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- PDB-1ei5: CRYSTAL STRUCTURE OF A D-AMINOPEPTIDASE FROM OCHROBACTRUM ANTHROPI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ei5
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A D-AMINOPEPTIDASE FROM OCHROBACTRUM ANTHROPI
要素D-AMINOPEPTIDASE
キーワードHYDROLASE / D-AMINOPEPTIDASE / PENICILLIN BINDING PROTEIN / ALPHA/BETA DOMAIN / BETA BARREL DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


D-stereospecific aminopeptidase / aminopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
D-aminopeptidase, domain B / D-aminopeptidase / D-aminopeptidase, domain B / Lipocalin - #50 / D-aminopeptidase/lipoprotein domain superfamily / : / Beta-lactamase-related / Beta-lactamase / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily ...D-aminopeptidase, domain B / D-aminopeptidase / D-aminopeptidase, domain B / Lipocalin - #50 / D-aminopeptidase/lipoprotein domain superfamily / : / Beta-lactamase-related / Beta-lactamase / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Lipocalin / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Ochrobactrum anthropi (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Bompard-Gilles, C. / Remaut, H. / Villeret, V. / Prange, T. / Fanuel, L. / Joris, J. / Frere, J.-M. / Van Beeumen, J.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of a D-aminopeptidase from Ochrobactrum anthropi, a new member of the 'penicillin-recognizing enzyme' family.
著者: Bompard-Gilles, C. / Remaut, H. / Villeret, V. / Prange, T. / Fanuel, L. / Delmarcelle, M. / Joris, B. / Frere, J. / Van Beeumen, J.
履歴
登録2000年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-AMINOPEPTIDASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,4591
ポリマ－57,4591
非ポリマー00
水6,630368
1
A: D-AMINOPEPTIDASE

A: D-AMINOPEPTIDASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,9182
ポリマ－114,9182
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)82.860, 82.860, 204.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細The biological assembly is a dimer constructed from chain A a symmetry partner generated by the two-fold.

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要素

#1: タンパク質 D-AMINOPEPTIDASE / DAP


分子量: 57458.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Ochrobactrum anthropi (バクテリア)
株: SCRC C1-38 / プラスミド: PUC18 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9ZBA9, D-stereospecific aminopeptidase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 368 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.75 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG 400, sodium acetate, pH 5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / pH: 8
詳細: drop consists of equal amounts of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
19 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1drop
310 mMdithiothreitol1drop
40.1 mMEDTA1drop
51 mMsodium azide1drop
630 %PEG4001reservoir
70.1 Msodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.97
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年10月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→15 Å / Num. all: 62212 / Num. obs: 62212 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.99 % / Biso Wilson estimate: 17.93 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 1.82→1.89 Å / 冗長度: 4.76 % / Rmerge(I) obs: 0.346 / Num. unique all: 5161 / % possible all: 81
反射
*PLUS
% possible obs: 93.2 % / 冗長度: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.052
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 81 % / Mean I/σ(I) obs: 3.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHARP位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.9→12.5 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.192 2735 RANDOM 5%
Rwork0.163 --
all-54705 -
obs-54705 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→12.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3961 0 0 368 4329
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d2.4
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 54802
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: p_angle_d / Dev ideal: 0.031

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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