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- PDB-1fb1: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN GTP CYCLOHYDROLASE I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fb1
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN GTP CYCLOHYDROLASE I
要素GTP CYCLOHYDROLASE I
キーワードHYDROLASE / ALLOSTERIC ENZYME / PHOSPHORYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


pteridine-containing compound biosynthetic process / dihydrobiopterin metabolic process / regulation of lung blood pressure / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I activity / neuromuscular process controlling posture / GTP-dependent protein binding / regulation of removal of superoxide radicals / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / neuron projection terminus ...pteridine-containing compound biosynthetic process / dihydrobiopterin metabolic process / regulation of lung blood pressure / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I activity / neuromuscular process controlling posture / GTP-dependent protein binding / regulation of removal of superoxide radicals / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / neuron projection terminus / mitogen-activated protein kinase binding / dopamine biosynthetic process / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of heart rate / response to pain / response to type II interferon / negative regulation of cellular senescence / response to tumor necrosis factor / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / tetrahydrofolate biosynthetic process / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / nitric oxide biosynthetic process / negative regulation of blood pressure / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / regulation of blood pressure / vasodilation / positive regulation of neuron apoptotic process / cytoplasmic vesicle / protein-containing complex assembly / nuclear membrane / response to lipopolysaccharide / GTPase activity / calcium ion binding / protein-containing complex binding / GTP binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GTP cyclohydrolase I, N-terminal domain / GTP cyclohydrolase I signature 2. / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I, conserved site / GTP cyclohydrolase I domain / GTP cyclohydrolase I, N-terminal domain / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I signature 1. / GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 / GTP Cyclohydrolase I, domain 2 ...GTP cyclohydrolase I, N-terminal domain / GTP cyclohydrolase I signature 2. / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I, conserved site / GTP cyclohydrolase I domain / GTP cyclohydrolase I, N-terminal domain / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I signature 1. / GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 / GTP Cyclohydrolase I, domain 2 / GTP cyclohydrolase I, C-terminal domain/NADPH-dependent 7-cyano-7-deazaguanine reductase, N-terminal domain / GTP cyclohydrolase I, C-terminal/NADPH-dependent 7-cyano-7-deazaguanine reductase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOPROPYL ALCOHOL / GTP cyclohydrolase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Auerbach, G. / Herrmann, A. / Bracher, A. / Bader, G. / Gutlich, M. / Fischer, M. / Neukamm, M. / Nar, H. / Garrido-Franco, M. / Richardson, J. ...Auerbach, G. / Herrmann, A. / Bracher, A. / Bader, G. / Gutlich, M. / Fischer, M. / Neukamm, M. / Nar, H. / Garrido-Franco, M. / Richardson, J. / Huber, R. / Bacher, A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000
タイトル: Zinc plays a key role in human and bacterial GTP cyclohydrolase I.
著者: Auerbach, G. / Herrmann, A. / Bracher, A. / Bader, G. / Gutlich, M. / Fischer, M. / Neukamm, M. / Garrido-Franco, M. / Richardson, J. / Nar, H. / Huber, R. / Bacher, A.
履歴
登録2000年7月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP CYCLOHYDROLASE I
B: GTP CYCLOHYDROLASE I
C: GTP CYCLOHYDROLASE I
D: GTP CYCLOHYDROLASE I
E: GTP CYCLOHYDROLASE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,15515
ポリマ－110,5275
非ポリマー62810
水00
1
A: GTP CYCLOHYDROLASE I
B: GTP CYCLOHYDROLASE I
C: GTP CYCLOHYDROLASE I
D: GTP CYCLOHYDROLASE I
E: GTP CYCLOHYDROLASE I
ヘテロ分子

A: GTP CYCLOHYDROLASE I
B: GTP CYCLOHYDROLASE I
C: GTP CYCLOHYDROLASE I
D: GTP CYCLOHYDROLASE I
E: GTP CYCLOHYDROLASE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)222,31030
ポリマ－221,05510
非ポリマー1,25520
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_666-y+1,-x+1,-z+7/61
Buried area50010 Å2
ΔGint-551 kcal/mol
Surface area68690 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)115.110, 115.110, 387.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
詳細The biological assembly is a decamer constructed by the pentamer by crystallographic symmetry

-
要素

#1: タンパク質
GTP CYCLOHYDROLASE I / GTP-CH-I


分子量: 22105.488 Da / 分子数: 5 / 断片: RESIDUES 55-250 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: HOMO SAPIENS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30793, GTP cyclohydrolase I
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 9

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.28 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: ammonium sulphate, isopropanol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
14.6 mg/mlprotein1drop
2100 mMpotassium phosphate1drop
32 mM1,4-dithiothreitol1drop
40.02 %1dropNaN3
51.0 Mammonium sulfate1reservoir
63.2 %isopropanol1reservoir
72 mMdithiothreitol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.07
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→14.97 Å / Num. all: 276288 / Num. obs: 25288 / % possible obs: 84.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.165
反射 シェル解像度: 3.1→3.29 Å / % possible all: 41.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 276838
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 41.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化解像度: 3.1→14.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 3214433.61 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.293 2358 9.9 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.204 23825 84.2 %-
all-276838 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 136.5 Å2 / ksol: 0.215 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 93.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-15.96 Å216.8 Å20 Å2
2--15.96 Å20 Å2
3----31.92 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.53 Å0.41 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.87 Å0.73 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→14.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7725 0 25 0 7750
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.94
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.29 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.411 195 10.2 %
Rwork0.352 1714 -
obs--41.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN_ISO.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4IPA_XPLOR_PAR.TXTIPA_XPLOR_TOP.TXT
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.216
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 88.68 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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