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- PDB-1f1g: Crystal structure of yeast cuznsod exposed to nitric oxide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f1g
タイトルCrystal structure of yeast cuznsod exposed to nitric oxide
要素COPPER-ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / Nitric Oxide / CuZnSOD
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on a sulfur group of donors, oxygen as acceptor / superoxide dismutase complex / negative regulation of cellular respiration / fungal-type cell wall organization / Platelet degranulation / Detoxification of Reactive Oxygen Species / copper ion transport / intracellular zinc ion homeostasis / cellular detoxification / superoxide metabolic process ...oxidoreductase activity, acting on a sulfur group of donors, oxygen as acceptor / superoxide dismutase complex / negative regulation of cellular respiration / fungal-type cell wall organization / Platelet degranulation / Detoxification of Reactive Oxygen Species / copper ion transport / intracellular zinc ion homeostasis / cellular detoxification / superoxide metabolic process / superoxide dismutase / superoxide dismutase activity / intracellular copper ion homeostasis / removal of superoxide radicals / mitochondrial intermembrane space / cellular response to oxidative stress / protein stabilization / copper ion binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / PHOSPHATE ION / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Hart, P.J. / Ogihara, N.L. / Liu, H. / Nersissian, A.M. / Valentine, J.S. / Eisenberg, D.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: A structure-based mechanism for copper-zinc superoxide dismutase.
著者: Hart, P.J. / Balbirnie, M.M. / Ogihara, N.L. / Nersissian, A.M. / Weiss, M.S. / Valentine, J.S. / Eisenberg, D.
履歴
登録2000年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32014年2月5日Group: Database references
改定 1.42014年2月12日Group: Derived calculations
改定 1.52017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.62024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COPPER-ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
B: COPPER-ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
C: COPPER-ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
D: COPPER-ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
E: COPPER-ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
F: COPPER-ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,59124
ポリマ－95,2486
非ポリマー1,34418
水21,6181200
1
A: COPPER-ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
B: COPPER-ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1978
ポリマ－31,7492
非ポリマー4486
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1590 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area13640 Å2
手法PISA
2
C: COPPER-ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
D: COPPER-ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1978
ポリマ－31,7492
非ポリマー4486
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1590 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area13530 Å2
手法PISA
3
E: COPPER-ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
F: COPPER-ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1978
ポリマ－31,7492
非ポリマー4486
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1590 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area13480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.500, 72.480, 72.470
Angle α, β, γ (deg.)109.20, 109.55, 109.21
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
COPPER-ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE / CUZNSOD


分子量: 15874.587 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P00445, superoxide dismutase
#2: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.24 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.7
詳細: ammonium sulfate, Tris-Hcl, NaCl, pH 7.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 0.978
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→40 Å / Num. all: 1530112 / Num. obs: 233021 / % possible obs: 94.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 13.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 1.35→1.4 Å / Rmerge(I) obs: 0.223 / Num. unique all: 22837 / % possible all: 92.5

-
解析

ソフトウェア
名称分類
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
SHELXL-97精密化
精密化解像度: 1.35→40 Å / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber /
Rfactor反射数
Rwork0.171 -
all0.171 233021
obs-233021
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6636 0 42 1200 7878
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d2.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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