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- PDB-1f4l: CRYSTAL STRUCTURE OF THE E.COLI METHIONYL-TRNA SYNTHETASE COMPLEX... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f4l
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE E.COLI METHIONYL-TRNA SYNTHETASE COMPLEXED WITH METHIONINE
要素METHIONYL-TRNA SYNTHETASE
キーワードHYDROLASE / Rossmann fold / zinc domain / amino acid / tRNA
機能・相同性
機能・相同性情報


methionine-tRNA ligase / methionine-tRNA ligase activity / methionyl-tRNA aminoacylation / tRNA binding / protein homodimerization activity / zinc ion binding / ATP binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Methionyl-tRNA synthetase, Zn-domain / Methionine-tRNA ligase, type 1 / Methionyl-tRNA synthetase, Zn-domain / Methionyl-tRNA synthetase, beta subunit, C-terminal / Anticodon binding domain of methionyl tRNA ligase / Methionyl-tRNA synthetase / Methioninyl-tRNA synthetase core domain / Methionyl-tRNA synthetase, anticodon-binding domain / Isoleucyl-tRNA Synthetase; Domain 1 / Isoleucyl-tRNA Synthetase; Domain 1 ...Methionyl-tRNA synthetase, Zn-domain / Methionine-tRNA ligase, type 1 / Methionyl-tRNA synthetase, Zn-domain / Methionyl-tRNA synthetase, beta subunit, C-terminal / Anticodon binding domain of methionyl tRNA ligase / Methionyl-tRNA synthetase / Methioninyl-tRNA synthetase core domain / Methionyl-tRNA synthetase, anticodon-binding domain / Isoleucyl-tRNA Synthetase; Domain 1 / Isoleucyl-tRNA Synthetase; Domain 1 / tRNA-binding domain / Putative tRNA binding domain / tRNA-binding domain profile. / Methionyl/Leucyl tRNA synthetase / tRNA synthetases class I (M) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia, anticodon-binding / Rubrerythrin, domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs / Single Sheet / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Nucleic acid-binding, OB-fold / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
METHIONINE / Methionine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Serre, L. / Verdon, G. / Chonowski, T. / Hervouet, N. / Zelwer, C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: How methionyl-tRNA synthetase creates its amino acid recognition pocket upon L-methionine binding.
著者: Serre, L. / Verdon, G. / Choinowski, T. / Hervouet, N. / Risler, J.L. / Zelwer, C.
履歴
登録2000年6月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02001年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年8月24日Group: Structure summary
改定 1.42017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.52024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: METHIONYL-TRNA SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,1753
ポリマ－62,9601
非ポリマー2152
水7,873437
1
A: METHIONYL-TRNA SYNTHETASE
ヘテロ分子

A: METHIONYL-TRNA SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,3496
ポリマ－125,9202
非ポリマー4294
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y+1/2,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)78.400, 45.160, 86.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.91, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細the biolocical assembly is a dimer formed with the full length monomer

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要素

#1: タンパク質 METHIONYL-TRNA SYNTHETASE


分子量: 62960.125 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-551 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: SYNTHETIC GENE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00959, methionine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MET / METHIONINE / メチオニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 149.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11NO2S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 437 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: ammonium citrate, methyl-pentanediol, L-methionine, mercaptoethanol, phosphate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.3 / 手法: micro-seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18 mg/mlprotein1drop
210 mM1dropKH2PO4
310 mMbeta-mercaptoethanol1drop
41.1 Mammonium citrate1reservoir
50.5 %(v/v)MPD1reservoir
60.6 mML-methionine1reservoir
72 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir
830 mMphosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年8月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→20 Å / Num. all: 45164 / Num. obs: 45164 / % possible obs: 91.2 % / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 15.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 130975

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化解像度: 1.85→20 Å / 立体化学のターゲット値: engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 4532 -random
Rwork0.182 ---
all-45164 --
obs-40632 91.2 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4384 0 10 437 4831
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.028
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.01

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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