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- PDB-1eun: STRUCTURE OF 2-KETO-3-DEOXY-6-PHOSPHOGLUCONATE ALDOLASE FROM ESCH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eun
タイトルSTRUCTURE OF 2-KETO-3-DEOXY-6-PHOSPHOGLUCONATE ALDOLASE FROM ESCHERICHIA COLI
要素KDPG ALDOLASE
キーワードLYASE / 2-keto-3-deoxy-6-phosphogluconate aldolase / sulfate / trimer / beta-barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


(4S)-4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase / (4S)-4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase activity / Entner-Doudoroff pathway through 6-phosphogluconate / (R,S)-4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase activity / oxaloacetate decarboxylase / 2-dehydro-3-deoxy-phosphogluconate aldolase / oxo-acid-lyase activity / 2-dehydro-3-deoxy-phosphogluconate aldolase activity / oxaloacetate decarboxylase activity / aldehyde-lyase activity ...(4S)-4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase / (4S)-4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase activity / Entner-Doudoroff pathway through 6-phosphogluconate / (R,S)-4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase activity / oxaloacetate decarboxylase / 2-dehydro-3-deoxy-phosphogluconate aldolase / oxo-acid-lyase activity / 2-dehydro-3-deoxy-phosphogluconate aldolase activity / oxaloacetate decarboxylase activity / aldehyde-lyase activity / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
KDPG/KHG aldolase, active site 2 / KDPG and KHG aldolases Schiff-base forming residue. / KDPG/KHG aldolase, active site 1 / KDPG and KHG aldolases active site. / KDPG/KHG aldolase / KDPG and KHG aldolase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Allard, J. / Grochulski, P. / Sygusch, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2001
タイトル: Covalent intermediate trapped in 2-keto-3-deoxy-6- phosphogluconate (KDPG) aldolase structure at 1.95-A resolution.
著者: Allard, J. / Grochulski, P. / Sygusch, J.
履歴
登録2000年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KDPG ALDOLASE
B: KDPG ALDOLASE
C: KDPG ALDOLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,4919
ポリマ－66,9153
非ポリマー5766
水13,493749
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4580 Å2
ΔGint-127 kcal/mol
Surface area25080 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)54.950, 85.210, 133.690
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 KDPG ALDOLASE


分子量: 22304.951 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0A955, 2-dehydro-3-deoxy-phosphogluconate aldolase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 749 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.37 %
結晶化温度: 320 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: PEG 3350, Ammonium sulfate, Sodium Acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 320K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1reservoir
318.5 %PEG35001reservoir
40.2 Mammonium sulfate1reservoir
50.1 Msodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 180 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 0.9789
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 1999年10月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→40 Å / Num. all: 43245 / Num. obs: 39588 / % possible obs: 91.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.66 % / Biso Wilson estimate: 12.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 2→2.13 Å / 冗長度: 4.38 % / Rmerge(I) obs: 0.269 / % possible all: 79.4
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Num. obs: 39315 / % possible obs: 94.8 % / Rmerge(I) obs: 0.075

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 2→39.49 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 228160.38 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 1995 5 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.202 39588 91.6 %-
all-43218 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.09 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.465 Å20 Å20 Å2
2--5.637 Å20 Å2
3---4.828 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.28 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→39.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4696 0 30 749 5475
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005617
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3263
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.89
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.2831.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.9582
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.1382
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.0062.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.323 277 4.9 %
Rwork0.269 5368 -
obs--79.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5ACT.PARACT.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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