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- PDB-1euq: CRYSTAL STRUCTURE OF GLUTAMINYL-TRNA SYNTHETASE COMPLEXED WITH A ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1euq
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF GLUTAMINYL-TRNA SYNTHETASE COMPLEXED WITH A TRNA-GLN MUTANT AND AN ACTIVE-SITE INHIBITOR
要素
  • GLUTAMINYL TRNA
  • GLUTAMINYL-TRNA SYNTHETASE
キーワードligase/RNA / TRNA SYNTHETASE / GLUTAMINE / TRNAGLN / E. COLI / RNA-PROTEIN COMPLEX / ligase-RNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine-tRNA ligase / glutamine-tRNA ligase activity / glutaminyl-tRNA aminoacylation / glutamyl-tRNA aminoacylation / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutamine-tRNA ligase, bacterial / Glutamine-tRNA synthetase / Glutamine-tRNA ligase, alpha-bundle domain superfamily / : / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 2 / Glutamyl-trna Synthetase; Domain 2 / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 3 / Glutamyl-tRNA Synthetase; Domain 3 / Ribosomal Protein L25; Chain P / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain ...Glutamine-tRNA ligase, bacterial / Glutamine-tRNA synthetase / Glutamine-tRNA ligase, alpha-bundle domain superfamily / : / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 2 / Glutamyl-trna Synthetase; Domain 2 / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 3 / Glutamyl-tRNA Synthetase; Domain 3 / Ribosomal Protein L25; Chain P / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain / : / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / Ribosomal Protein L25; Chain P / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, catalytic domain / tRNA synthetases class I (E and Q), catalytic domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-O-[N-(L-GLUTAMINYL)-SULFAMOYL]ADENOSINE / RNA / RNA (> 10) / Glutamine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Sherlin, L.D. / Bullock, T.L. / Newberry, K.J. / Lipman, R.S.A. / Hou, Y.-M. / Beijer, B. / Sproat, B.S. / Perona, J.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Influence of transfer RNA tertiary structure on aminoacylation efficiency by glutaminyl and cysteinyl-tRNA synthetases.
著者: Sherlin, L.D. / Bullock, T.L. / Newberry, K.J. / Lipman, R.S. / Hou, Y.M. / Beijer, B. / Sproat, B.S. / Perona, J.J.
履歴
登録2000年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年6月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年12月28日Group: Advisory
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: GLUTAMINYL TRNA
A: GLUTAMINYL-TRNA SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,5503
ポリマ－86,0762
非ポリマー4741
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)230.910, 93.590, 113.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MC2221

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要素

#1: RNA鎖 GLUTAMINYL TRNA


分子量: 23181.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Product of runoff T7 Polymerase transcription from synthetic DNA template
#2: タンパク質 GLUTAMINYL-TRNA SYNTHETASE / E.C.6.1.1.18 / GLNRS / GLUTAMINE-TRNA LIGASE


分子量: 62894.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00962, glutamine-tRNA ligase
#3: 化合物 ChemComp-QSI / 5'-O-[N-(L-GLUTAMINYL)-SULFAMOYL]ADENOSINE / 5′-O-[[(L-グルタミニル)アミノ]スルホニル]-アデノシン


分子量: 474.449 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N8O8S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.34 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2.1 M (NH4)2SO4, 70 mM Buffer, 20 mM MgCl2, 20 mM BME at 298 K, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1Buffer11
2BME11
3MgCl211
4(NH4)2SO411
5MgCl212
6(NH4)2SO412
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110-15 mg/mlprotein1drop
210 mMPIPES1drop
35 mMbeta-mercaptoethanol1drop
42-5 mg/mltRNA mutant1drop
55 mM1dropMgSO4
62 mMQSI1drop
72.1 Mammonium sulfate1reservoir
870 mMPIPES1reservoir
920 mM1reservoirMgCl2
1020 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.98
検出器タイプ: OTHER / 検出器: CCD / 日付: 1999年4月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→30 Å / Num. all: 22694 / Num. obs: 22694 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 53 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 0.158
反射 シェル解像度: 3.1→3.2 Å / 冗長度: 1 % / Rmerge(I) obs: 0.375 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. measured all: 183349
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 3.1→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.285 -RANDOM
Rwork0.242 --
all-22694 -
obs-22694 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4279 1533 32 0 5844
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.69
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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