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- PDB-1f42: THE P40 DOMAIN OF HUMAN INTERLEUKIN-12 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f42
タイトルTHE P40 DOMAIN OF HUMAN INTERLEUKIN-12
要素INTERLEUKIN-12 BETA CHAIN
キーワードCYTOKINE
機能・相同性
機能・相同性情報


late endosome lumen / interleukin-12 alpha subunit binding / interleukin-12 complex / interleukin-23 complex / natural killer cell activation involved in immune response / positive regulation of natural killer cell activation / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / negative regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / negative regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of lymphocyte proliferation ...late endosome lumen / interleukin-12 alpha subunit binding / interleukin-12 complex / interleukin-23 complex / natural killer cell activation involved in immune response / positive regulation of natural killer cell activation / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / negative regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / negative regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of lymphocyte proliferation / positive regulation of tissue remodeling / positive regulation of T-helper 1 type immune response / sexual reproduction / positive regulation of NK T cell activation / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of mononuclear cell proliferation / interleukin-12 receptor binding / positive regulation of memory T cell differentiation / T-helper cell differentiation / natural killer cell activation / Interleukin-23 signaling / positive regulation of T-helper 17 type immune response / positive regulation of osteoclast differentiation / interleukin-12-mediated signaling pathway / negative regulation of interleukin-17 production / positive regulation of NK T cell proliferation / Interleukin-12 signaling / response to UV-B / positive regulation of natural killer cell proliferation / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / cytokine receptor activity / T-helper 1 type immune response / negative regulation of interleukin-10 production / defense response to protozoan / positive regulation of activated T cell proliferation / cytokine binding / positive regulation of interleukin-17 production / Interleukin-10 signaling / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / positive regulation of interleukin-10 production / negative regulation of protein secretion / positive regulation of defense response to virus by host / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of T cell proliferation / T cell proliferation / regulation of cytokine production / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of cell adhesion / cytokine activity / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / cellular response to type II interferon / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of tumor necrosis factor production / cell migration / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / defense response to virus / defense response to Gram-negative bacterium / receptor complex / protein heterodimerization activity / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / protein-containing complex binding / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Interleukin-12 beta / Interleukin-12 beta, central domain / : / Cytokine interleukin-12p40 C-terminus / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chains family signature. / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III ...Interleukin-12 beta / Interleukin-12 beta, central domain / : / Cytokine interleukin-12p40 C-terminus / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chains family signature. / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-MERCAPTO-2-NITRO-BENZOIC ACID / Interleukin-12 subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Yoon, C. / Johnston, S.C. / Tang, J. / Tobin, J.F. / Somers, W.S.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2000
タイトル: Charged residues dominate a unique interlocking topography in the heterodimeric cytokine interleukin-12.
著者: Yoon, C. / Johnston, S.C. / Tang, J. / Stahl, M. / Tobin, J.F. / Somers, W.S.
履歴
登録2000年6月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02001年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月9日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INTERLEUKIN-12 BETA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7254
ポリマ－34,7401
非ポリマー9853
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)34.0, 55.0, 189.2
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 INTERLEUKIN-12 BETA CHAIN


分子量: 34739.945 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 23-328 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PEMC / 細胞株 (発現宿主): CHO
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P29460
#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-MNB / 5-MERCAPTO-2-NITRO-BENZOIC ACID


分子量: 199.184 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H5NO4S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.67 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 18% PEG8000, 0.2M Calcium Acetate, 0.1M Na Cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
14 mg/mlprotein1drop
210 mMTris1drop
318 %PEG80001reservoir
40.2 Mcalcium acetate1reservoir
50.1 Msodium cacodylate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.542
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.542 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→15 Å / Num. all: 12537 / Num. obs: 90266 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 40 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 35
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / % possible all: 79
反射
*PLUS
Num. obs: 12537 / Num. measured all: 90266
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / % possible obs: 79 % / Rmerge(I) obs: 0.16

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
CNS精密化
精密化解像度: 2.5→15 Å / σ(F): 2 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.281 615 Random
Rwork0.227 --
all0.281 12537 -
obs0.281 12304 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2336 0 65 55 2456
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.88
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 15 Å / σ(F): 2 / Rfactor obs: 0.227
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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