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- PDB-1eet: HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE IN COMPLEX WITH THE INHIBITOR MSC204 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eet
タイトルHIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE IN COMPLEX WITH THE INHIBITOR MSC204
要素(HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE) x 2
キーワードViral protein / transferase / Heterodimer / protein-inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA-directed DNA polymerase activity / HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase ...RNA-directed DNA polymerase activity / HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / telomerase activity / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
HIV Type 1 Reverse Transcriptase, subunit A, domain 1 / HIV Type 1 Reverse Transcriptase; Chain A, domain 1 / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. ...HIV Type 1 Reverse Transcriptase, subunit A, domain 1 / HIV Type 1 Reverse Transcriptase; Chain A, domain 1 / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Alpha-Beta Plaits / Roll / DNA/RNA polymerase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BFU / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.73 Å
データ登録者Hogberg, M. / Sahlberg, C. / Engelhardt, P. / Noreen, R. / Kangasmetsa, J. / Johansson, N.G. / Oberg, B. / Vrang, L. / Zhang, H. / Sahlberg, B.L. ...Hogberg, M. / Sahlberg, C. / Engelhardt, P. / Noreen, R. / Kangasmetsa, J. / Johansson, N.G. / Oberg, B. / Vrang, L. / Zhang, H. / Sahlberg, B.L. / Unge, T. / Lovgren, S. / Fridborg, K. / Backbro, K.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 1999
タイトル: Urea-PETT compounds as a new class of HIV-1 reverse transcriptase inhibitors. 3. Synthesis and further structure-activity relationship studies of PETT analogues.
著者: Hogberg, M. / Sahlberg, C. / Engelhardt, P. / Noreen, R. / Kangasmetsa, J. / Johansson, N.G. / Oberg, B. / Vrang, L. / Zhang, H. / Sahlberg, B.L. / Unge, T. / Lovgren, S. / Fridborg, K. / Backbro, K.
履歴
登録2000年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE
B: HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,5103
ポリマ－114,0882
非ポリマー4221
水61334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6010 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area43870 Å2
手法PISA
2
A: HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE
B: HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE
ヘテロ分子

A: HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE
B: HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)229,0206
ポリマ－228,1764
非ポリマー8442
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_557-x,y,-z+5/21
Buried area16970 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area82800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.570, 156.450, 156.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE


分子量: 64160.551 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-557 / 変異: E478Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 遺伝子: BH10 / プラスミド: PET11C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03366, RNA-directed DNA polymerase
#2: タンパク質 HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE


分子量: 49927.422 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1001-1427 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 遺伝子: BH10 / プラスミド: PET11C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03366, RNA-directed DNA polymerase
#3: 化合物 ChemComp-BFU / 1-(5-BROMO-PYRIDIN-2-YL)-3-[2-(6-FLUORO-2-HYDROXY-3-PROPIONYL-PHENYL)-CYCLOPROPYL]-UREA / MSC204


分子量: 422.248 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H17BrFN3O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.59 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: Ammonium Sulfate, Potassium chloride, HEPES, Magnesium Chloride , pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K
結晶化
*PLUS
手法: unknown
詳細: This particular structure is not described in this paper.

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データ収集

回折平均測定温度: 279 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: D41A / 波長: 1.375
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年7月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.375 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.73→47.5 Å / Num. all: 39238 / Num. obs: 36910 / % possible obs: 94.1 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 53.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 2.73→2.9 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.558 / Num. unique all: 5540 / % possible all: 88.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.73→47.5 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2977863.03 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 1866 5.1 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.213 36913 94.1 %-
all-39238 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40.6 Å2 / ksol: 0.315 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 51.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.74 Å20 Å20 Å2
2---1.63 Å20 Å2
3---4.37 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.55 Å0.45 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.73→47.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7704 0 26 34 7764
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.991.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.482
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it11.252
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it11.222.5
LS精密化 シェル解像度: 2.73→2.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.381 260 4.6 %
Rwork0.33 5440 -
obs--88.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMSC204.TOP
X-RAY DIFFRACTION3MSC204.PAR
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5.1 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 51.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.91
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.381 / % reflection Rfree: 4.6 % / Rfactor Rwork: 0.33

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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