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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ep9 | ||||||
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タイトル | HUMAN ORNITHINE TRANSCARBAMYLASE: CRYSTALLOGRAPHIC INSIGHTS INTO SUBSTRATE RECOGNITION AND CONFORMATIONAL CHANGE | ||||||
要素 | ORNITHINE TRANSCARBAMYLASE | ||||||
キーワード | TRANSFERASE / protein-substrate complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 response to biotin / ornithine catabolic process / monoatomic anion homeostasis / ammonium homeostasis / ornithine carbamoyltransferase / ornithine carbamoyltransferase activity / Urea cycle / arginine biosynthetic process via ornithine / citrulline biosynthetic process / Mitochondrial protein import ...response to biotin / ornithine catabolic process / monoatomic anion homeostasis / ammonium homeostasis / ornithine carbamoyltransferase / ornithine carbamoyltransferase activity / Urea cycle / arginine biosynthetic process via ornithine / citrulline biosynthetic process / Mitochondrial protein import / urea cycle / amino acid binding / midgut development / response to zinc ion / phosphate ion binding / liver development / response to insulin / phospholipid binding / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / mitochondrion / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 2.4 Å | ||||||
データ登録者 | Shi, D. / Morizono, H. / Yu, X. / Allewell, N.M. / Tuchman, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2001 タイトル: Human ornithine transcarbamylase: crystallographic insights into substrate recognition and conformational changes. 著者: Shi, D. / Morizono, H. / Yu, X. / Tong, L. / Allewell, N.M. / Tuchman, M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ep9.cif.gz | 79.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1ep9.ent.gz | 58.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ep9.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1ep9_validation.pdf.gz | 439.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1ep9_full_validation.pdf.gz | 444.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1ep9_validation.xml.gz | 15.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1ep9_validation.cif.gz | 22.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ep/1ep9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ep/1ep9 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is a trimer constructed from chain A a symmetry partner generated by the three-fold. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 36106.551 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET 21A+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00480, ornithine carbamoyltransferase |
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#2: 化合物 | ChemComp-CP / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.09 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4 詳細: 20 MM TRISAC, 2MM EDTA, 20MM KCL, 4MM PALO, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶 | *PLUS 溶媒含有率: 73 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 18 ℃ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 298 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1999年8月27日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.4→20 Å / Num. all: 333653 / Num. obs: 26061 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 12.8 % / Biso Wilson estimate: 23.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Net I/σ(I): 23.3 |
反射 シェル | 解像度: 2.4→2.54 Å / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.402 / Num. unique all: 4070 / % possible all: 93.2 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 333653 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 93.2 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.4→20 Å / σ(F): 1 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Used weighted full matrix least squares procedure.
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.271 / Rfactor Rwork: 0.219 |