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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1f4f | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF E. COLI THYMIDYLATE SYNTHASE COMPLEXED WITH SP-722 | ||||||
要素 | THYMIDYLATE SYNTHASE | ||||||
キーワード | TRANSFERASE / Crystal Structure of E. Coli Thymidylate Synthase Complexed with SP-722 | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 thymidylate synthase / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / response to radiation / regulation of translation / methylation / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / RNA binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Erlanson, D.A. / Braisted, A.C. / Raphael, D.R. / Randal, M. / Stroud, R.M. / Gordon, E. / Wells, J.A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000 タイトル: Site-directed ligand discovery. 著者: Erlanson, D.A. / Braisted, A.C. / Raphael, D.R. / Randal, M. / Stroud, R.M. / Gordon, E.M. / Wells, J.A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1f4f.cif.gz | 123.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1f4f.ent.gz | 102.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1f4f.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1f4f_validation.pdf.gz | 534.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1f4f_full_validation.pdf.gz | 542.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1f4f_validation.xml.gz | 13.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1f4f_validation.cif.gz | 22 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f4/1f4f ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f4/1f4f | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | The asymmetric unit contains the biologically relevant homodimer |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 30559.666 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PTHYAWT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C2913 / 参照: UniProt: P0A884, thymidylate synthase #2: 化合物 | ChemComp-SO4 / #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: 2.0 M ammonium sulphate, 20 mM potassium phosphate, 0.2 M EDTA, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 20.0K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法詳細: Perry, K.M., (1990) Proteins: Struct.,Funct., Genet., 8, 315. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年12月17日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→10 Å / Num. all: 40497 / Num. obs: 40497 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 28.17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 13.9 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 3.25 % / Rmerge(I) obs: 0.319 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. unique all: 3928 / % possible all: 96.9 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2 Å / Num. measured all: 143599 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 96.9 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2→10 Å / SU B: 6 / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.2 / ESU R Free: 0.18 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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原子変位パラメータ | Biso mean: 37.2 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.194 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 37.2 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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