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万見
- PDB-1ere: HUMAN ESTROGEN RECEPTOR LIGAND-BINDING DOMAIN IN COMPLEX WITH 17B... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ere
タイトルHUMAN ESTROGEN RECEPTOR LIGAND-BINDING DOMAIN IN COMPLEX WITH 17BETA-ESTRADIOL
要素ESTROGEN RECEPTOR
キーワードNUCLEAR RECEPTOR / TRANSCRIPTION FACTOR / STEROID / AGONIST
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / nuclear estrogen receptor activity / epithelial cell development / steroid hormone receptor signaling pathway / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation ...regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / nuclear estrogen receptor activity / epithelial cell development / steroid hormone receptor signaling pathway / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / prostate epithelial cord elongation / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / mammary gland branching involved in pregnancy / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / uterus development / vagina development / TFIIB-class transcription factor binding / androgen metabolic process / mammary gland alveolus development / cellular response to estrogen stimulus / estrogen response element binding / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / Nuclear signaling by ERBB4 / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / estrogen receptor signaling pathway / protein localization to chromatin / steroid binding / 14-3-3 protein binding / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / negative regulation of miRNA transcription / ESR-mediated signaling / TBP-class protein binding / nitric-oxide synthase regulator activity / nuclear estrogen receptor binding / transcription coregulator binding / transcription corepressor binding / stem cell differentiation / SUMOylation of intracellular receptors / cellular response to estradiol stimulus / euchromatin / beta-catenin binding / Nuclear Receptor transcription pathway / response to estrogen / Regulation of RUNX2 expression and activity / transcription coactivator binding / male gonad development / nuclear receptor activity / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of fibroblast proliferation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / sequence-specific double-stranded DNA binding / response to estradiol / PIP3 activates AKT signaling / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / ATPase binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / regulation of inflammatory response / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / fibroblast proliferation / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / transcription regulator complex / Estrogen-dependent gene expression / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / calmodulin binding / Extra-nuclear estrogen signaling / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of gene expression / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor ...Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ESTRADIOL / Estrogen receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Brzozowski, A.M. / Pike, A.C.W.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: Molecular basis of agonism and antagonism in the oestrogen receptor.
著者: Brzozowski, A.M. / Pike, A.C. / Dauter, Z. / Hubbard, R.E. / Bonn, T. / Engstrom, O. / Ohman, L. / Greene, G.L. / Gustafsson, J.A. / Carlquist, M.
履歴
登録1997年9月8日処理サイト: BNL
改定 1.01998年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ESTROGEN RECEPTOR
B: ESTROGEN RECEPTOR
C: ESTROGEN RECEPTOR
D: ESTROGEN RECEPTOR
E: ESTROGEN RECEPTOR
F: ESTROGEN RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,96812
ポリマ－173,3346
非ポリマー1,6346
水2,054114
1
A: ESTROGEN RECEPTOR
B: ESTROGEN RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,3234
ポリマ－57,7782
非ポリマー5452
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4430 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area18160 Å2
手法PISA
2
C: ESTROGEN RECEPTOR
D: ESTROGEN RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,3234
ポリマ－57,7782
非ポリマー5452
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4480 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area18140 Å2
手法PISA
3
E: ESTROGEN RECEPTOR
F: ESTROGEN RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,3234
ポリマ－57,7782
非ポリマー5452
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4390 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area18230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.480, 115.160, 137.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.80, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.999934, -0.011368, -0.001295), (-0.0113, 0.998982, -0.043665), (0.00179, -0.043647, -0.999045)48.5917, 6.11938, 270.85248
2given(0.538111, -0.804191, 0.252417), (-0.79793, -0.582523, -0.154841), (0.27156, -0.118089, -0.955149)21.25395, 111.6801, 216.51074
3given(-0.52526, -0.822829, -0.216918), (0.812216, -0.560819, 0.160583), (-0.253784, -0.091837, 0.962891)110.68032, 29.66769, -29.99837
4given(-0.401994, 0.882047, -0.245751), (-0.882506, -0.44478, -0.152818), (-0.244098, 0.155445, 0.957211)40.36324, 107.43404, -85.98657
5given(0.377903, 0.905091, 0.194933), (0.894898, -0.411065, 0.173733), (0.237374, 0.108791, -0.965307)-38.77313, 19.1583, 163.39461

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要素

#1: タンパク質
ESTROGEN RECEPTOR / ESTROGEN RECEPTOR / ER-LBD / ER-ALPHA


分子量: 28889.021 Da / 分子数: 6 / 断片: LIGAND-BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COMPLEXED WITH ENDOGENOUS LIGAND 17 BETA-ESTRADIOL / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ER ALPHA / プラスミド: PEALPHA 35 / 遺伝子 (発現宿主): ER ALPHA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / Variant (発現宿主): C1857 / 参照: UniProt: P03372
#2: 化合物
ChemComp-EST / ESTRADIOL / エストラジオ-ル


分子量: 272.382 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H24O2 / コメント: ホルモン*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化pH: 8.1
詳細: 2.4M AMMONIUM FORMATE, 8% DIMETHYLSULPHOXIDE, 0.1M TRIS-HCL, PH 8.1
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
17-13 mg/mlprotein1drop
20.1 MTris-HCl1reservoir
32.4 Mammonium formate1reservoir
48 %dimethylsulphoxide1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 288 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.916
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年5月11日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.916 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→20 Å / Num. obs: 33981 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.5 % / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 3→3.15 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Rsym value: 0.448 / % possible all: 98.5
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.1→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.49
詳細: BULK SOLVENT CORRECTION AND ANISOTROPIC SCALING WERE USED. PHASES FROM SIX-FOLD AVERAGING WERE INCLUDED AT ALL STAGES OF REFINEMENT. TIGHT NCS RESTRAINTS WERE MAINTAINED THROUGHOUT. ER-LBD ...詳細: BULK SOLVENT CORRECTION AND ANISOTROPIC SCALING WERE USED. PHASES FROM SIX-FOLD AVERAGING WERE INCLUDED AT ALL STAGES OF REFINEMENT. TIGHT NCS RESTRAINTS WERE MAINTAINED THROUGHOUT. ER-LBD WAS CARBOXYMETHYLATED PRIOR TO CRYSTALLIZATION BUT MODIFIED CYSTEINES ARE NOT MODELLED IN THIS ENTRY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 3398 10 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs-33981 99.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 57.48 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11262 0 120 114 11496
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0110.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0390.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.040.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.4722
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.5943
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.8462
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.1733
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.030.04
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1180.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2080.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.290.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1690.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor1.97
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor22.815
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor33.720
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.218
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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