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万見
- PDB-1ekb: THE SERINE PROTEASE DOMAIN OF ENTEROPEPTIDASE BOUND TO INHIBITOR ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ekb
タイトルTHE SERINE PROTEASE DOMAIN OF ENTEROPEPTIDASE BOUND TO INHIBITOR VAL-ASP-ASP-ASP-ASP-LYS-CHLOROMETHANE
要素
  • (ENTEROPEPTIDASE) x 2
  • VAL-ASP-ASP-ASP-ASP-LYK PEPTIDE
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / ENTEROPEPTIDASE / TRYPSINOGEN ACTIVATION / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


protein digestion / enteropeptidase / trypsinogen activation / serine-type endopeptidase activity / membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, enteropeptidase / SRCR domain signature. / Scavenger receptor cysteine-rich domain / Domain found in sea urchin sperm protein, enterokinase, agrin / MAM domain signature. / SEA domain superfamily / Domain in meprin, A5, receptor protein tyrosine phosphatase mu (and others) / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain ...Peptidase S1A, enteropeptidase / SRCR domain signature. / Scavenger receptor cysteine-rich domain / Domain found in sea urchin sperm protein, enterokinase, agrin / MAM domain signature. / SEA domain superfamily / Domain in meprin, A5, receptor protein tyrosine phosphatase mu (and others) / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / SRCR domain profile. / SRCR-like domain superfamily / Scavenger receptor Cys-rich / SRCR domain / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Fuetterer, K. / Lu, D. / Sadler, J.E. / Waksman, G.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of enteropeptidase light chain complexed with an analog of the trypsinogen activation peptide.
著者: Lu, D. / Futterer, K. / Korolev, S. / Zheng, X. / Tan, K. / Waksman, G. / Sadler, J.E.
履歴
登録1999年5月2日登録サイト: BNL / 処理サイト: NDB
改定 1.01999年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENTEROPEPTIDASE
B: ENTEROPEPTIDASE
C: VAL-ASP-ASP-ASP-ASP-LYK PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5745
ポリマ－28,4443
非ポリマー1312
水1,946108
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2010 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area10270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.990, 70.650, 85.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド ENTEROPEPTIDASE / E.C.3.4.21.9 / ENTEROKINASE / HEAVY CHAIN


分子量: 1419.708 Da / 分子数: 1
断片: 13-AMINO ACID REMNANT OF AMINO TERMINAL DOMAIN OF HEAVY CHAIN
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / プラスミド: PETL / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P98072, enteropeptidase
#2: タンパク質 ENTEROPEPTIDASE / E.C.3.4.21.9 / ENTEROKINASE / LIGHT CHAIN


分子量: 26283.785 Da / 分子数: 1 / 断片: SERINE PROTEASE DOMAIN OR LIGHT CHAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / プラスミド: PETL / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P98072, enteropeptidase
#3: タンパク質・ペプチド VAL-ASP-ASP-ASP-ASP-LYK PEPTIDE


分子量: 740.158 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細VAL-ASP-ASP-ASP-ASP-LYK-CHLOROMETHANE (CHAIN C) HAS FORMED CONNECTIONS TO ENTEROPETPIDASE: 1) VIA A ...VAL-ASP-ASP-ASP-ASP-LYK-CHLOROMETHANE (CHAIN C) HAS FORMED CONNECTIONS TO ENTEROPETPIDASE: 1) VIA A HEMIKETAL GROUP FROM FROM C OF LYK C 306 TO OG OF SER B 195. 2) VIA A METHYLENE GROUP FROM 0QE C 307 TO NE2 OF HIS B 57.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
1100 mMsodium cacodylate1reservoirpH5.0
210 mMzinc sulfate1reservoir
310 %(w/v)PEG4001reservoir
44 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年4月15日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 10541 / % possible obs: 92.6 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 32.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Rsym value: 0.044 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.088 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.088 / % possible all: 89.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 28051
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 89.2 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS0.5精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GCD

1gcd


解像度: 2.3→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high rms absF: 354608.98 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 546 4.9 %RANDOM
Rwork0.234 ---
obs-10400 92.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 24.18 Å2 / ksol: 0.347 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.8 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1911 0 2 108 2021
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.481.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.042
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.472
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it32.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / Rfactor Rfree error: 0.044 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.367 70 5.8 %
Rwork0.295 1142 -
obs--88.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP_CH2.PARAMPROTEIN_CH2.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 2 / % reflection Rfree: 4.9 % / Rfactor obs: 0.234
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 23.8 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.73
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.367 / % reflection Rfree: 5.8 % / Rfactor Rwork: 0.295

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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