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- PDB-1eov: FREE ASPARTYL-TRNA SYNTHETASE (ASPRS) (E.C. 6.1.1.12) FROM YEAST -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eov
タイトルFREE ASPARTYL-TRNA SYNTHETASE (ASPRS) (E.C. 6.1.1.12) FROM YEAST
要素ASPARTYL-TRNA SYNTHETASE
キーワードLIGASE / aminoacyl tRNA synthetase / tRNA ligase / apo-enzyme / OB-fold
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate-tRNA ligase / aspartate-tRNA ligase activity / aspartyl-tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / sequence-specific mRNA binding / RNA binding / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aspartate-tRNA synthetase, type 2 / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. ...Aspartate-tRNA synthetase, type 2 / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Aspartate--tRNA ligase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Sauter, C. / Lorber, B. / Cavarelli, J. / Moras, D. / Giege, R.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: The free yeast aspartyl-tRNA synthetase differs from the tRNA(Asp)-complexed enzyme by structural changes in the catalytic site, hinge region, and anticodon-binding domain.
著者: Sauter, C. / Lorber, B. / Cavarelli, J. / Moras, D. / Giege, R.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Crystallogenesis Studies on Yeast Aspartyl-tRNA Synthetase: Use of Phase Diagram to Improve Crystal Quality.
著者: Sauter, C. / Lorber, B. / Kern, D. / Cavarelli, J. / Moras, D. / Giege, R.
#2: ジャーナル: Embo J. / 年: 1994
タイトル: The Active Site of Yeast Aspartyl-tRNA Synthetase: Structural and Functional Aspects of the Aminoacylation Reaction.
著者: Cavarelli, J. / Eriani, G. / Rees, B. / Ruff, M. / Boeglin, M. / Mitschler, A. / Martin, F. / Gangloff, J. / Thierry, J.-C. / Moras, D.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1993
タイトル: Yeast tRNA(Asp) Recognition by its Cognate Class II Aminoacyl-tRNA Synthetase.
著者: Cavarelli, J. / Rees, B. / Ruff, M. / Thierry, J.-C. / Moras, D.
#4: ジャーナル: Science / 年: 1991
タイトル: Class II Aminoacyl Transfer RNA Synthetases: Crystal Structure of Yeast Aspartyl-tRNA Synthetase Complexed with tRNA(Asp).
著者: Ruff, M. / Krishnaswamy, S. / Boeglin, M. / Poterszman, A. / Mitschler, A. / Podjarny, A. / Rees, B. / Thierry, J.-C. / Moras, D.
履歴
登録2000年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARTYL-TRNA SYNTHETASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,6811
ポリマ－55,6811
非ポリマー00
水4,089227
1
A: ASPARTYL-TRNA SYNTHETASE

A: ASPARTYL-TRNA SYNTHETASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,3632
ポリマ－111,3632
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
Buried area8930 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area40130 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)90.230, 90.230, 184.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細The biological assembly is a homodimer constructed from chain A and a symmetry partner generated by the two-fold.

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要素

#1: タンパク質 ASPARTYL-TRNA SYNTHETASE / ASPRS


分子量: 55681.449 Da / 分子数: 1
断片: ENGINEERED ASPRS MONOMER LACKING THE 70 N-TERMINAL AMINO ACID RESIDUES
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: APS GENE / プラスミド: PTG908 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TGE900 / 参照: UniProt: P04802, aspartate-tRNA ligase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 15 MG/ML PROTEIN, 1.9 M AMMONIUM SULFATE, pH 5.60, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 278.0K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
114 mg/mlprotein1drop
22.0 Mammonium sulfate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.943
検出器タイプ: ADSC QUANTUM / 検出器: CCD / 日付: 1999年2月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.943 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. all: 183874 / Num. obs: 34124 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 39.7 Å2 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 2.3→2.35 Å / 冗長度: 5.5 % / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Rsym value: 0.277 / % possible all: 99.3
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.082
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.3 % / Rmerge(I) obs: 0.277

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ASZ

1asz


解像度: 2.3→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER / 詳細: MAXIMUM-LIKELYHOOD TARGET USING AMPLITUDES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 2299 7 %RANDOM
Rwork0.202 ---
all0.204 34124 --
obs0.202 32837 94.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.29 Å2 / ksol: 0.331 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.22 Å20 Å20 Å2
2--3.22 Å20 Å2
3----6.45 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3921 0 0 227 4148
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.47
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.16
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.35 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 138 6.9 %
Rwork0.236 1867 -
obs--88.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein_rep.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater_rep.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 30538
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.16

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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