[日本語] English
万見
- PDB-1f39: CRYSTAL STRUCTURE OF THE LAMBDA REPRESSOR C-TERMINAL DOMAIN -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f39
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE LAMBDA REPRESSOR C-TERMINAL DOMAIN
要素REPRESSOR PROTEIN CI
キーワードVIRAL PROTEIN / COOPERATIVE OPERATOR BINDING / RECA-MEDIATED SELF-CLEAVAGE / GENE REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


maintenance of viral latency / latency-replication decision / positive regulation of viral transcription / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / core promoter sequence-specific DNA binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Umud Fragment, subunit A / Umud Fragment, subunit A / : / LexA-like / Peptidase S24/S26A/S26B/S26C / Peptidase S24-like / LexA/Signal peptidase-like superfamily / Helix-turn-helix / Helix-turn-helix XRE-family like proteins / Cro/C1-type HTH domain profile. ...Umud Fragment, subunit A / Umud Fragment, subunit A / : / LexA-like / Peptidase S24/S26A/S26B/S26C / Peptidase S24-like / LexA/Signal peptidase-like superfamily / Helix-turn-helix / Helix-turn-helix XRE-family like proteins / Cro/C1-type HTH domain profile. / Cro/C1-type helix-turn-helix domain / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Repressor protein cI
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage lambda (λファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Bell, C.E. / Frescura, P. / Hochschild, A. / Lewis, M.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of the lambda repressor C-terminal domain provides a model for cooperative operator binding.
著者: Bell, C.E. / Frescura, P. / Hochschild, A. / Lewis, M.
履歴
登録2000年6月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: REPRESSOR PROTEIN CI
B: REPRESSOR PROTEIN CI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8632
ポリマ－21,8632
非ポリマー00
水2,144119
1
A: REPRESSOR PROTEIN CI
B: REPRESSOR PROTEIN CI

A: REPRESSOR PROTEIN CI
B: REPRESSOR PROTEIN CI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,7254
ポリマ－43,7254
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)46.014, 101.335, 114.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-33-

HOH

詳細The biological assembly is a tetramer constructed from chains A and B and symmetry partners generated by the crystallographic 2-fold axis along a.

-
要素

#1: タンパク質 REPRESSOR PROTEIN CI


分子量: 10931.332 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage lambda (λファージ)
属: Lambda-like viruses / プラスミド: PET-14B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03034
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.6 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1.2 M NaH2PO4, 1.05 M KH2PO4, 0.075 M hepes, 25% glycerol, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.0K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 57 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.4 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
2150 mM1dropNaCl
320 mMTris-HCl1drop
43 mMdithiothreitol1drop
51.2 M1reservoirNaH2PO4
61.05 M1reservoirKH2PO4
70.075 MHEPES1reservoir
825 %glycerol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1
検出器タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年1月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→17 Å / Num. obs: 22468 / % possible obs: 89.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 16.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.105 / % possible all: 58.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 71961
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 58.1 % / Mean I/σ(I) obs: 4.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1精密化
精密化解像度: 1.9→14.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 961024.47 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 1974 9.9 %RANDOM
Rwork0.228 ---
obs0.228 19858 92.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 55.43 Å2 / ksol: 0.481 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.49 Å20 Å20 Å2
2---5.18 Å20 Å2
3----7.31 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→14.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1534 0 0 119 1653
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.93
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.931.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.672
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.222
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.92.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 318 10.1 %
Rwork0.254 2844 -
obs--90 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.93

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る