXPERIMENTS TO ANALYZE THE CHANGES IN MOBILITY OF THIS REGION UPON LIGAND-BINDING.
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / -
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 FK506 AND RAPAMYCIN-BINDING PROTEIN


分子量: 11836.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: S2 / 参照: UniProt: P62942

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR

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試料調製

結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
NMR software名称: X-PLOR / 開発者: BRUNGER / 分類: 精密化
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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