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万見
- PDB-1fft: The structure of ubiquinol oxidase from Escherichia coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fft
タイトルThe structure of ubiquinol oxidase from Escherichia coli
要素(UBIQUINOL OXIDASE) x 4
キーワードOXIDOREDUCTASE / ELECTRON TRANSPORT / CYTOCHROME OXIDASE / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreduction-driven active transmembrane transporter activity / cytochrome o ubiquinol oxidase complex / ubiquinol oxidase (H+-transporting) / cytochrome bo3 ubiquinol oxidase activity / aerobic electron transport chain / oxidoreductase activity, acting on diphenols and related substances as donors, oxygen as acceptor / cytochrome-c oxidase activity / ubiquinone binding / proton transmembrane transporter activity / electron transport coupled proton transport ...oxidoreduction-driven active transmembrane transporter activity / cytochrome o ubiquinol oxidase complex / ubiquinol oxidase (H+-transporting) / cytochrome bo3 ubiquinol oxidase activity / aerobic electron transport chain / oxidoreductase activity, acting on diphenols and related substances as donors, oxygen as acceptor / cytochrome-c oxidase activity / ubiquinone binding / proton transmembrane transporter activity / electron transport coupled proton transport / : / ATP synthesis coupled electron transport / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / electron transfer activity / copper ion binding / heme binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cytochrome o ubiquinol oxidase, subunit III / Cytochrome o ubiquinol oxidase, subunit I / Ubiquinol oxidase subunit III domain / COX aromatic rich motif / COX Aromatic Rich Motif / Cytochrome o ubiquinol oxidase subunit II / Ubiquinol oxidase subunit 2, cupredoxin domain / Cytochrome c oxidase, subunit III, four-helix bundle / Helix Hairpins - #90 / Cytochrome C Oxidase; Chain A ...Cytochrome o ubiquinol oxidase, subunit III / Cytochrome o ubiquinol oxidase, subunit I / Ubiquinol oxidase subunit III domain / COX aromatic rich motif / COX Aromatic Rich Motif / Cytochrome o ubiquinol oxidase subunit II / Ubiquinol oxidase subunit 2, cupredoxin domain / Cytochrome c oxidase, subunit III, four-helix bundle / Helix Hairpins - #90 / Cytochrome C Oxidase; Chain A / Cytochrome c oxidase-like, subunit I domain / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain / Cytochrome oxidase subunit II transmembrane region profile. / Cytochrome c oxidase subunit III / Cytochrome c oxidase subunit III-like / Cytochrome c oxidase, subunit III, 4-helical bundle / Cytochrome c oxidase subunit III / Heme-copper oxidase subunit III family profile. / Cytochrome c oxidase subunit III-like superfamily / Cytochrome c/quinol oxidase subunit II / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain superfamily / Cytochrome c oxidase, subunit I, copper-binding site / Heme-copper oxidase catalytic subunit, copper B binding region signature. / Cytochrome c oxidase-like, subunit I domain / Cytochrome oxidase subunit I profile. / Cytochrome c oxidase subunit I / Cytochrome c oxidase-like, subunit I superfamily / Cytochrome C and Quinol oxidase polypeptide I / Cytochrome C oxidase subunit II, periplasmic domain / Cytochrome c oxidase subunit II-like C-terminal / Cytochrome oxidase subunit II copper A binding domain profile. / Cupredoxins - blue copper proteins / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Cupredoxin / Helix Hairpins / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME O / Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 1 / Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 2 / Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Abramson, J. / Riistama, S. / Larsson, G. / Jasaitis, A. / Svensson-Ek, M. / Puustinen, A. / Iwata, S. / Wikstrom, M.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: The structure of the ubiquinol oxidase from Escherichia coli and its ubiquinone binding site.
著者: Abramson, J. / Riistama, S. / Larsson, G. / Jasaitis, A. / Svensson-Ek, M. / Laakkonen, L. / Puustinen, A. / Iwata, S. / Wikstrom, M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Purification, crystallization and preliminary crystallographic studies on an integral membrane protein, cytochrome bo3 ubiquinol oxidase from Escherichia coli.
著者: Abramson, J. / Larsson, G. / Byrne, B. / Puustinen, A. / Garcia-Horsman, A. / Iwata, S.
履歴
登録2000年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Advisory / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42020年6月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_validate_chiral / struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月7日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUINOL OXIDASE
B: UBIQUINOL OXIDASE
C: UBIQUINOL OXIDASE
D: UBIQUINOL OXIDASE
F: UBIQUINOL OXIDASE
G: UBIQUINOL OXIDASE
H: UBIQUINOL OXIDASE
I: UBIQUINOL OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)285,65514
ポリマ－282,6178
非ポリマー3,0386
水00
1
A: UBIQUINOL OXIDASE
B: UBIQUINOL OXIDASE
C: UBIQUINOL OXIDASE
D: UBIQUINOL OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,8287
ポリマ－141,3094
非ポリマー1,5193
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15290 Å2
ΔGint-197 kcal/mol
Surface area43470 Å2
手法PISA
2
F: UBIQUINOL OXIDASE
G: UBIQUINOL OXIDASE
H: UBIQUINOL OXIDASE
I: UBIQUINOL OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,8287
ポリマ－141,3094
非ポリマー1,5193
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15840 Å2
ΔGint-203 kcal/mol
Surface area42930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.100, 372.500, 232.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細The biological assembly is a monomer composed of chains A, B, C, D, and E.

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 AFBGCHDI

#1: タンパク質 UBIQUINOL OXIDASE


分子量: 74424.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PBR322 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0ABI8, 酸化還元酵素; ジフェノール類縁体を供与体とする; 酸素が電子受容体
#2: タンパク質 UBIQUINOL OXIDASE


分子量: 34947.203 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PBR322 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0ABJ1, 酸化還元酵素; ジフェノール類縁体を供与体とする; 酸素が電子受容体
#3: タンパク質 UBIQUINOL OXIDASE


分子量: 22642.566 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PBR322 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0ABJ3, 酸化還元酵素; ジフェノール類縁体を供与体とする; 酸素が電子受容体
#4: タンパク質 UBIQUINOL OXIDASE


分子量: 9294.448 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PBR322 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: 酸化還元酵素; ジフェノール類縁体を供与体とする; 酸素が電子受容体

-
非ポリマー , 3種, 6分子

#5: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#6: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#7: 化合物 ChemComp-HEO / HEME O


分子量: 838.854 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C49H58FeN4O5

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.17 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 9-10% PEG 1500, 100 mM NaCl, 100 mM MgCl2, 5% ethanol & 100 mM HEPES , pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 4K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mMTris-HCl1drop
21 %OG1drop
320 mg/mlprotein1drop
49-10 %(w/v)PEG15001reservoir
5100 mM1reservoirNaCl
6100 mM1reservoirMgCl2
75 %(v/v)ethanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.95
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 1998年4月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→40 Å / Num. obs: 44359 / % possible obs: 87 % / Observed criterion σ(I): -0.2 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 37.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Net I/σ(I): 7.86
反射 シェル解像度: 3.5→3.63 Å / Rmerge(I) obs: 0.399 / Num. unique all: 3956 / % possible all: 78.5
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 78.5 % / Num. unique obs: 3956 / Mean I/σ(I) obs: 1.47

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化解像度: 3.5→40 Å / 詳細: This is a non-refined structure.
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15930 0 206 0 16136
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.5 Å / 最低解像度: 40 Å / Rfactor obs: 0.446
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.482

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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