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万見
- PDB-1f1o: STRUCTURAL STUDIES OF ADENYLOSUCCINATE LYASES -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f1o
タイトルSTRUCTURAL STUDIES OF ADENYLOSUCCINATE LYASES
要素ADENYLOSUCCINATE LYASE
キーワードLYASE / purine biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


AMP biosynthetic process / adenylosuccinate lyase / N6-(1,2-dicarboxyethyl)AMP AMP-lyase (fumarate-forming) activity / (S)-2-(5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamido) succinate lyase (fumarate-forming) activity / 'de novo' AMP biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Adenylosuccinate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Toth, E.A. / Yeates, T.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: The crystal structure of adenylosuccinate lyase from Pyrobaculum aerophilum reveals an intracellular protein with three disulfide bonds.
著者: Toth, E.A. / Worby, C. / Dixon, J.E. / Goedken, E.R. / Marqusee, S. / Yeates, T.O.
履歴
登録2000年5月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 99The coordinate section in this entry contains CA atoms only

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADENYLOSUCCINATE LYASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,5541
ポリマ－49,5541
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)129.530, 129.530, 282.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 ADENYLOSUCCINATE LYASE / ASL / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 49553.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12047, adenylosuccinate lyase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.89 Å3/Da
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 0.1 M MES, 1.5 M ammonium sulfate, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 47.7 %
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃
詳細: This particular structure is not described in this paper.
pH: 5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.1 Mcitric acid1reservoirpH5.0
210-20 %(w/v)PEG40001reservoir
30.02 %(w/v)1reservoirNaN3

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3.25→50 Å / Num. all: 22850 / Num. obs: 2843 / % possible obs: 87.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.058
反射
*PLUS
Num. measured all: 22850

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 3.25→50 Å / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.355 962 random
Rwork0.336 --
all-22850 -
obs-19909 -
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.494 Å2-2.949 Å20 Å2
2--0.494 Å20 Å2
3----0.989 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.25→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数351 0 0 0 351
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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