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万見
- PDB-1ezf: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN SQUALENE SYNTHASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ezf
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN SQUALENE SYNTHASE
要素FARNESYL-DIPHOSPHATE FARNESYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / isoprenoid synthase fold / all alpha-helix
機能・相同性
機能・相同性情報


squalene synthase / farnesyl diphosphate metabolic process / squalene synthase [NAD(P)H] activity / Cholesterol biosynthesis / steroid biosynthetic process / cholesterol biosynthetic process / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / PPARA activates gene expression / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum ...squalene synthase / farnesyl diphosphate metabolic process / squalene synthase [NAD(P)H] activity / Cholesterol biosynthesis / steroid biosynthetic process / cholesterol biosynthetic process / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / PPARA activates gene expression / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Squalene synthase-like / Trans-isoprenyl diphosphate synthases, eukaryotic-type / Squalene and phytoene synthases signature 2. / Squalene/phytoene synthase, conserved site / Squalene and phytoene synthases signature 1. / Trans-isoprenyl diphosphate synthases, head-to-head / Squalene/phytoene synthase / Squalene/phytoene synthase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Farnesyl Diphosphate Synthase ...Squalene synthase-like / Trans-isoprenyl diphosphate synthases, eukaryotic-type / Squalene and phytoene synthases signature 2. / Squalene/phytoene synthase, conserved site / Squalene and phytoene synthases signature 1. / Trans-isoprenyl diphosphate synthases, head-to-head / Squalene/phytoene synthase / Squalene/phytoene synthase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Isoprenoid synthase domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-IN0 / Squalene synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Pandit, J. / Danley, D.E. / Schulte, G.K. / Mazzalupo, S.M. / Pauly, T.A. / Hayward, C.M. / Hamanaka, E.S. / Thompson, J.F. / Harwood, H.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of human squalene synthase. A key enzyme in cholesterol biosynthesis.
著者: Pandit, J. / Danley, D.E. / Schulte, G.K. / Mazzalupo, S. / Pauly, T.A. / Hayward, C.M. / Hamanaka, E.S. / Thompson, J.F. / Harwood Jr., H.J.
履歴
登録2000年5月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FARNESYL-DIPHOSPHATE FARNESYLTRANSFERASE
B: FARNESYL-DIPHOSPHATE FARNESYLTRANSFERASE
C: FARNESYL-DIPHOSPHATE FARNESYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,3676
ポリマ－117,6653
非ポリマー1,7013
水7,386410
1
A: FARNESYL-DIPHOSPHATE FARNESYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7892
ポリマ－39,2221
非ポリマー5671
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: FARNESYL-DIPHOSPHATE FARNESYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7892
ポリマ－39,2221
非ポリマー5671
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: FARNESYL-DIPHOSPHATE FARNESYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7892
ポリマ－39,2221
非ポリマー5671
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.760, 87.920, 154.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a monomer.

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要素

#1: タンパク質 FARNESYL-DIPHOSPHATE FARNESYLTRANSFERASE / SQUALENE SYNTHETASE


分子量: 39221.805 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 31-370 / 変異: Q33R, D34N, S38N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PHSS9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P37268, squalene synthase
#2: 化合物 ChemComp-IN0 / N-{2-[TRANS-7-CHLORO-1-(2,2-DIMETHYL-PROPYL) -5-NAPHTHALEN-1-YL-2-OXO-1,2,3,5-TETRAHYDRO-BENZO[E] [1,4]OXAZEPIN-3-YL]-ACETYL}-ASPARTIC ACID / CP-320473


分子量: 567.029 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H31ClN2O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 410 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 25-30% PEG 4000, 0.1M sodium citrate, pH5.6, 0.2M ammonium acetate , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 20K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
11-2 mg/mlprotein1drop
425-30 %PEG40001reservoir
50.1 Msodium citrate1reservoir
60.2 Mammonium acetate1reservoir
2inhibitor1drop1:1 molar ratio
3reservoir1drophalf-strength

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年11月1日
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→40 Å / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 35
反射 シェル解像度: 2.15→2.23 Å / Rmerge(I) obs: 0.141 / Mean I/σ(I) obs: 7.2 / % possible all: 84.9
反射
*PLUS
Num. obs: 55224 / % possible obs: 96 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 84.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.15→40 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.1 / 交差検証法: Free-R / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 3340 -Random "shell" method. Ref: GJ Kleywegt & TA Jones, Structure 3, 535-540
Rwork0.213 ---
all-55223 --
obs-54783 96 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7834 0 120 410 8364
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.59
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.23 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 332 7.07 %
Rwork0.276 4359 -
obs--84.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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