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- PDB-1f40: SOLUTION STRUCTURE OF FKBP12 COMPLEXED WITH GPI-1046, A NEUROTROP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f40
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF FKBP12 COMPLEXED WITH GPI-1046, A NEUROTROPHIC LIGAND
要素FK506 BINDING PROTEIN (FKBP12)
キーワードISOMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


macrolide binding / activin receptor binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / transforming growth factor beta receptor binding / cytoplasmic side of membrane / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / type I transforming growth factor beta receptor binding / negative regulation of activin receptor signaling pathway / heart trabecula formation / I-SMAD binding ...macrolide binding / activin receptor binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / transforming growth factor beta receptor binding / cytoplasmic side of membrane / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / type I transforming growth factor beta receptor binding / negative regulation of activin receptor signaling pathway / heart trabecula formation / I-SMAD binding / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / terminal cisterna / signaling receptor inhibitor activity / ryanodine receptor complex / 'de novo' protein folding / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / FK506 binding / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / mTORC1-mediated signalling / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Calcineurin activates NFAT / regulation of immune response / heart morphogenesis / supramolecular fiber organization / sarcoplasmic reticulum membrane / T cell activation / sarcoplasmic reticulum / protein maturation / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / calcium channel regulator activity / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Z disc / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / protein folding / regulation of protein localization / protein refolding / amyloid fibril formation / Potential therapeutics for SARS / transmembrane transporter binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Chitinase A; domain 3 - #40 / : / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GPI / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Sich, C. / Improta, S. / Cowley, D.J. / Guenet, C. / Merly, J.P. / Teufel, M. / Saudek, V.
引用
ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2000
タイトル: Solution structure of a neurotrophic ligand bound to FKBP12 and its effects on protein dynamics.
著者: Sich, C. / Improta, S. / Cowley, D.J. / Guenet, C. / Merly, J.P. / Teufel, M. / Saudek, V.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1997
タイトル: Neurotrophic Immunophilin Ligands Stimulate Structural and Functional Recovery in Neurodegenerative Animal Models
著者: Steiner, J.P. / Hamilton, G.S. / Ross, D.T. / Valentine, H.L. / Guo, H. / Connolly, M.A. / Liang, S. / Ramsey, C. / Li, J.H. / Huang, W. / Howorth, P. / Soni, R. / Fuller, M. / Sauer, H. / ...著者: Steiner, J.P. / Hamilton, G.S. / Ross, D.T. / Valentine, H.L. / Guo, H. / Connolly, M.A. / Liang, S. / Ramsey, C. / Li, J.H. / Huang, W. / Howorth, P. / Soni, R. / Fuller, M. / Sauer, H. / Nowotnik, A.C. / Suzdak, P.D.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1991
タイトル: Atomic Structure of FKBP-FK506, an Immunophilin-immunosuppressant Complex
著者: van Duyne, G.D. / Staendert, R.F. / Karplus, P.A. / Schreiber, S.L. / Clardy, J.
#3: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1993
タイトル: Design, Synthesis, and Kinetic Evaluation of high-affinity FKBP Ligands and the X-ray Structure of their Complexes with FKBP12
著者: Holt, D.A. / Luengo, J.I. / Yamashita, D.S. / Oh, H.-J. / Konalian, A.L. / Yen, H.-K. / Rozamus, L.W. / Brandt, M. / Bossard, M.J. / Levy, M.A. / Eggleston, D.S. / Lian, J. / Schultz, L.W. / ...著者: Holt, D.A. / Luengo, J.I. / Yamashita, D.S. / Oh, H.-J. / Konalian, A.L. / Yen, H.-K. / Rozamus, L.W. / Brandt, M. / Bossard, M.J. / Levy, M.A. / Eggleston, D.S. / Lian, J. / Schultz, L.W. / Stout, T.J. / Clardy, J.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: 15N NMR Relaxation Studies of the FK506 Binding Protein: Dynamic Effects of Ligand Binding and Implications for Calcinerin Inhibition
著者: Cheng, J.W. / Lepre, C.A. / Moore, J.M.
履歴
登録2000年6月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FK506 BINDING PROTEIN (FKBP12)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1972
ポリマ－11,8371
非ポリマー3601
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 50structures with acceptable covalent geometry,structures with favorable non-bond energy,structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 FK506 BINDING PROTEIN (FKBP12)


分子量: 11836.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: PROTEIN COORDINATES WERE TAKEN FROM THE CRYSTAL STRUCTURE BY HOLT ET AL. (1993, PDB ACCESSION CODE 1FKG).
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: BRAIN / プラスミド: PARS-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62942
#2: 化合物 ChemComp-GPI / (2S)-[3-PYRIDYL-1-PROPYL]-1-[3,3-DIMETHYL-1,2-DIOXOPENTYL]-2-PYRROLIDINECARBOXYLATE / GPI-1046


分子量: 360.447 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28N2O4

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1133D 13C-separated NOESY
1232D 15N,13C-filtered NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5 mM FKBP12 U-15N; 100 mM phosphate buffer; 0.01% NaN390% H2O/10% D2O
20.5 mM FKBP12 U-15N; 1mM GPI-1046; 100 mM phosphate buffer; 0.01% NaN390% H2O/10% D2O
32mM FKBP12 U-15N,13C; 2mM GPI-1046; 100 mM phosphate buffer; 0.01% NaN390% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 100mM / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 300 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR1.1collection
XwinNMR1.1解析
AURELIA2.1Neidig, P.データ解析
Felix97.2データ解析
X-PLOR3.851Brunger A.精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: Structures were calculated using a total of 50 ligand-ligand and 18 protein-ligand distance restraints. NOEs involving degenerate protons were incorporated as ambiguous restraints.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry,structures with favorable non-bond energy,structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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