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- PDB-1f8n: LIPOXYGENASE-1 (SOYBEAN) AT 100K, NEW REFINEMENT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f8n
タイトルLIPOXYGENASE-1 (SOYBEAN) AT 100K, NEW REFINEMENT
要素LIPOXYGENASE-1
キーワードOXIDOREDUCTASE / DIOXYGENASE / LIPOXYGENASE / METALLOPROTEIN / FATTY ACIDS
機能・相同性
機能・相同性情報


linolenate 9R-lipoxygenase activity / linoleate 13S-lipoxygenase / linoleate 13S-lipoxygenase activity / oxylipin biosynthetic process / lipid oxidation / oxidoreductase activity, acting on single donors with incorporation of molecular oxygen, incorporation of two atoms of oxygen / fatty acid oxidation / fatty acid biosynthetic process / iron ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lipoxygenase-1; domain 3 / Lipoxygenase-1; Domain 3 / Lipoxygenase-1; domain 2 / Lipoxygenase-1; Domain 2 / Lipoxygenase, plant / Lipoxygenase, domain 3 / Plant lipoxygenase, PLAT/LH2 domain / Lipoxygenase-1; domain 5 / Lipoxygenase-1; Domain 5 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #60 ...Lipoxygenase-1; domain 3 / Lipoxygenase-1; Domain 3 / Lipoxygenase-1; domain 2 / Lipoxygenase-1; Domain 2 / Lipoxygenase, plant / Lipoxygenase, domain 3 / Plant lipoxygenase, PLAT/LH2 domain / Lipoxygenase-1; domain 5 / Lipoxygenase-1; Domain 5 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #60 / PLAT/LH2 domain / Lipoxygenase, conserved site / Lipoxygenases iron-binding region signature 2. / Lipoxygenase, iron binding site / Lipoxygenases iron-binding region signature 1. / Lipoxygenase-1 / Lipoxygenase / Lipoxygenase, C-terminal / Lipoxigenase, C-terminal domain superfamily / Lipoxygenase / Lipoxygenase iron-binding catalytic domain profile. / Lipoxygenase homology 2 (beta barrel) domain / PLAT/LH2 domain / PLAT/LH2 domain superfamily / PLAT/LH2 domain / PLAT domain profile. / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Few Secondary Structures / Irregular / Roll / Up-down Bundle / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Seed linoleate 13S-lipoxygenase-1
類似検索 - 構成要素
生物種Glycine max (ダイズ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Tomchick, D.R. / Minor, W. / Holman, T.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Structural and functional characterization of second-coordination sphere mutants of soybean lipoxygenase-1.
著者: Tomchick, D.R. / Phan, P. / Cymborowski, M. / Minor, W. / Holman, T.R.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: CRYSTAL STRUCTURE OF SOYBEAN LIPOXYGENASE L-1 AT 1.4 A RESOLUTION
著者: Minor, W. / Steczko, J. / Stec, B. / Otwinowski, Z. / Bolin, J.T. / Walter, R. / Axelrod, B.
#2: ジャーナル: CURR.OPIN.STRUCT.BIOL. / 年: 1994
タイトル: THE STRUCTURE AND FUNCTION OF LIPOXYGENASE
著者: Nelson, M.J. / Seitz, S.P.
#3: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1996
タイトル: EXPERIMENTAL EVIDENCE FOR EXTENSIVE TUNNELING OF HYDROGEN IN THE LIPOXYGENASE REACTION: IMPLICATIONS FOR ENZYME CATALYSIS
著者: Jonsson, T. / Glickman, M.H. / Sun, S. / Klinman, J.P.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: NATURE OF THE RATE-LIMITING STEPS IN THE SOYBEAN LIPOXYGENASE-1 REACTION
著者: Glickman, M.H. / Klinman, J.P.
#5: ジャーナル: Science / 年: 1993
タイトル: THE THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF AN ARACHIDONIC ACID 15-LIPOXYGENASE
著者: Boyington, J.C. / Gaffney, B.J. / Amzel, L.M.
#6: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: CRYSTALLOGRAPHIC DETERMINATION OF THE ACTIVE SITE IRON AND ITS LIGANDS IN SOYBEAN LIPOXYGENASE L-1
著者: Minor, W. / Steczko, J. / Bolin, J.T. / Otwinowski, Z. / Axelrod, B.
#7: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1990
タイトル: CRYSTALLIZATION AND PRELIMINARY X-RAY INVESTIGATION OF LIPOXYGENASE 1 FROM SOYBEANS
著者: Steczko, J. / Muchmore, C.R. / Smith, J.L. / Axelrod, B.
履歴
登録2000年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年4月13日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author ...audit_author / citation_author / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LIPOXYGENASE-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,5362
ポリマ－94,4801
非ポリマー561
水16,177898
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)94.900, 94.000, 49.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 LIPOXYGENASE-1


分子量: 94480.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Glycine max (ダイズ) / プラスミド: PT-7/L-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08170, linoleate 13S-lipoxygenase
#2: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 898 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.53 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: PEG 3350, sodium acetate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / pH: 5.6 / 詳細: Minor, W., (1996) Biochemistry, 35, 10687.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.1 Macetate1drop
24 %(w/v)PEG34001drop
34 mg/mlprotein1drop
49 %PEG33501reservoir
50.2 Msodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.908
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 1994年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.908 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→40 Å / Num. all: 161029 / Num. obs: 161029 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Net I/σ(I): 35.7
反射 シェル解像度: 1.4→1.42 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.343 / % possible all: 91.6
反射
*PLUS

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.4→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: val 312 has phi/psi values that are normally disallowed. val 312 is found in a tight turn between two beta strands, and the density is clear and strong.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 7559 5 %Random
Rwork0.198 ---
all0.205 151073 --
obs0.205 151073 88 %-
溶媒の処理溶媒モデル: Anisotropic / Bsol: 54.134 Å2 / ksol: 0.332 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.356 Å20 Å20.569 Å2
2--1.817 Å20 Å2
3----3.173 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.19 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6640 0 1 898 7539
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0098
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.43
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.561.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.032
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.212
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.912.5
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 566 3.3 %
Rwork0.285 11112 -
obs--68.2 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.198
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.4 Å / Rfactor Rfree: 0.314 / % reflection Rfree: 3.3 % / Rfactor Rwork: 0.285

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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