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万見
- PDB-1ffh: N AND GTPASE DOMAINS OF THE SIGNAL SEQUENCE RECOGNITION PROTEIN F... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ffh
タイトルN AND GTPASE DOMAINS OF THE SIGNAL SEQUENCE RECOGNITION PROTEIN FFH FROM THERMUS AQUATICUS
要素FFH
キーワードRIBONUCLEOPROTEIN / FFH / SRP / GTPASE / SIGNAL RECOGNITION PARTICLE
機能・相同性
機能・相同性情報


signal recognition particle / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTPase activity / GTP binding / ATP hydrolysis activity
類似検索 - 分子機能
SRP54, nucleotide-binding domain / Signal recognition particle protein / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily ...SRP54, nucleotide-binding domain / Signal recognition particle protein / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Signal recognition particle protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus aquaticus (バクテリア)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Freymann, D.M. / Keenan, R.J. / Stroud, R.M. / Walter, P.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: Structure of the conserved GTPase domain of the signal recognition particle.
著者: Freymann, D.M. / Keenan, R.J. / Stroud, R.M. / Walter, P.
履歴
登録1996年12月30日処理サイト: BNL
改定 1.01997年12月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FFH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2812
ポリマ－32,2561
非ポリマー241
水2,180121
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)99.900, 53.910, 57.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 119.77, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 FFH


分子量: 32256.250 Da / 分子数: 1 / 断片: 'NG' GTPASE FRAGMENT OF FFH / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: THE NG FRAGMENT WAS GENERATED BY PROTEOLYSIS / 由来: (組換発現) Thermus aquaticus (バクテリア) / 細胞株: BL21 / 遺伝子: FFH / プラスミド: PET3C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)-[PLYSE] / 参照: UniProt: O07347
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細FEATURES IN THE FO-FC MAP SUGGEST THAT ALA 48 (BASED ON THE SEQUENCE OF THE T. AQUATICUS FFH GENE) ...FEATURES IN THE FO-FC MAP SUGGEST THAT ALA 48 (BASED ON THE SEQUENCE OF THE T. AQUATICUS FFH GENE) IS THR, SER, OR VAL IN THIS STRUCTURE. THE EXPRESSION CLONE WAS RE-SEQUENCED ND REVEALED A MUTATION (TO THR) INTRODUCED DURING PCR.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.79 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: PROTEIN AT 30 MG/ML IN WATER. CRYSTALLIZED AT RT BY SITTING DROP VAPOR DIFFUSION USING 30% PEG MME 550, 50 MM TAPS PH 9.0, 200 MM MGCL2., vapor diffusion - sitting drop
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
130 mg/mlprotein1drop
230 %mPEG5501reservoir
3100 mMTAPS1reservoir
4200 mM1reservoirMgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年3月19日 / 詳細: SUPPER DOUBLE MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.05 Å / Num. obs: 16644 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 13.2 Å2 / Rsym value: 0.046
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / 冗長度: 3.9 % / Rsym value: 0.137 / % possible all: 98.4
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.046
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.4 % / Rmerge(I) obs: 0.137

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.843モデル構築
X-PLOR3.843精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.843位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.05→20 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
詳細: THE ELECTRON DENSITY FOR THE TURN COMPRISING THESE RESIDUES IS NOT YET CORRECTLY MODELED: THR 23, GLU 24, GLU 25.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 1614 9.6 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs0.186 16157 96.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2226 0 6 116 2348
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.28
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.32
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.18
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.11 Å / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 109 7.8 %
Rwork0.248 1119 -
obs--88.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARHOH.PROTOPHOH.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.32
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.18
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.248

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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