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- PDB-1f0x: CRYSTAL STRUCTURE OF D-LACTATE DEHYDROGENASE, A PERIPHERAL MEMBRA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f0x
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF D-LACTATE DEHYDROGENASE, A PERIPHERAL MEMBRANE RESPIRATORY ENZYME.
要素D-LACTATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


D-lactate dehydrogenase (quinone) / D-lactate dehydrogenase (quinone) activity / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, quinone or similar compound as acceptor / D-lactate dehydrogenase (cytochrome) activity / lactate metabolic process / anaerobic respiration / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / quinone binding / FAD binding / aerobic respiration ...D-lactate dehydrogenase (quinone) / D-lactate dehydrogenase (quinone) activity / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, quinone or similar compound as acceptor / D-lactate dehydrogenase (cytochrome) activity / lactate metabolic process / anaerobic respiration / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / quinone binding / FAD binding / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / transmembrane transport / cytoplasmic side of plasma membrane / flavin adenine dinucleotide binding / electron transfer activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
D-lactate dehydrogenase, cap domain, subdomain 2 / D-lactate dehydrogenase, cap domain, subdomain 1 / D-lactate dehydrogenase / D-lactate dehydrogenase, membrane binding, C-terminal / D-lactate dehydrogenase, cap domain, subdomain 1 / D-lactate dehydrogenase, cap domain, subdomain 2 / D-lactate dehydrogenase, membrane binding / : / FAD-linked oxidase-like, C-terminal / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 ...D-lactate dehydrogenase, cap domain, subdomain 2 / D-lactate dehydrogenase, cap domain, subdomain 1 / D-lactate dehydrogenase / D-lactate dehydrogenase, membrane binding, C-terminal / D-lactate dehydrogenase, cap domain, subdomain 1 / D-lactate dehydrogenase, cap domain, subdomain 2 / D-lactate dehydrogenase, membrane binding / : / FAD-linked oxidase-like, C-terminal / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 - #10 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 / FAD linked oxidase, N-terminal / FAD binding domain / FAD-binding, type PCMH, subdomain 1 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / FAD-binding, type PCMH-like superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Quinone-dependent D-lactate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Dym, O. / Pratt, E.A. / Ho, C. / Eisenberg, D.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000
タイトル: The crystal structure of D-lactate dehydrogenase, a peripheral membrane respiratory enzyme.
著者: Dym, O. / Pratt, E.A. / Ho, C. / Eisenberg, D.
履歴
登録2000年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-LACTATE DEHYDROGENASE
B: D-LACTATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,9844
ポリマ－129,4132
非ポリマー1,5712
水5,783321
1
A: D-LACTATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,4922
ポリマ－64,7061
非ポリマー7861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: D-LACTATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,4922
ポリマ－64,7061
非ポリマー7861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.006, 74.187, 101.997
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.73, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 D-LACTATE DEHYDROGENASE / DLDH


分子量: 64706.258 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06149, D-lactate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 321 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.7 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: PEG 4000, potassium phosphate, mercaptoethanol, pH 5.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
13-5 %(w/v)PEG40001reservoir
20.1 Msodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 0.97851 / 波長: 0.97851, 0.97880, 0.97116
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年6月20日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978511
20.97881
30.971161
反射解像度: 1.9→99 Å / Num. all: 136988 / Num. obs: 134385 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 22.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 1.9→2.03 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.267 / Num. unique all: 9173 / % possible all: 96.1
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. obs: 95767 / % possible obs: 91.1 % / Num. measured all: 1154879 / Rmerge(I) obs: 0.081

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解析

ソフトウェア
名称分類
SOLVE位相決定
SnB位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.9→18 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 6752 -RANDOM
Rwork0.209 ---
all0.209 69380 --
obs0.209 66962 96.5 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7966 0 106 321 8393
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.43
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.024
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. reflection obs: 76528 / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.201 / Rfactor Rfree: 0.245
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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