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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1f35 | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF MURINE OLFACTORY MARKER PROTEIN | ||||||
要素 | OLFACTORY MARKER PROTEIN | ||||||
キーワード | SIGNALING PROTEIN / BETA / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 neurogenesis / peptide binding / sensory perception of smell / axon / neuronal cell body / signal transduction / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å | ||||||
データ登録者 | Smith, P.C. / Hunt, J.F. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002 タイトル: The crystal structure of the olfactory marker protein at 2.3 A resolution. 著者: Smith, P.C. / Firestein, S. / Hunt, J.F. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1f35.cif.gz | 81.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1f35.ent.gz | 64.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1f35.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1f35_validation.pdf.gz | 444.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1f35_full_validation.pdf.gz | 449.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1f35_validation.xml.gz | 16.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1f35_validation.cif.gz | 22.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f3/1f35 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f3/1f35 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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3 |
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is a monomer. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18991.777 Da / 分子数: 2 / 変異: M13(MSE), M25(MSE), M95(MSE), M115(MSE), M139(MSE) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 解説: CDNA LIBRARY / プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q64288 #2: 化合物 | ChemComp-ZN / #3: 化合物 | ChemComp-CAC / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.09 % 解説: 4 wavelengths used were: peak: 0.9786, edge: 0.9788, high energy remote: 0.9390, low energy remote: 1.078. | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: PEG 8000, Zinc Acetate, Cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 21K | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 130 K | |||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.9786, 0.9788, 0.9390, 1.078 | |||||||||||||||
検出器 | タイプ: BRANDEIS / 検出器: CCD / 日付: 2000年4月20日 | |||||||||||||||
放射 | プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 2.2→40 Å / Num. all: 48740 / Num. obs: 35024 / % possible obs: 74 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 16.6 % / Biso Wilson estimate: 41.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 2.69 | |||||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 16.4 % / Rmerge(I) obs: 0.25 / Num. unique all: 2766 / % possible all: 71.8 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→100 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.01 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: X-PLOR 3.851
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原子変位パラメータ | Biso mean: 49.3 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.3→100 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.3→2.4 Å / Rfactor Rfree error: 0.034 / Total num. of bins used: 8
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最低解像度: 100 Å / σ(F): 1 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.21 / Rfactor Rwork: 0.21 | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 49.3 Å2 | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.373 / % reflection Rfree: 4.3 % / Rfactor Rwork: 0.349 |