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- PDB-1fgx: CRYSTAL STRUCTURE OF THE BOVINE BETA 1,4 GALACTOSYLTRANSFERASE (B... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fgx
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE BOVINE BETA 1,4 GALACTOSYLTRANSFERASE (B4GALT1) CATALYTIC DOMAIN COMPLEXED WITH UMP
要素BETA 1,4 GALACTOSYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / nucleotide binding protein / alpha beta alpha fold
機能・相同性
機能・相同性情報


protein galactosylation / Keratan sulfate biosynthesis / Interaction With Cumulus Cells And The Zona Pellucida / Lactose synthesis / N-Glycan antennae elongation / lactose synthase / neolactotriaosylceramide beta-1,4-galactosyltransferase / beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase / N-acetyllactosamine synthase / N-acetyllactosamine synthase activity ...protein galactosylation / Keratan sulfate biosynthesis / Interaction With Cumulus Cells And The Zona Pellucida / Lactose synthesis / N-Glycan antennae elongation / lactose synthase / neolactotriaosylceramide beta-1,4-galactosyltransferase / beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase / N-acetyllactosamine synthase / N-acetyllactosamine synthase activity / positive regulation of circulating fibrinogen levels / beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase activity / UDP-galactosyltransferase activity / Golgi trans cisterna / lactose synthase activity / lactose biosynthetic process / oligosaccharide biosynthetic process / desmosome / protein N-linked glycosylation / Neutrophil degranulation / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / Golgi cisterna membrane / beta-tubulin binding / alpha-tubulin binding / cytoskeletal protein binding / filopodium / brush border membrane / lipid metabolic process / manganese ion binding / basolateral plasma membrane / external side of plasma membrane / Golgi apparatus / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Beta-1,4-galactosyltransferase / Galactosyltransferase, N-terminal / N-terminal region of glycosyl transferase group 7 / Galactosyltransferase, C-terminal / N-terminal domain of galactosyltransferase / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / Beta-1,4-galactosyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Gastinel, L.N. / Cambillau, C. / Bourne, Y.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 1999
タイトル: Crystal structures of the bovine beta4galactosyltransferase catalytic domain and its complex with uridine diphosphogalactose.
著者: Gastinel, L.N. / Cambillau, C. / Bourne, Y.
履歴
登録2000年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年7月21日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: refine / reflns / struct_site
Item: _refine.ls_number_reflns_all / _refine.ls_percent_reflns_R_free ..._refine.ls_number_reflns_all / _refine.ls_percent_reflns_R_free / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method / _reflns.number_all / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA 1,4 GALACTOSYLTRANSFERASE
B: BETA 1,4 GALACTOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,4983
ポリマ－66,1742
非ポリマー3241
水2,612145
1
A: BETA 1,4 GALACTOSYLTRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,0871
ポリマ－33,0871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: BETA 1,4 GALACTOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4112
ポリマ－33,0871
非ポリマー3241
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)108.5, 161, 107.4
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 BETA 1,4 GALACTOSYLTRANSFERASE / BETA4GALT1


分子量: 33086.852 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 器官: LIVER / プラスミド: PEE12 / 細胞株 (発現宿主): NSO / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
参照: UniProt: P08037, beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-U5P / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / UMP


分子量: 324.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O9P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 5000, Tris, MnCl2, Li2SO4, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 6.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15-15 mg/mlprotein1drop
220 mMTris Maleate1drop
32 mM1dropMnCl2
450 mM1dropNaCl
525-30 %PEG50001reservoir
6100-150 mM1reservoirLi2SO4
7100 mMTris1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.933
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 1998年9月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→29.28 Å / Num. obs: 34096 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 42.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Num. unique all: 5517 / % possible all: 97.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 91528
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
直接法モデル構築
CNS0.9精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
直接法位相決定
精密化解像度: 2.4→29.28 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: CNS / 詳細: maximum likelihood target using amplitudes
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 1026 3 %random
Rwork0.225 ---
obs-34096 96 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→29.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4443 0 21 145 4609
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.225
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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