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- PDB-1ezg: CRYSTAL STRUCTURE OF ANTIFREEZE PROTEIN FROM THE BEETLE, TENEBRIO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ezg
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF ANTIFREEZE PROTEIN FROM THE BEETLE, TENEBRIO MOLITOR
要素THERMAL HYSTERESIS PROTEIN ISOFORM YL-1
キーワードANTIFREEZE PROTEIN / insect antifreeze protein / thermal hysteresis / Tenebrio molitor / iodination / right-handed beta-helix / TmAFP
機能・相同性Insect antifreeze protein / Insect antifreeze protein motif / Insect cysteine-rich antifreeze protein / Insect antifreeze protein repeat / Pectate Lyase C-like / 3 Solenoid / extracellular region / Mainly Beta / Thermal hysteresis protein YL-1
機能・相同性情報
生物種Tenebrio molitor (チャイロコメノゴミムシダマシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Liou, Y.-C. / Tocilj, A. / Davies, P.L. / Jia, Z.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: Mimicry of ice structure by surface hydroxyls and water of a beta-helix antifreeze protein.
著者: Liou, Y.C. / Tocilj, A. / Davies, P.L. / Jia, Z.
履歴
登録2000年5月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THERMAL HYSTERESIS PROTEIN ISOFORM YL-1
B: THERMAL HYSTERESIS PROTEIN ISOFORM YL-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7782
ポリマ－16,7782
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1060 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area6820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.832, 73.832, 53.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
詳細In solution, it is monomer. But it is a dimer in crystal.

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要素

#1: タンパク質 THERMAL HYSTERESIS PROTEIN ISOFORM YL-1


分子量: 8389.097 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Tenebrio molitor (チャイロコメノゴミムシダマシ)
解説: LARVAE HEMOLYMPH / 遺伝子: CDNA FROM FAT BODY LIBRARY / プラスミド: PET20B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: O16119
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.62 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: ammonium sulfate, sodium citra, cobalt chloridee, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
pH: 9
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
16 mg/mlprotein1drop
21.5 M1reservoirLi2SO4
3100 mMglycine-NaOH1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 0.91
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年4月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→25 Å / Num. all: 133370 / Num. obs: 32557 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.208 / Num. unique all: 3086 / % possible all: 95.6
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.6 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
SHELXL-97精密化
精密化解像度: 1.4→5 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.1996 3072 Random
Rwork0.1605 --
all0.16 133370 -
obs0.16 32557 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1106 0 0 0 1106
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d2.154
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_deg2.154

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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