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- PDB-1evh: EVH1 DOMAIN FROM MURINE ENABLED IN COMPLEX WITH ACTA PEPTIDE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1evh
タイトルEVH1 DOMAIN FROM MURINE ENABLED IN COMPLEX WITH ACTA PEPTIDE
要素
  • PROTEIN (MENA EVH1 DOMAIN)
  • Peptide ACTA
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / MOLECULAR RECOGNITION / ACTIN DYNAMICS
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by ROBO receptors / actin polymerization-dependent cell motility / profilin binding / actin polymerization or depolymerization / stress fiber / axon guidance / cellular response to leukemia inhibitory factor / actin filament organization / filopodium / neural tube closure ...Signaling by ROBO receptors / actin polymerization-dependent cell motility / profilin binding / actin polymerization or depolymerization / stress fiber / axon guidance / cellular response to leukemia inhibitory factor / actin filament organization / filopodium / neural tube closure / SH3 domain binding / lamellipodium / actin cytoskeleton / actin binding / actin cytoskeleton organization / neuron projection / focal adhesion / synapse / cytosol
類似検索 - 分子機能
VASP tetramerisation / VASP tetramerisation domain superfamily / VASP tetramerisation domain / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily ...VASP tetramerisation / VASP tetramerisation domain superfamily / VASP tetramerisation domain / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein enabled homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Prehoda, K.E. / Lee, D.J. / Lim, W.A.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1999
タイトル: Structure of the enabled/VASP homology 1 domain-peptide complex: a key component in the spatial control of actin assembly.
著者: Prehoda, K.E. / Lee, D.J. / Lim, W.A.
履歴
登録1999年4月21日登録サイト: BNL / 処理サイト: NDB
改定 1.01999年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (MENA EVH1 DOMAIN)
B: Peptide ACTA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2792
ポリマ－13,2792
非ポリマー00
水48627
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area850 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area6550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.614, 62.566, 94.316
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (MENA EVH1 DOMAIN) / WH1 DOMAIN


分子量: 12598.247 Da / 分子数: 1 / 断片: MENA 1-112 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: BRAIN / プラスミド: PBH4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): MENA 1-112 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q03173
#2: タンパク質・ペプチド Peptide ACTA


分子量: 680.790 Da / 分子数: 1 / 断片: PROLINE RICH REPEAT / 由来タイプ: 合成 / 詳細: sequence from LISTERIA MONOCYTOGENES
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.1 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 0.1 M NA HEPES, 70% SATURATED AMMONIUM PHOSPHATE, pH 7.5
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlSeMet Mrna 1-1121drop
26 mMAC-FPPPPT-CONH21drop
360 %satammonium phosphate1reservoir
40.1 MHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.96859, 0.99984
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1998年11月15日
放射モノクロメーター: SI FILTER / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.968591
20.999841
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 17747 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 14.9 Å2 / Rsym value: 9 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / Rsym value: 22 / % possible all: 97.6
反射
*PLUS
% possible obs: 99.1 % / Num. measured all: 88290 / Rmerge(I) obs: 0.09
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.4 % / Rmerge(I) obs: 0.358

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
CNS0.4精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 975 10.2 %RANDOM
Rwork0.23 ---
all-9529 --
obs-9529 99.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.47 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 25.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.53 Å20 Å20 Å2
2--11.22 Å20 Å2
3----4.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数920 0 0 27 947
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.67
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 172 11.3 %
Rwork0.27 1347 -
obs--97.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 30 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10.2 % / Rfactor obs: 0.229 / Rfactor Rwork: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 25.7 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.67
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / Rfactor Rfree: 0.286 / % reflection Rfree: 11.3 % / Rfactor Rwork: 0.27

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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