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- PDB-1f1w: SRC SH2 THREF1TRP MUTANT COMPLEXED WITH THE PHOSPHOPEPTIDE S(PTR)VNVQN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f1w
タイトルSRC SH2 THREF1TRP MUTANT COMPLEXED WITH THE PHOSPHOPEPTIDE S(PTR)VNVQN
要素
  • PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE SRC
  • S(PTR)VNVQN PHOSPHOPEPTIDE
キーワードTRANSFERASE / Src / SH2 domain / phosphopeptide / specificity switch
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by ERBB2 / Nuclear signaling by ERBB4 / Signaling by SCF-KIT / Regulation of KIT signaling / Signaling by EGFR / GAB1 signalosome / Regulation of gap junction activity / FCGR activation / PECAM1 interactions / Co-stimulation by CD28 ...Signaling by ERBB2 / Nuclear signaling by ERBB4 / Signaling by SCF-KIT / Regulation of KIT signaling / Signaling by EGFR / GAB1 signalosome / Regulation of gap junction activity / FCGR activation / PECAM1 interactions / Co-stimulation by CD28 / Co-inhibition by CTLA4 / EPHA-mediated growth cone collapse / Ephrin signaling / G alpha (i) signalling events / GP1b-IX-V activation signalling / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / VEGFR2 mediated cell proliferation / RET signaling / Receptor Mediated Mitophagy / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / RAF activation / PIP3 activates AKT signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Activated NTRK3 signals through PI3K / Downstream signal transduction / Downregulation of ERBB4 signaling / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of RUNX3 expression and activity / MAP2K and MAPK activation / Integrin signaling / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / DCC mediated attractive signaling / MET activates PTK2 signaling / Extra-nuclear estrogen signaling / EPHB-mediated forward signaling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / VEGFA-VEGFR2 Pathway / connexin binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / progesterone receptor signaling pathway / immune system process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / epidermal growth factor receptor signaling pathway / cell-cell junction / cell junction / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / cell differentiation / cytoskeleton / cell adhesion / regulation of cell cycle / endosome membrane / mitochondrial inner membrane / signaling receptor binding / focal adhesion / heme binding / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily ...SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Kimber, M.S. / Nachman, J. / Cunningham, A.M. / Gish, G.D. / Pawson, T. / Pai, E.F.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2000
タイトル: Structural basis for specificity switching of the Src SH2 domain.
著者: Kimber, M.S. / Nachman, J. / Cunningham, A.M. / Gish, G.D. / Pawson, T. / Pai, E.F.
履歴
登録2000年5月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE SRC
B: S(PTR)VNVQN PHOSPHOPEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9612
ポリマ－12,9612
非ポリマー00
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area690 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area6770 Å2
手法PISA
2
A: PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE SRC
B: S(PTR)VNVQN PHOSPHOPEPTIDE

A: PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE SRC
B: S(PTR)VNVQN PHOSPHOPEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9234
ポリマ－25,9234
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area3420 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area11510 Å2
手法PISA
3
A: PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE SRC
B: S(PTR)VNVQN PHOSPHOPEPTIDE

A: PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE SRC
B: S(PTR)VNVQN PHOSPHOPEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9234
ポリマ－25,9234
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area2240 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area12690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.714, 56.804, 102.779
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE SRC


分子量: 12058.653 Da / 分子数: 1 / 断片: SRC SH2 DOMAIN / 変異: T215W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / プラスミド: PET11D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P00523, EC: 2.7.1.112
#2: タンパク質・ペプチド S(PTR)VNVQN PHOSPHOPEPTIDE


分子量: 902.842 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemically synthesized
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.19 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 1.2 M Na Citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
詳細: 1:1.5 molar ratio of protein/peptide complex
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
140 mg/mlprotein1drop
21.2 Msodium citrate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-C / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年1月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→12 Å / Num. all: 14854 / Num. obs: 5813 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 13.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 9.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化開始モデル: 1sps

1sps


解像度: 2.1→12 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 218589.02 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 577 10.5 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.195 5480 91 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 31.73 Å2 / ksol: 0.3842 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 20.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.92 Å20 Å20 Å2
2---2.71 Å20 Å2
3---5.63 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.28 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数911 0 0 75 986
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.38
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.371.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.222
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.872
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.792.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.033 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 92 11 %
Rwork0.243 742 -
obs--84.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.38

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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