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- PDB-1fba: THE CRYSTAL STRUCTURE OF FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE FROM ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fba
タイトルTHE CRYSTAL STRUCTURE OF FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE FROM DROSOPHILA MELANOGASTER AT 2.5 ANGSTROMS RESOLUTION
要素FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE
キーワードLYASE(ALDEHYDE)
機能・相同性
機能・相同性情報


glyceraldehyde-3-phosphate metabolic process / Fructose catabolism / Glycolysis / Gluconeogenesis / fructose catabolic process / fructose-1-phosphate aldolase activity / Platelet degranulation / Neutrophil degranulation / fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity ...glyceraldehyde-3-phosphate metabolic process / Fructose catabolism / Glycolysis / Gluconeogenesis / fructose catabolic process / fructose-1-phosphate aldolase activity / Platelet degranulation / Neutrophil degranulation / fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / canonical glycolysis / M band / mesoderm development / glycolytic process / gluconeogenesis / Z disc / glucose homeostasis / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site / Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site. / Fructose-bisphosphate aldolase, class-I / Fructose-bisphosphate aldolase class-I / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fructose-bisphosphate aldolase
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Piontek, K. / Hester, G. / Brenner-Holzach, O.
引用
ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1991
タイトル: The crystal structure of fructose-1,6-bisphosphate aldolase from Drosophila melanogaster at 2.5 A resolution.
著者: Hester, G. / Brenner-Holzach, O. / Rossi, F.A. / Struck-Donatz, M. / Winterhalter, K.H. / Smit, J.D. / Piontek, K.
#1: ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 1988
タイトル: Fructose-1,6-Bisphosphate Aldolase from Drosophila Melanogaster: Primary Structure Analysis, Secondary Structure Prediction, and Comparison with Vertebrate Aldolases
著者: Malek, A.A. / Hy, M. / Honegger, A. / Rose, K. / Brenner-Holzach, O.
履歴
登録1992年6月8日処理サイト: BNL
改定 1.01993年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE
B: FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE
C: FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE
D: FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,9574
ポリマ－155,9574
非ポリマー00
水32,7151816
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13040 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area48200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.600, 116.800, 151.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: RESIDUE 158 IS A CIS PROLINE IN ALL FOUR CHAINS.
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.91626, -0.04832, -0.39767), (-0.04723, -0.99881, 0.01254), (-0.3978, 0.0073, -0.91744)14.08994, 26.70957, 64.53925
2given(-1, -0.00099, -0.00273), (-0.00036, 0.97511, -0.22173), (0.00289, -0.22173, -0.9751)3.2826, 7.69806, 68.96657
3given(-0.91435, 0.0408, 0.40286), (0.04622, -0.97789, 0.20394), (0.40227, 0.20509, 0.89225)-10.83144, 19.70642, 0.22911

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要素

#1: タンパク質
FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE


分子量: 38989.180 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P07764, fructose-bisphosphate aldolase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1816 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE IS DESCRIBED IN REFERENCE 1 ABOVE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.94 %
結晶化
*PLUS
温度: 2-4 ℃ / pH: 7.8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: referred to J.Biol.Chem. 257.11747-11749 1987
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 %PEG60001drop
2100 mMTris-HCl1drop
31 mMEDTA1drop
41 mMbeta-mercaptoethanol1drop
50.1 mMdithioerythritol1drop
67.5 mg/mlprotein1drop
720 %PEG60001reservoir
8100 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. obs: 123654 / % possible obs: 87 % / Num. measured all: 377901 / Rmerge(I) obs: 0.097

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
PROLSQ精密化
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 1.9→8 Å / Rfactor obs: 0.179
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10980 0 0 1816 12796
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 8 Å / Rfactor obs: 0.179
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: p_angle_d / Dev ideal: 0.021

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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