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万見
- PDB-1fdi: OXIDIZED FORM OF FORMATE DEHYDROGENASE H FROM E. COLI COMPLEXED W... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fdi
タイトルOXIDIZED FORM OF FORMATE DEHYDROGENASE H FROM E. COLI COMPLEXED WITH THE INHIBITOR NITRITE
要素FORMATE DEHYDROGENASE H
キーワードOXIDOREDUCTASE / SELENIUM / SELENOCYSTEINE / SECYS / MOLYBDENUM / MOLYBDOPTERIN / MPT / MOLYBDOPTERIN GUANINE DINUCLEOTIDE / MGD / IRON SULFUR CLUSTER / FE4S4 / FORMATE / DEHYDROGENASE / ANAEROBIC
機能・相同性
機能・相同性情報


formate dehydrogenase (hydrogenase) / formate oxidation / oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors / formate dehydrogenase complex / formate dehydrogenase (NAD+) activity / glucose catabolic process / anaerobic electron transport chain / : / urate catabolic process / molybdopterin cofactor binding ...formate dehydrogenase (hydrogenase) / formate oxidation / oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors / formate dehydrogenase complex / formate dehydrogenase (NAD+) activity / glucose catabolic process / anaerobic electron transport chain / : / urate catabolic process / molybdopterin cofactor binding / cellular respiration / anaerobic respiration / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / membrane / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Formate dehydrogenase H, molybdopterin-binding domain / Single helix bin / ADC-like domains / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / Dimethylsulfoxide Reductase; domain 2 / Dimethylsulfoxide Reductase, domain 2 / Rossmann fold - #740 / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 2. / Molybdopterin oxidoreductase, molybdopterin cofactor binding site ...Formate dehydrogenase H, molybdopterin-binding domain / Single helix bin / ADC-like domains / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / Dimethylsulfoxide Reductase; domain 2 / Dimethylsulfoxide Reductase, domain 2 / Rossmann fold - #740 / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 2. / Molybdopterin oxidoreductase, molybdopterin cofactor binding site / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 1. / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 3. / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Barwin-like endoglucanases - #20 / Barwin-like endoglucanases / N-terminal domain of TfIIb / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / Single Sheet / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chem-MGD / NITRITE ION / IRON/SULFUR CLUSTER / Formate dehydrogenase H
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / DIFFERENCE FOURIER ANALYSIS USING PHASES FROM THE STRUCTURE OF OXIDIZED FDH-H (PDB ENTRY 1FDO) / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Sun, P.D. / Boyington, J.C.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of formate dehydrogenase H: catalysis involving Mo, molybdopterin, selenocysteine, and an Fe4S4 cluster.
著者: Boyington, J.C. / Gladyshev, V.N. / Khangulov, S.V. / Stadtman, T.C. / Sun, P.D.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996
タイトル: Characterization of Crystalline Formate Dehydrogenase H from Escherichia Coli. Stabilization, Epr Spectroscopy, and Preliminary Crystallographic Analysis
著者: Gladyshev, V.N. / Boyington, J.C. / Khangulov, S.V. / Grahame, D.A. / Stadtman, T.C. / Sun, P.D.
履歴
登録1997年1月28日処理サイト: BNL
改定 1.01997年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32014年1月29日Group: Structure summary
改定 1.42014年8月6日Group: Derived calculations / Structure summary
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FORMATE DEHYDROGENASE H
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,4406
ポリマ－79,4661
非ポリマー1,9755
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)146.800, 146.800, 81.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 FORMATE DEHYDROGENASE H / FDH-H


分子量: 79465.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: OXIDIZED FORM (MO(VI),FE4S4(OX)) OF FDH-H COMPLEXED WITH NITRITE
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: FM911 / 解説: FDH-H WAS EXPRESSED ANAEROBICALLY / 遺伝子: FDHF / プラスミド: PFM20 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07658, formate dehydrogenase

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非ポリマー , 5種, 67分子

#2: 化合物 ChemComp-NO2 / NITRITE ION / 二酸化窒素


分子量: 46.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO2
#3: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#4: 化合物 ChemComp-MGD / 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE / MOLYBDOPTERIN GUANOSINE DINUCLEOTIDE


分子量: 740.557 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H26N10O13P2S2
#5: 化合物 ChemComp-6MO / MOLYBDENUM(VI) ION


分子量: 95.940 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mo
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化手法: vapor diffusion - hanging drop in anaerobic atmosphere
pH: 7.5
詳細: FDH-H WAS CRYSTALLIZED BY HANGING DROP VAPOR DIFFUSION IN AN ANAEROBIC ATMOSPHERE IN THE PRESENCE OF 1.5 M AMMONIUM SULFATE, 1% PEG 400, 20 MM SODIUM FORMATE AND 100 MM HEPES/NAOH AT PH 7.5. ...詳細: FDH-H WAS CRYSTALLIZED BY HANGING DROP VAPOR DIFFUSION IN AN ANAEROBIC ATMOSPHERE IN THE PRESENCE OF 1.5 M AMMONIUM SULFATE, 1% PEG 400, 20 MM SODIUM FORMATE AND 100 MM HEPES/NAOH AT PH 7.5. PRIOR TO FREEZING IN LIQUID NITROGEN, CRYSTALS WERE OXIDIZED AND COMPLEXED WITH NITRITE BY SOAKING IN 10 MM BENZYL VIOLOGEN AND 30 MM SODIUM NITRITE FOR 30 MINUTES., vapor diffusion - hanging drop in anaerobic atmosphere
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop solution was mixed with an equal volume of reservoir solution
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
111 mg/mlprotein1drop
21.5-1.7 Mammonium sulfate1reservoir
31 %PEG4001reservoir
420 mMsodium formate1reservoir
5100 mMHEPES/NaOH1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年12月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 19946 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 19.5
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / Rmerge(I) obs: 0.29 / Mean I/σ(I) obs: 6.9 / % possible all: 99
反射
*PLUS
Num. measured all: 94068
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER ANALYSIS USING PHASES FROM THE STRUCTURE OF OXIDIZED FDH-H (PDB ENTRY 1FDO)
解像度: 2.9→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 732 4.5 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.192 16240 91.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5575 0 106 62 5743
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.92
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.66
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.04 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 60 3.9 %
Rwork0.223 1488 -
obs--88.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.66
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.223

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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