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万見
- PDB-1fj2: Crystal structure of the human acyl protein thioesterase 1 at 1.5... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fj2
タイトルCrystal structure of the human acyl protein thioesterase 1 at 1.5 A resolution
要素PROTEIN (ACYL PROTEIN THIOESTERASE 1)
キーワードHYDROLASE / ALPHA/BETA HYDROLASE / SERINE HYDROLASE / SAD / ANOMALOUS DIFFRACTION
機能・相同性
機能・相同性情報


protein depalmitoylation / negative regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / palmitoyl[protein] hydrolase / palmitoyl-(protein) hydrolase activity / negative regulation of aggrephagy / phospholipase activity / lipase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素 / carboxylic ester hydrolase activity / phosphatidylcholine lysophospholipase activity ...protein depalmitoylation / negative regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / palmitoyl[protein] hydrolase / palmitoyl-(protein) hydrolase activity / negative regulation of aggrephagy / phospholipase activity / lipase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素 / carboxylic ester hydrolase activity / phosphatidylcholine lysophospholipase activity / fatty acid transport / eNOS activation / fatty acid metabolic process / RAS processing / nuclear membrane / endoplasmic reticulum / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phospholipase/carboxylesterase/thioesterase / Phospholipase/Carboxylesterase / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / Acyl-protein thioesterase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Devedjiev, Y. / Dauter, Z. / Kuznetsov, S. / Jones, T. / Derewenda, Z.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of the human acyl protein thioesterase I from a single X-ray data set to 1.5 A.
著者: Devedjiev, Y. / Dauter, Z. / Kuznetsov, S.R. / Jones, T.L. / Derewenda, Z.S.
履歴
登録2000年8月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software
改定 1.42024年2月7日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (ACYL PROTEIN THIOESTERASE 1)
B: PROTEIN (ACYL PROTEIN THIOESTERASE 1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,03842
ポリマ－49,8422
非ポリマー3,19640
水8,377465
1
A: PROTEIN (ACYL PROTEIN THIOESTERASE 1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,43920
ポリマ－24,9211
非ポリマー1,51819
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PROTEIN (ACYL PROTEIN THIOESTERASE 1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,59922
ポリマ－24,9211
非ポリマー1,67821
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8150 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area17630 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)39.590, 127.890, 39.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.80, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細IN SOLUTION, THERE IS AN EQUILLIBRIUM OF MONOMERIC AND DIMERIC SPECIES OF HUMAN ACYL PROTEIN THIOESTERASE 1. BIOLOGICAL UNIT OF THE ENZYME is STILL UNCERTAIN.

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (ACYL PROTEIN THIOESTERASE 1)


分子量: 24920.762 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O75608, alkylglycerophosphoethanolamine phosphodiesterase
#2: 化合物...
ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 465 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 30 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 28 - 32% OF SATURATED AMMONIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM ACETATE, DI-THIO-THREITOL, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mMTris-HCl1drop
230 mM1dropNaCl
35 mMdithiothreitol1drop
48 mg/mlprotein1drop
528-32 %satammonium sulfate1reservoir
6100 mMsodium acetate1reservoir
71-2 %(v/v)MPD1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.91374
検出器タイプ: ADSC QUANTUM / 検出器: CCD / 日付: 2000年4月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91374 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→30 Å / Num. all: 163216 / Num. obs: 50736 / % possible obs: 80 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 15.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 1.48→1.53 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 27
反射
*PLUS
冗長度: 3.2 % / Num. measured all: 163216
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 27.1 % / Rmerge(I) obs: 0.343

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SnB位相決定
SHARP位相決定
直接法モデル構築
WARPモデル構築
REFMAC精密化
直接法位相決定
精密化解像度: 1.5→20 Å / SU B: 2.2 / SU ML: 0.08 / σ(F): 1 / ESU R: 0.11 / ESU R Free: 0.12
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 1293 2.5 %random
Rwork0.183 ---
obs-50223 80 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3454 0 40 465 3959
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0190.25
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0310.4
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0380.5
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0130.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0890.1
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.180.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.260.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.120.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.3
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor710
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor14.715
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor23.325
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.42
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.12.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.12
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.12.5
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / σ(F): 1 / % reflection Rfree: 2.5 % / Rfactor obs: 0.186
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.25
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.4
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it21.4
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it22.1
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.52.1
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.53.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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