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万見
- PDB-1eg4: STRUCTURE OF A DYSTROPHIN WW DOMAIN FRAGMENT IN COMPLEX WITH A BE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eg4
タイトルSTRUCTURE OF A DYSTROPHIN WW DOMAIN FRAGMENT IN COMPLEX WITH A BETA-DYSTROGLYCAN PEPTIDE
要素
  • BETA-DYSTROGLYCAN
  • DYSTROPHIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / EF-hand like domain / WW domain / Polyproline type II (PPII) helix
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective POMT2 causes MDDGA2, MDDGB2 and MDDGC2 / Defective POMT1 causes MDDGA1, MDDGB1 and MDDGC1 / muscle attachment / dystroglycan complex / nerve maturation / Defective POMGNT1 causes MDDGA3, MDDGB3 and MDDGC3 / regulation of embryonic cell shape / retrograde trans-synaptic signaling by trans-synaptic protein complex / positive regulation of basement membrane assembly involved in embryonic body morphogenesis / regulation of muscle system process ...Defective POMT2 causes MDDGA2, MDDGB2 and MDDGC2 / Defective POMT1 causes MDDGA1, MDDGB1 and MDDGC1 / muscle attachment / dystroglycan complex / nerve maturation / Defective POMGNT1 causes MDDGA3, MDDGB3 and MDDGC3 / regulation of embryonic cell shape / retrograde trans-synaptic signaling by trans-synaptic protein complex / positive regulation of basement membrane assembly involved in embryonic body morphogenesis / regulation of muscle system process / O-linked glycosylation / regulation of cellular response to growth factor stimulus / regulation of skeletal muscle contraction / syntrophin complex / negative regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation / contractile ring / regulation of voltage-gated calcium channel activity / synaptic signaling / regulation of gastrulation / cardiac muscle cell action potential / calcium-dependent cell-matrix adhesion / morphogenesis of an epithelial sheet / dystrophin-associated glycoprotein complex / positive regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / microtubule anchoring / laminin-1 binding / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / cell-substrate junction / motile cilium assembly / peptide biosynthetic process / positive regulation of myelination / basement membrane organization / photoreceptor ribbon synapse / nerve development / dystroglycan binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / cellular response to cholesterol / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / vinculin binding / regulation of epithelial to mesenchymal transition / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / myelination in peripheral nervous system / branching involved in salivary gland morphogenesis / skeletal muscle tissue regeneration / costamere / commissural neuron axon guidance / muscle cell development / neuron projection terminus / node of Ranvier / Striated Muscle Contraction / angiogenesis involved in wound healing / filopodium membrane / axon regeneration / structural constituent of muscle / positive regulation of cell-matrix adhesion / muscle cell cellular homeostasis / nitric-oxide synthase binding / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / muscle organ development / response to muscle activity / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / regulation of synapse organization / myosin binding / maintenance of blood-brain barrier / alpha-actinin binding / membrane protein ectodomain proteolysis / basement membrane / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / Non-integrin membrane-ECM interactions / postsynaptic cytosol / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / plasma membrane raft / ECM proteoglycans / negative regulation of MAPK cascade / neuron development / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / heart morphogenesis / skeletal muscle tissue development / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / cardiac muscle contraction / laminin binding / response to muscle stretch / positive regulation of neuron differentiation / tubulin binding / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / SH2 domain binding / nuclear periphery / regulation of heart rate / axon guidance / negative regulation of cell migration / morphogenesis of an epithelium / GABA-ergic synapse / filopodium / adherens junction / sarcolemma / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of neuron projection development / structural constituent of cytoskeleton / response to peptide hormone / Z disc
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #70 / Dystroglycan-type cadherin-like / Dystroglycan, C-terminal / Alpha-dystroglycan domain 2 / DG-type SEA domain / Alpha-dystroglycan N-terminal domain 2 / Dystroglycan (Dystrophin-associated glycoprotein 1) / Alpha-Dystroglycan N-terminal domain 2 / DG-type SEA domain profile. / Dystroglycan-type cadherin-like domains. ...Helix Hairpins - #70 / Dystroglycan-type cadherin-like / Dystroglycan, C-terminal / Alpha-dystroglycan domain 2 / DG-type SEA domain / Alpha-dystroglycan N-terminal domain 2 / Dystroglycan (Dystrophin-associated glycoprotein 1) / Alpha-Dystroglycan N-terminal domain 2 / DG-type SEA domain profile. / Dystroglycan-type cadherin-like domains. / Putative Ig domain / Dystrophin/utrophin / EF-hand domain, type 1 / EF-hand domain, type 2 / EF hand / EF-hand / : / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Cadherin-like superfamily / Calponin homology domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Calponin homology (CH) domain / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Helix Hairpins / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / EF-hand / Single Sheet / Recoverin; domain 1 / Helix non-globular / Special / EF-hand domain pair / Immunoglobulin-like fold / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Dystrophin / Dystroglycan 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Huang, X. / Poy, F. / Zhang, R. / Joachimiak, A. / Sudol, M. / Eck, M.J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structure of a WW domain containing fragment of dystrophin in complex with beta-dystroglycan.
著者: Huang, X. / Poy, F. / Zhang, R. / Joachimiak, A. / Sudol, M. / Eck, M.J.
履歴
登録2000年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
P: BETA-DYSTROGLYCAN
A: DYSTROPHIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5912
ポリマ－31,5912
非ポリマー00
水5,098283
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.680, 67.050, 83.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド BETA-DYSTROGLYCAN


分子量: 1746.036 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: This peptide was chemically synthesized and occurs naturally in Homo Sapiens (Human)
参照: UniProt: Q14118
#2: タンパク質 DYSTROPHIN


分子量: 29845.232 Da / 分子数: 1 / Fragment: WW DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PGEX-2TK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11532
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 283 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.17 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: ammonium sulfate, glycerol, DTT, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 6.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
220 mMMOPS1drop
3100 mM1dropNaCl
45 mMdithiothreitol1drop
5100 mMHEPES1reservoir
61.0 Mammonium sulfate1reservoir
710 %(v/v)glycerol1reservoir
85 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 213 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.07
検出器タイプ: APS-1 / 検出器: CCD / 日付: 1999年4月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→25 Å / Num. all: 120237 / Num. obs: 21895 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.295 / Num. unique all: 2146 / % possible all: 95.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 120237

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
直接法モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
直接法位相決定
精密化解像度: 2→20 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 1095 -RANDOM
Rwork0.197 ---
all-22274 --
obs-21895 98.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2195 0 0 283 2478
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.654
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 2 / Rfactor obs: 0.197
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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