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- PDB-1ex6: CRYSTAL STRUCTURE OF UNLIGANDED FORM OF GUANYLATE KINASE FROM YEAST -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ex6
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF UNLIGANDED FORM OF GUANYLATE KINASE FROM YEAST
要素GUANYLATE KINASE
キーワードTRANSFERASE / GUANYLATE KINASE / SUBSTRATE-INDUCED FIT / DOMAIN MOVEMENT / ATP / GMP / SUBSTRATE SPECIFICITY
機能・相同性
機能・相同性情報


Azathioprine ADME / GDP biosynthetic process / guanylate kinase / purine nucleotide metabolic process / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / GMP kinase activity / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Guanylate kinase / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. ...Guanylate kinase / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / HGMAD / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Blaszczyk, J. / Ji, X.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of unligated guanylate kinase from yeast reveals GMP-induced conformational changes.
著者: Blaszczyk, J. / Li, Y. / Yan, H. / Ji, X.
履歴
登録2000年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / chem_comp_atom ...audit_author / chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation_author / database_2
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GUANYLATE KINASE
B: GUANYLATE KINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0662
ポリマ－41,0662
非ポリマー00
水7,638424
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.559, 51.559, 119.645
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 GUANYLATE KINASE


分子量: 20533.152 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: PET17B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P15454, guanylate kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 424 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.9 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG4000, Tris-HCl, acetate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K
結晶化
*PLUS
温度: 100 K / pH: 7
詳細: drop consists of equal amounts of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
114 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1drop
330 %(w/v)PEG40001reservoir
40.3 Msodium acetate1reservoir
50.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.92
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1998年3月24日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SILICON 111 / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. all: 15759 / Num. obs: 15759 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.37 % / Biso Wilson estimate: 38.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 9.9917
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 2.13 % / Rmerge(I) obs: 0.543 / Mean I/σ(I) obs: 1.5845 / Num. unique all: 776 / % possible all: 97.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 37285
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.9 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
SOLVE位相決定
PHASES位相決定
直接法モデル構築
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: HGMAD / 解像度: 2.3→20 Å / Num. parameters: 11965 / Num. restraintsaints: 11875 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 4 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: Least-squares refinement using the Konnert-Hendrickson conjugate-gradient algorithm
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 797 -RANDOM
Rwork0.1754 ---
obs0.214 11353 94.7 %-
all-14941 --
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1975)201-228
Refine analyzeOccupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 3306
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2892 0 0 424 3316
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.019
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.025
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.087
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.214 / Rfactor obs: 0.164
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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