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- PDB-1f21: DIVALENT METAL COFACTOR BINDING IN THE KINETIC FOLDING TRAJECTORY... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f21
タイトルDIVALENT METAL COFACTOR BINDING IN THE KINETIC FOLDING TRAJECTORY OF E. COLI RIBONUCLEASE HI
要素RIBONUCLEASE HI
キーワードHYDROLASE / RNase H / nuclease / RNase H* / ribnuclease H / metal-binding protein / protein folding
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA replication, removal of RNA primer / ribonuclease H / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / endonuclease activity / nucleic acid binding / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribonuclease HI / : / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / RNase H / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Goedken, E.R. / Keck, J.L. / Berger, J.M. / Marqusee, S.
引用ジャーナル: Protein Sci. / : 2000
タイトル: Divalent metal cofactor binding in the kinetic folding trajectory of Escherichia coli ribonuclease HI.
著者: Goedken, E.R. / Keck, J.L. / Berger, J.M. / Marqusee, S.
履歴
登録2000年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RIBONUCLEASE HI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5271
ポリマ-17,5271
非ポリマー00
3,009167
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)37.270, 40.830, 85.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 RIBONUCLEASE HI


分子量: 17526.805 Da / 分子数: 1 / 変異: C13A, C63A, C133A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PSM101 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7Y4, ribonuclease H
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.66 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Hepes, pH 7.5, PEG3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K
結晶化
*PLUS
PH range low: 8 / PH range high: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
14-10 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES1reservoir
35-15 %PEG33501reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1997年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→20 Å / Num. all: 26582 / Num. obs: 24663 / % possible obs: 92.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 21.1 % / Biso Wilson estimate: 15.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.136 / Num. unique all: 2603 / % possible all: 59.5
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.063
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 59.8 % / Mean I/σ(I) obs: 9.8

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.4→20 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 2466 -Random
Rwork0.217 ---
all0.217 26582 --
obs-24663 92.8 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1211 0 0 167 1378
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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