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- PDB-1eis: UDA UNCOMPLEXED FORM. CRYSTAL STRUCTURE OF URTICA DIOICA AGGLUTIN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eis
タイトルUDA UNCOMPLEXED FORM. CRYSTAL STRUCTURE OF URTICA DIOICA AGGLUTININ, A SUPERANTIGEN PRESENTED BY MHC MOLECULES OF CLASS I AND CLASS II
要素PROTEIN (AGGLUTININ ISOLECTIN VI/AGGLUTININ ISOLECTIN V)
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / LECTIN / HEVEIN DOMAIN / UDA / SUPERANTIGEN
機能・相同性Chitin-binding, type 1, conserved site / Chitin recognition protein / Chitin recognition or binding domain signature. / Chitin-binding type-1 domain profile. / Chitin binding domain / Chitin-binding, type 1 / Endochitinase-like superfamily / chitin binding / Agglutinin isolectin VI
機能・相同性情報
生物種Urtica dioica (セイヨウイラクサ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.66 Å
データ登録者Saul, F.A. / Rovira, P. / Boulot, G. / Van Damme, E.J.M. / Peumans, W.J. / Truffa-Bachi, P. / Bentley, G.A.
引用
ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of Urtica dioica agglutinin, a superantigen presented by MHC molecules of class I and class II.
著者: Saul, F.A. / Rovira, P. / Boulot, G. / Damme, E.J. / Peumans, W.J. / Truffa-Bachi, P. / Bentley, G.A.
#1: ジャーナル: Plant Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Characterisation of Urtica dioica Agglutinin Isolectins and the Encoding Gene Family
著者: Does, M.P. / Ng, D.K. / Dekker, H.L. / Peumans, W.J. / Houterman, P.M. / Van Damme, E.J. / Cornelissen, B.J.C.
履歴
登録2000年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02019年12月25日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Polymer sequence
カテゴリ: entity_poly / pdbx_struct_mod_residue ...entity_poly / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.12024年10月30日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (AGGLUTININ ISOLECTIN VI/AGGLUTININ ISOLECTIN V)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,3501
ポリマ－9,3501
非ポリマー00
水88349
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)31.300, 41.600, 77.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (AGGLUTININ ISOLECTIN VI/AGGLUTININ ISOLECTIN V) / UDA


分子量: 9350.269 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: PURIFIED FROM THE RHIZOMES / 由来: (天然) Urtica dioica (セイヨウイラクサ) / 参照: UniProt: Q9SYR5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細The structure comprises two hevein-like domains, each homologous to those of Wheat Germ Agglutinin ...The structure comprises two hevein-like domains, each homologous to those of Wheat Germ Agglutinin (PDB code: 9wga). Each domain contains a saccharide-binding site. The N-terminal residue is pyrrolidone carboxylic acid (PCA). A dual conformation is seen at Gly79, Gly80. No electron density is seen for the side chain of Arg33 beyond the CB atom. No interpretable density is seen for C-terminal residues Ser87, Ser88, and Ser89.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.16 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG 6000, sodium acetate, sodium chloride , pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290.0K
結晶化
*PLUS
PH range low: 6.5 / PH range high: 5.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
16-12 mg/mlprotein1drop
250 mMsodium acetate1reservoir
30.1 Msodium chloride1reservoir
46 %PEG60001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: D41A / 波長: 1.375
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年9月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.375 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.66→18 Å / Num. all: 11689 / Num. obs: 11689 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.5 % / Biso Wilson estimate: 30.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 24.7
反射 シェル解像度: 1.66→1.72 Å / 冗長度: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 0.352 / Num. unique all: 1015 / % possible all: 84.7
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 84.6 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
直接法モデル構築
REFMAC精密化
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.66→18 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: The structure was determined to 2.45A resolution by MIR methods based on 4 Hg derivatives (rotating-anode X-ray source) with solvent flattening, and refined to 1.66A resolution with ...詳細: The structure was determined to 2.45A resolution by MIR methods based on 4 Hg derivatives (rotating-anode X-ray source) with solvent flattening, and refined to 1.66A resolution with synchrotron data using a bulk solvent correction and anisotropic scale factor.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 602 -RANDOM
Rwork0.191 ---
all0.207 11689 --
obs0.207 11689 95.4 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.66→18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数631 0 0 49 680
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0170.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0160.02
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0220.03
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.01160.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1850.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1490.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.1620.3
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor015
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.97
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor13.715
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor27.420
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.8142
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.8643
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.3973
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4.9164

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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