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万見
- PDB-1ep3: CRYSTAL STRUCTURE OF LACTOCOCCUS LACTIS DIHYDROOROTATE DEHYDROGEN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ep3
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF LACTOCOCCUS LACTIS DIHYDROOROTATE DEHYDROGENASE B. DATA COLLECTED UNDER CRYOGENIC CONDITIONS.
要素(DIHYDROOROTATE DEHYDROGENASE B ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / Heterotetramer / ALPHA-BETA barrel / BETA sandwich / FAD domain / ALPHA/BETA NADP domain / FeS cluster binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydroorotate dehydrogenase (NAD+) / dihydroorotate dehydrogenase (NAD+) activity / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding / electron transfer activity / oxidoreductase activity / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dihydroorotate dehydrogenase B (pyrk subunit); domain 3 / Dihydroorotate dehydrogenase, electron transfer subunit / Dihydroorotate dehydrogenase electron transfer subunit / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1B / : / Dihydroorotate dehydrogenase, electron transfer subunit, Fe-S binding domain superfamily / Cytochrome-c3 hydrogenase, gamma subunit / Dihydroorotate dehydrogenase, electron transfer subunit, iron-sulphur cluster binding domain / : / Iron-sulfur cluster binding domain of dihydroorotate dehydrogenase B ...Dihydroorotate dehydrogenase B (pyrk subunit); domain 3 / Dihydroorotate dehydrogenase, electron transfer subunit / Dihydroorotate dehydrogenase electron transfer subunit / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1B / : / Dihydroorotate dehydrogenase, electron transfer subunit, Fe-S binding domain superfamily / Cytochrome-c3 hydrogenase, gamma subunit / Dihydroorotate dehydrogenase, electron transfer subunit, iron-sulphur cluster binding domain / : / Iron-sulfur cluster binding domain of dihydroorotate dehydrogenase B / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1 / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1/ 2 / Dihydroorotate dehydrogenase signature 1. / Dihydroorotate dehydrogenase signature 2. / Dihydroorotate dehydrogenase, conserved site / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / : / Dihydroorotate dehydrogenase domain / Dihydroorotate dehydrogenase / Translation factors / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Ribbon / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), catalytic subunit / Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Lactococcus lactis (乳酸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Rowland, P. / Norager, S. / Jensen, K.F. / Larsen, S.
引用
ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 2000
タイトル: Structure of dihydroorotate dehydrogenase B: electron transfer between two flavin groups bridged by an iron-sulphur cluster.
著者: Rowland, P. / Norager, S. / Jensen, K.F. / Larsen, S.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1997
タイトル: Crystallization and Preliminary X-ray Diffraction Analysis of the Heterotetrameric Dihydroorotate Dehydrogenase B of Lactococcus lactis, a Flavoprotein Enzyme System Consisting of two ...タイトル: Crystallization and Preliminary X-ray Diffraction Analysis of the Heterotetrameric Dihydroorotate Dehydrogenase B of Lactococcus lactis, a Flavoprotein Enzyme System Consisting of two PyrDB Subunits and Two Iron-Sulfur Cluster Containing PyrK Subunits
著者: Rowland, P. / Nielsen, F.S. / Jensen, K.F. / Larsen, S.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996
タイトル: The B Form of Dihydroorotate Dehydrogenase from Lactococcus lactis Consists of two Different Subunits, Encoded by the pyrDb and PyrK Genes, and Contains FMN, FAD and [FeS] Redox Centers
著者: Nielsen, F.S. / Andersen, P.S. / Jensen, K.F.
#3: ジャーナル: Flavins and Flavoproteins / 年: 1999
タイトル: Roles of three prosthetic groups in tetrameric Dihydroorotate dehydrogenase B from Lactococcus lactis
著者: Jensen, K.F. / Bjornberg, O. / Nielsen, F.S. / Ottosen, M. / Sorensen, P.G. / Rowland, P. / Norager, S. / Larsen, S.
履歴
登録2000年3月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIHYDROOROTATE DEHYDROGENASE B (PYRD SUBUNIT)
B: DIHYDROOROTATE DEHYDROGENASE B (PYRK SUBUNIT)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,0855
ポリマ－61,6682
非ポリマー1,4183
水8,395466
1
A: DIHYDROOROTATE DEHYDROGENASE B (PYRD SUBUNIT)
B: DIHYDROOROTATE DEHYDROGENASE B (PYRK SUBUNIT)
ヘテロ分子

A: DIHYDROOROTATE DEHYDROGENASE B (PYRD SUBUNIT)
B: DIHYDROOROTATE DEHYDROGENASE B (PYRK SUBUNIT)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,17110
ポリマ－123,3354
非ポリマー2,8356
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_676x-y+1,-y+2,-z+11
Buried area13990 Å2
ΔGint-110 kcal/mol
Surface area41350 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)199.89, 199.89, 80.27
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-578-

HOH

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要素

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DIHYDROOROTATE DEHYDROGENASE B ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 DIHYDROOROTATE DEHYDROGENASE B (PYRD SUBUNIT)


分子量: 32977.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lactococcus lactis (乳酸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P54322, EC: 1.3.3.1
#2: タンパク質 DIHYDROOROTATE DEHYDROGENASE B (PYRK SUBUNIT)


分子量: 28690.295 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lactococcus lactis (乳酸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P56968, EC: 1.3.3.1

-
非ポリマー , 4種, 469分子

#3: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#4: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#5: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 466 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.82 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 2.1 - 2.4 M Ammonium sulfate, 0.1 M Na-acetate pH 4 to 5, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 6
詳細: Rowland, P., (1997) Acta Crystallogr., Sect.D, 53, 802.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
250 mMsodium phosphate1drop
310 %glycerol1drop
42.4 Mammonium sulfate1reservoir
50.1 Msodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8469
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年4月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8469 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 270295 / Num. obs: 35821 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 17.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 16.62
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / Rmerge(I) obs: 0.327 / Num. unique all: 1554 / % possible all: 87.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 270295

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID 1EP1

1ep1


解像度: 2.1→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 3509 10 %RANDOM
Rwork0.195 ---
all-35305 --
obs-35305 98.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 79.1266 Å2 / ksol: 0.374949 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4300 0 88 466 4854
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009084
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.42637
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.13892
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 584 10.3 %
Rwork0.251 5106 -
obs--96 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param / Topol file: protein.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.195
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 32.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.13892
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.295 / % reflection Rfree: 10.3 % / Rfactor Rwork: 0.251

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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