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- PDB-1f1r: CRYSTAL STRUCTURE OF HOMOPROTOCATECHUATE 2,3-DIOXYGENASE FROM ART... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f1r
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HOMOPROTOCATECHUATE 2,3-DIOXYGENASE FROM ARTHROBACTER GLOBIFORMIS (NATIVE, NON-CRYO)
要素HOMOPROTOCATECHUATE 2,3-DIOXYGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / Dioxygenase / Extradiol / Manganese / Biodegradation / Aromatic
機能・相同性
機能・相同性情報


dioxygenase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
3,4-dihydroxyphenylacetate 2,3-dioxygenase, Mn/Fe-type / 3,4-dihydroxyphenylacetate 2,3-dioxygenase, C-terminal domain superfamily / : / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase, domain 1 / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase; domain 1 / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dihydroxybiphenyl dioxygenase ...3,4-dihydroxyphenylacetate 2,3-dioxygenase, Mn/Fe-type / 3,4-dihydroxyphenylacetate 2,3-dioxygenase, C-terminal domain superfamily / : / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase, domain 1 / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase; domain 1 / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dihydroxybiphenyl dioxygenase / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 3,4-dihydroxyphenylacetate 2,3-dioxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Arthrobacter globiformis (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Vetting, M.W. / Lipscomb, J.D. / Wackett, L.P. / Que Jr., L. / Ohlendorf, D.H.
引用
ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 2004
タイトル: Crystallographic comparison of manganese- and iron-dependent homoprotocatechuate 2,3-dioxygenases.
著者: Vetting, M.W. / Wackett, L.P. / Que Jr., L. / Lipscomb, J.D. / Ohlendorf, D.H.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Manganese(II)-dependent Extradiol-cleaving Catechol Dioxygenase from Arthrobacter globiformis CM-2
著者: Whiting, A.K. / Boldt, Y.R. / Hendrich, M.P. / Wackett, L.P. / Que Jr, L.
#2: ジャーナル: J.BACTERIOL. / 年: 1995
タイトル: A Manganese-dependent Dioxygenase from Arthrobacter globiformis CM-2 belongs to the Major Extradiol Dioxygenase Family
著者: Boldt, Y.R. / Sadowsky, M.J. / Ellis, L.B. / Que Jr, L. / Wackett, L.P.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Manganese(II) Active Site Mutants of 3,4-dihydroxyphenylacetate 2,3-dioxygenase from Arthrobacter globiformis Strain CM-2.
著者: Boldt, Y.R. / Whiting, A.K. / Wagner, M.L. / Sadowsky, M.J. / Que Jr, L. / Wackett, L.P.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1981
タイトル: 3,4-Dihydroxyphenylacetate 2,3-dioxygenase. A Manganese(II) Dioxygenase from Bacillus brevis.
著者: Que Jr, L. / Widom, J. / Crawford, R.L.
履歴
登録2000年5月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HOMOPROTOCATECHUATE 2,3-DIOXYGENASE
B: HOMOPROTOCATECHUATE 2,3-DIOXYGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,0944
ポリマ－73,9842
非ポリマー1102
水6,323351
1
A: HOMOPROTOCATECHUATE 2,3-DIOXYGENASE
B: HOMOPROTOCATECHUATE 2,3-DIOXYGENASE
ヘテロ分子

A: HOMOPROTOCATECHUATE 2,3-DIOXYGENASE
B: HOMOPROTOCATECHUATE 2,3-DIOXYGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,1898
ポリマ－147,9694
非ポリマー2204
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area11670 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area41890 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)138.440, 59.150, 102.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.26, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-727-

HOH

詳細The biological assembly is a tetramer constructed from chain A and chain B with a symmetry partner generated by the two-fold.

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要素

#1: タンパク質 HOMOPROTOCATECHUATE 2,3-DIOXYGENASE / 3 / 4-DIHYDROXYPHENYLACETATE 2 / 3-DIOXYGENASE


分子量: 36992.242 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arthrobacter globiformis (バクテリア)
株: CM-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q44048, 3,4-dihydroxyphenylacetate 2,3-dioxygenase
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 351 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.88 %
結晶化温度: 298 K / pH: 6.8
詳細: Peg 8000, Mg Acetate, Na cacodylate, pH 6.8, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 6.5 / 手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
1100 mg/mlprotein11
26-10 %PEG800012
30.2 Mmagnesium acetate12
4100 mMsodium cacodylate12pH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS HI-STAR / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1998年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 60397 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.53 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 1.42 % / Rmerge(I) obs: 0.01 / Num. unique all: 10808 / % possible all: 87.1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.75 Å / % possible obs: 88.7 % / 冗長度: 2.6 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 65 % / 冗長度: 1.4 % / Rmerge(I) obs: 0.239 / Mean I/σ(I) obs: 1

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-GENデータ削減
CNS精密化
X-GENデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 1.8→20 Å / σ(F): 1 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.187 6105 -Random 10%
Rwork0.156 ---
all0.156 68087 --
obs0.156 60397 88.7 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5194 0 2 351 5547
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.020093
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.02342
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.298 / Rfactor Rwork: 0.265

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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