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万見
- PDB-1eub: SOLUTION STRUCTURE OF THE CATALYTIC DOMAIN OF HUMAN COLLAGENASE-3... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eub
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF THE CATALYTIC DOMAIN OF HUMAN COLLAGENASE-3 (MMP-13) COMPLEXED TO A POTENT NON-PEPTIDIC SULFONAMIDE INHIBITOR
要素COLLAGENASE 3
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / ALPHA HELIX / BETA SHEET / PROTEIN-INHIBITOR COMPLEX / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


growth plate cartilage development / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / endochondral ossification / bone morphogenesis / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / bone mineralization / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation ...growth plate cartilage development / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / endochondral ossification / bone morphogenesis / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / bone mineralization / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / extracellular matrix / metalloendopeptidase activity / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain ...Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-METHYLPYRIDINE / HYDROXYAMINOVALINE / 1-METHYLOXY-4-SULFONE-BENZENE / Collagenase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / SIMULATED ANNEALING, ENERGY MINIMIZATION
データ登録者Zhang, X. / Gonnella, N.C. / Koehn, J. / Pathak, N. / Ganu, V. / Melton, R. / Parker, D. / Hu, S.I. / Nam, K.Y.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Solution structure of the catalytic domain of human collagenase-3 (MMP-13) complexed to a potent non-peptidic sulfonamide inhibitor: binding comparison with stromelysin-1 and collagenase-1.
著者: Zhang, X. / Gonnella, N.C. / Koehn, J. / Pathak, N. / Ganu, V. / Melton, R. / Parker, D. / Hu, S.I. / Nam, K.Y.
履歴
登録2000年4月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COLLAGENASE 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8448
ポリマ－19,2351
非ポリマー6087
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50BACK CALCULATED DATA AGREE WITH EXPERIMENTAL NOESY SPECTRUM, STRUCTURES WITH ACCEPTABLE COVALENT GEOMETRY,STRUCTURES WITH FAVORABLE NON-BOND ENERGY,TARGET FUNCTION
代表モデルモデル #1

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 COLLAGENASE 3 / MATRIX METALLOPROTEINASE-13 / MMP-13


分子量: 19235.383 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET3D-CD-CLN3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P45452, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ

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非ポリマー , 5種, 7分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-HAV / HYDROXYAMINOVALINE / (R)-2-アミノ-N-ヒドロキシ-3-メチルブタンアミド


分子量: 132.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12N2O2
#5: 化合物 ChemComp-3MP / 3-METHYLPYRIDINE / 3-メチルピリジン


分子量: 93.126 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H7N
#6: 化合物 ChemComp-MSB / 1-METHYLOXY-4-SULFONE-BENZENE


分子量: 172.202 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H8O3S

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D HNCA
1213D 15N EDITED NOESY
1312D 15N HSQC
1412D 13C HMQC
1513D CBCA(CO)NH
1613D HBHA(CO)NH
1713D HN(CA)CB
1813D HNCO
1912D 13C
110115N FILTERED NOESY
11112D 13C FILTERED NOESY
NMR実験の詳細Text: THIS STRUCTURE WAS DETERMINED USING 2D AND 3D HETERONUCLEAR NMR TECHNIQUES

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試料調製

詳細内容: 0.5 MM COLLAGENASE-3 15N, 13C, 20 MM TRIS D11, 20 MM CACL2, 0.02% NAN3, 5 MM DTT, 100 MM NACL, 0.1 MM ZNCL,
試料状態イオン強度: 100 mM NACL / pH: 6.8 / 圧: AMBIENT / 温度: 310.00 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AMXBrukerAMX6001
Bruker DRXBrukerDRX5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR98.1BRUNGER精密化
Felix97構造決定
NMRCompass2.5構造決定
Insight II98構造決定
QUANTA97構造決定
精密化手法: SIMULATED ANNEALING, ENERGY MINIMIZATION / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: BACK CALCULATED DATA AGREE WITH EXPERIMENTAL NOESY SPECTRUM, STRUCTURES WITH ACCEPTABLE COVALENT GEOMETRY,STRUCTURES WITH FAVORABLE NON-BOND ENERGY,TARGET FUNCTION
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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