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- PDB-1f9a: CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF NMN ADENYLYLTRANSFERASE FROM METHAN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f9a
タイトルCRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF NMN ADENYLYLTRANSFERASE FROM METHANOCOCCUS JANNASCHII
要素HYPOTHETICAL PROTEIN MJ0541
キーワードTRANSFERASE / alpha/beta / HYPOTHETICAL PROTEIN / STRUCTURAL GENOMICS
機能・相同性
機能・相同性情報


nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase / nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase activity / NAD+ biosynthetic process / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase, archaeal type / Cytidylyltransferase-like / Cytidyltransferase-like domain / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者D'Angelo, I. / Raffaelli, N. / Dabusti, V. / Lorenzi, T. / Magni, G. / Rizzi, M.
引用
ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 2000
タイトル: Structure of nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase: a key enzyme in NAD(+) biosynthesis.
著者: D'Angelo, I. / Raffaelli, N. / Dabusti, V. / Lorenzi, T. / Magni, G. / Rizzi, M.
#1: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 1997
タイトル: Characterization of nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase from Thermophilic archaea
著者: Raffaelli, N. / Pisani, F.M. / Lorenzi, T. / Emanuelli, M. / Amici, A. / Ruggieri, S. / Magni, G.
履歴
登録2000年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HYPOTHETICAL PROTEIN MJ0541
B: HYPOTHETICAL PROTEIN MJ0541
C: HYPOTHETICAL PROTEIN MJ0541
D: HYPOTHETICAL PROTEIN MJ0541
E: HYPOTHETICAL PROTEIN MJ0541
F: HYPOTHETICAL PROTEIN MJ0541
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,91918
ポリマ－117,7306
非ポリマー3,18912
水11,962664
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17280 Å2
ΔGint-120 kcal/mol
Surface area39290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.768, 112.642, 79.869
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.94, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The asymmetric unit contains and homohexamer having 32 point group symmetry

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要素

#1: タンパク質
HYPOTHETICAL PROTEIN MJ0541


分子量: 19621.697 Da / 分子数: 6 / 断片: NMN ADENYLYLTRANSFERASE / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
プラスミド: PT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q57961
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 664 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Jeffamine M600, Hepes, cesium chloride, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mg/mlprotein1drop
230 %(v/v)Jeffamine M6001reservoirpH7.0
30.05 M1reservoirCsCl
40.1 MHEPES1reservoirpH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8139
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年3月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8139 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 200580 / Num. obs: 80232 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 25.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2→20 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.178 / Num. unique all: 11668 / % possible all: 95.6
反射
*PLUS
% possible obs: 96 % / Num. measured all: 200580

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHELXS位相決定
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換 / 解像度: 2→20 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh and Huber / 詳細: Used maximum likelihood procedure
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 1006 -RANDOM
Rwork0.215 ---
all0.215 83575 --
obs0.215 80232 96 %-
原子変位パラメータBiso mean: 36.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8067 0 192 664 8923
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.04
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.039
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / σ(F): 0
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 36.5 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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